Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлен с L-треонина )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с Теанином .
Треонин
Формула скелета
Шариковая модель
Модель заполнения пространства
Имена
Название ИЮПАК
Треонин
Другие названия
2-амино-3-гидроксибутановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.000.704 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 201-300-6
UNII
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1 проверятьY
    Ключ: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N проверятьY
  • InChI = 1S / C4H9NO3 / c1-2 (6) 3 (5) 4 (7) 8 / h2-3,6H, 5H2,1H3, (H, 7,8) / t2-, 3 + / m1 / s1
  • Ключ: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N
  • C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) O) N) O
  • Цвиттерион : C [C @ H] ([C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]) O
Характеристики
C 4 H 9 N O 3
Молярная масса119,120  г · моль -1
(H2O, г / дл) 10,6 (30 °), 14,1 (52 °), 19,0 (61 °)
Кислотность (p K a )2,63 (карбоксил), 10,43 (амино) [1]
Страница дополнительных данных
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить  ( что есть   ?)проверятьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Треонин (символ Thr или Т ) [2] представляет собой аминокислоту , которая используется в биосинтезе из белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3Форма в биологических условиях), A карбоксильной группы (которая находится в депротонированной -COO - форма в биологических условиях) и боковая цепь , содержащая гидроксильную группу , что делает его полярные, незаряженные аминокислоты. Он необходим для человека, то есть организм не может его синтезировать: он должен быть получен с пищей. Треонин синтезируется из аспартата в таких бактериях, как кишечная палочка . [3] Он кодируется всеми кодонами, начинающими AC (ACU, ACC, ACA и ACG).

Боковые цепи треонина часто связаны водородными связями; наиболее часто образующиеся маленькие мотивы основаны на взаимодействиях с серином : ST-повороты , ST-мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и ST-скобки (обычно в середине альфа-спиралей).

Модификации [ править ]

Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Гидроксильная боковая цепь может пройти O -связанное гликозилирование . Кроме того, треонина подвергаются фосфорилирования под действием треонина киназы . В фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином . Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильная, аминная и фосфатная группа), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, происходящих в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах. [4]

История [ править ]

Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был обнаружен в 1936 году Уильям Камминг Роуз , [5] сотрудничает с Кертисом Мейера. Аминокислота была названа треонином, потому что она была подобна по структуре треоновой кислоте , четырехуглеродному моносахариду с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5 [6]

 
L- треонин (2 S , 3 R ) и D- треонин (2 R , 3 S )
 
L- аллотреонин (2 S , 3 S ) и D- аллотреонин (2 R , 3 R )

Треонин - одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, второй - изолейцин . Треонин может существовать в виде четырех возможных стереоизомеров со следующими конфигурациями: (2 S , 3 R ), (2 R , 3 S ), (2 S , 3 S ) и (2 R , 3 R ). Однако название L- треонин используется для одного стереоизомера , (2 S , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Второй стереоизомер (2 S , 3 S), который редко встречается в природе, называется L- аллотреонином. [7] Два стереоизомера (2 R , 3 S ) - и (2 R , 3 R ) -2-амино-3-гидроксибутановая кислота имеют лишь второстепенное значение. [ необходима цитата ]

Биосинтез [ править ]

Как незаменимая аминокислота треонин не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках с пищей. Взрослым людям требуется около 20 мг / кг массы тела в день. [8] В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается О- фосфорилированию; этот сложный эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. [9] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:

  1. аспартокиназа
  2. β-аспартат-полуальдегиддегидрогеназа
  3. гомосериндегидрогеназа
  4. гомосеринкиназа
  5. треонинсинтаза .
Биосинтез треонина

Метаболизм [ править ]

Треонин метаболизируется как минимум тремя способами:

  • У многих животных он превращается в пируват через треониндегидрогеназу . Промежуточный продукт в этом пути может подвергаться тиолизу с помощью КоА с образованием ацетил-КоА и глицина .
  • У человека ген треонин дегидрогеназы является неактивным псевдогеном , [10] , так треонин преобразуется в альфа-ketobutyrate . Механизм первой стадии аналогичен механизму, катализируемому сериндегидратазой , и реакции серина и треониндегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом. [11]
  • Во многих организмах это О-фосфорилируется с помощью киназы подготовки к дальнейшему метаболизму. Это особенно важно для бактерий в процессе биосинтеза кобаламина ( витамина B12 ), поскольку продукт превращается в (R) -1-аминопропан-2-ол для включения в боковую цепь витамина. [12]
  • Треонин используется для синтеза глицина во время эндогенного производства L-карнитина в головном мозге и печени крыс. [13] [14]

