| Аминотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Аспартаттрансаминаза из E. coli с пиридоксаль-5 'фосфатным кофактором | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Аминотрансфераза | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004839 | ||||||||
| Мембранома | 273 | ||||||||
| |||||||||
Трансаминазы или аминотрансферазы являются ферментами , которые катализируют в трансаминирования реакцию между аминокислотой и α-кета кислотой . Они важны в синтезе аминокислот, которые образуют белки.
Функция и механизм [ править ]
Аминокислота содержит аминогруппу (NH 2 ). Кетокислота содержит кето (= O) группу. При трансаминировании группа NH 2 одной молекулы заменяется группой = O другой молекулы. Аминокислота становится кетокислотой, а кетокислота - аминокислотой.
Большинство трансаминаз представляют собой белковые ферменты. Однако было обнаружено , что некоторые трансаминирующие активности рибосомы катализируются рибозимами (ферментами РНК). Примеры Будучи молот рибозит , то рибозит VS и шпилька рибозит .
Трансаминазам необходим кофермент пиридоксальфосфат , который превращается в пиридоксамин в первой полуреакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. Связанный с ферментом пиридоксамин, в свою очередь, реагирует с пируватом , оксалоацетатом или альфа-кетоглутаратом с образованием аланина , аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты., соответственно. В тканях происходят многие реакции трансаминирования, катализируемые трансаминазами, специфичными для конкретной пары аминокислота / кетокислота. Реакции легко обратимы, причем направление определяется тем, какие из реагентов находятся в избытке. Эта обратимость может быть использована в синтетической химии для получения ценных хиральных аминов. Конкретные ферменты названы, например, по одной из пар реагентов; Реакция между глутаминовой кислотой и пировиноградной кислотой с образованием альфа-кетоглутаровой кислоты и аланина называется глутамино-пировиноградной трансаминазой или сокращенно GPT. [ необходима цитата ]
Активность тканевых трансаминаз можно исследовать, инкубируя гомогенат с различными парами амино / кетокислот. Трансаминирование демонстрируется, если образуются соответствующие новые аминокислота и кетокислота, как показывает бумажная хроматография. Обратимость демонстрируется при использовании комплементарной пары кето / аминокислота в качестве исходных реагентов. После того, как хроматограмма была снята с растворителем, хроматограмма обрабатывается нингидрином для определения местоположения пятен. [ необходима цитата ] .
Аминокислотный метаболизм у животных [ править ]
Когда уровень сахара в крови низкий, животные должны превращать белки в аминокислоты за счет мышечной ткани . Предпочтение трансаминаз печени оксалоацетату или альфа-кетоглутарату играет ключевую роль в отводе азота из метаболизма аминокислот в аспартат и глутамат для преобразования в мочевину для выведения азота. Подобным образом в мышцах использование пирувата для трансаминирования дает аланин , который переносится кровотоком в печень (общая реакция называется глюкозо-аланиновым циклом.). Здесь другие трансаминазы регенерируют пируват, который является ценным предшественником глюконеогенеза . Этот цикл аланина аналогичен циклу Кори , который обеспечивает анаэробный метаболизм в мышцах.
Диагностическое использование [ править ]
Ферменты трансаминаз важны в производстве различных аминокислот, и измерение концентраций различных трансаминаз в крови важно для диагностики и отслеживания многих заболеваний . [ необходима цитата ] Например, присутствие повышенных трансаминаз может быть индикатором поражения печени и сердца. Два важных фермента трансаминазы - это аспартаттрансаминаза (AST), также известная как сывороточная глутаминовая щавелевоуксусная трансаминаза (SGOT); и аланин-трансаминаза (ALT), также называемая аланинаминотрансферазой (ALAT) или сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой (SGPT). Эти трансаминазы были открыты в 1954 году [1] [2].[3] и их клиническое значение в 1955 году. [4] [5] [6] [7]
См. Также [ править ]
- Вальпроевая кислота - ингибитор ГАМК трансаминазы
Ссылки [ править ]
- ^ Karmen A, F Врублевский, Ladue JS (январь 1955). «Активность трансаминаз в крови человека» . Журнал клинических исследований . 34 (1): 126–31. DOI : 10,1172 / jci103055 . PMC 438594 . PMID 13221663 .
- ^ Karmen A (январь 1955). «Заметка о спектрометрическом анализе глутамино-щавелевоуксусной трансаминазы в сыворотке крови человека» . Журнал клинических исследований . 34 (1): 131–3. DOI : 10.1172 / JCI103055 . PMC 438594 . PMID 13221664 .
- ^ Ladue JS, Врублевский F, Karmen A (сентябрь 1954). «Сывороточная активность глутаминовой щавелевоуксусной трансаминазы при остром трансмуральном инфаркте миокарда человека». Наука . 120 (3117): 497–9. DOI : 10.1126 / science.120.3117.497 . PMID 13195683 .
- ^ "Biblioteca Nazionale di Napoli. Новости: Серата в оноре Марио Колторти и Джузеппе Джусти" . vecchiosito.bnnonline.it . Проверено 10 сентября 2017 .
- ^ "E 'morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi" . notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it . Проверено 10 сентября 2017 .
- ^ "Campania su Coltorti" . www.istitutobioetica.org . Проверено 10 сентября 2017 .
- ^ MonrifNet. "Il Resto Del Carlino - Macerata - E 'morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi" . www.ilrestodelcarlino.it (на итальянском языке) . Проверено 10 сентября 2017 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Гани М., Хуфнэгл Дж. Х. (2005). «Подход к пациенту с заболеванием печени». В Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона (16-е изд.). Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. С. 1814–5.
- Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. С. 628–31, 634, 828–30.
Внешние ссылки [ править ]
- Трансаминазы в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