Источники [ править ]

Продукты с высоким содержанием треонина включают творог , птицу , рыбу , мясо , чечевицу , черную черепаху [15] и семена кунжута . [16]

Рацемический треонин можно получить из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ацетата ртути (II) . [17]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Доусон, RMC и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
  2. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
  3. ^ Раис, Бадр; Шассаньоль, Кристоф; Леттелье, Тьерри; Упал, Дэвид; Мазат, Жан-Пьер (2001). «Синтез треонина из аспартата в бесклеточных экстрактах Escherichia coli: динамика пути» . J Biochem . 356 (Pt 2): 425–32. DOI : 10.1042 / bj3560425 . PMC 1221853 . PMID 11368769 .  
  4. ^ Jastrzab, Рената (2013). «Исследования новых комплексов фосфотреонина, образующихся в бинарных и тройных системах, включая биогенные амины и медь (II)». Журнал координационной химии. 66 (1): 98-113. DOI: 10.1080 / 00958972.2012.746678
  5. ^ Словарь ученых . Дейнтит, Джон., Гьертсен, Дерек. Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. 1999. с. 459. ISBN. 9780192800862. OCLC  44963215 .CS1 maint: другие ( ссылка )
  6. ↑ Мейер, Кертис (20 июля 1936 г.). «Пространственная конфигурация альфа-амино-бета-гидрокси-н-масляной кислоты» (PDF) . Журнал биологической химии . 115 (3): 721–729. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 74711-X .
  7. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации 1983 г.)». Чистая и прикладная химия . 56 (5): 601, 603, 608. 1 января 1984 года DOI : 10,1351 / pac198456050595 .
  8. ^ Институт медицины (2002). «Белок и аминокислоты» . Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот с пищей . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. С. 589–768.
  9. ^ Lehninger, Альберт L .; Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN 1-57259-153-6..
  10. ^ Стипанук, Марта Х .; Кодилл, Мари А. (13 августа 2013 г.). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека - электронная книга . Elsevier Health Sciences. ISBN 9780323266956.
  11. ^ Бхардвадж, Ума; Бхардвадж, Равиндра. Биохимия для медсестер . Pearson Education India. ISBN 9788131795286.
  12. ^ Фанг, H; Канг, Дж; Чжан, Д. (30 января 2017 г.). «Микробное производство витамина B 12 : обзор и перспективы на будущее» . Фабрики микробных клеток . 16 (1): 15. DOI : 10,1186 / s12934-017-0631-у . PMC 5282855 . PMID 28137297 .  
  13. ^ Адева-Андани, М; Соуто-Адева, G; Аменейрос-Родригес, Э; Фернандес-Фернандес, К. Donapetry-García, C; Домингес-Монтеро, А (январь 2018 г.). «Инсулинорезистентность и метаболизм глицина у человека». Аминокислоты . 50 (1): 11–27. DOI : 10.1007 / s00726-017-2508-0 . PMID 29094215 . S2CID 3708658 .  
  14. ^ Dalangin, R; Ким, А; Кэмпбелл, RE (27 августа 2020 г.). «Роль аминокислот в нейротрансмиссии и флуоресцентные инструменты для их обнаружения» . Международный журнал молекулярных наук . 21 (17): 6197. DOI : 10,3390 / ijms21176197 . PMC 7503967 . PMID 32867295 .  
  15. ^ «Ошибка» . ndb.nal.usda.gov .
  16. ^ «Данные о питании SELF - Факты о продуктах питания, информация и калькулятор калорий» . Nutritiondata.self.com . Проверено 27 марта 2018 .
  17. ^ Картер, Герберт Э .; Уэст, Гарольд Д. (1940). «dl-треонин» . Органический синтез . 20 : 101.; Сборник , 3 , с. 813.

Внешние ссылки [ править ]

  • Биосинтез треонина
  • CID 205
  • CID 6288