Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с тирозин-тРНК лигазы )
Перейти к навигации Перейти к поиску
тирозин — тРНК лигаза
Идентификаторы
Номер ЕС6.1.1.1
Количество CAS9023-45-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Тирозин-тРНК - лигазы ( EC 6.1.1.1 ), также известный как тирозил-тРНК синтетазы (символ ярс ), представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию

АТФ + L-тирозин + тРНК (Tyr) AMP + дифосфат + L-тирозил-тРНК (Tyr)

Тремя субстратами этого фермента являются АТФ , L-тирозин и тирозин-специфическая транспортная РНК [тРНК (Tyr) или тРНК Tyr ], тогда как его тремя продуктами являются АМФ , дифосфат и L-тирозил-тРНК (Tyr).

Этот фермент принадлежит к семейству лигаз , а именно тех, которые образуют углерод-кислородные связи в тРНК и родственных соединениях. Более конкретно, он принадлежит к семейству аминоацил-тРНК синтетаз . Эти последние ферменты связывают аминокислоты с их родственными транспортными РНК (тРНК) в реакциях аминоацилирования, которые устанавливают связь между конкретной аминокислотой и триплетным антикодоном нуклеотидов, встроенным в тРНК. Следовательно, это ферменты, которые транслируют генетический код.in vivo. 20 ферментов, соответствующих 20 природным аминокислотам, делятся на два класса по 10 ферментов в каждом. Это разделение определяется уникальными архитектурами, связанными с каталитическими доменами, и последовательностями сигнатур, специфичными для каждого класса. [1] [2]

Структурные исследования [ править ]

По состоянию на конец 2007 года, 34 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB о присоединении кодов 1H3E , 1J1U , 1JH3 , 1JII , 1JIJ , 1JIK , 1JIL , 1N3L , 1NTG , 1К11 , 1TYA , 1TYB , 1TYC , 1TYD , 1U7D , 1U7X , 1VBM , 1VBN , 1WQ3 , 1WQ4 , 1X8X , 1Y42, 1ZH0 , 1ZH6 , 2AG6 , 2CYA , 2CYB , 2CYC , 2DLC , 2HGZ , 2J5B , 2TS1 , 3TS1 и 4TS1 .

Тирозил-тРНК синтетазы (YARS) представляют собой гомодимеры или мономеры с псевдодимерной структурой. Каждая субъединица или псевдосубъединица содержит N-концевой домен, который имеет: (i) около 230 аминокислотных остатков; (ii) мононуклеотидная связка (также известная как складка Россмана ) аминоацил-тРНК синтетаз класса I; (iii) идиосинхратическая вставка между двумя половинами складки (известная как соединительный пептид 1 или CP1); (iv) две сигнатурные последовательности HIGH и KMSKS аминоацил-тРНК синтетаз класса I. N-концевой домен содержит каталитический сайт фермента. С-концевой фрагмент YARS различается по последовательности, длине и организации и участвует в распознавании антикодона тРНК. [3]

Эубактерии [ править ]

Тирозил-тРНК синтетаза из Bacillus stearothermophilus была первой синтетазой, кристаллическая структура которой была решена с высоким разрешением (2,3 Å), отдельно или в комплексе с тирозином, тирозиладенилатом или тирозиниладенилатом. [4] (П. Брик, 1989 г.) Также были определены структуры YARS Staphylococcus aureus [5] и усеченной версии YARS Escherichia coli . [6] Структурная модель комплекса между YARS B. sterothermophilus и тРНК (Tyr) была построена с использованием обширных данных о мутагенезе как для YARS, так и для тРНК Tyr, и было установлено, что она соответствует кристаллической структуре комплекса между YARS и тРНК (Tyr) изThermus thermophilus , который впоследствии был решен с разрешением 2,9 Å. [7] [8] [9] С-концевой фрагмент эубактериальных YARS включает два домена: (i) проксимальный α-спиральный домен (известный как антикодоновый связывающий домен или α-ACB), состоящий примерно из 100 аминокислот; (ii) дистальный домен (известный как S4-подобный), который имеет высокую гомологию с C-концевым доменом рибосомного белка S4. [10] S4-подобный домен был разупорядочен в кристаллической структуре YARS B. stearothermophilus . Однако биохимические и ЯМР-эксперименты показали, что S4-подобный домен свернут в растворе и что его структура аналогична кристаллической структуре YARS T. thermophilus . [10]Эксперименты по мутагенезу показали, что гибкость пептида, который связывает α-ACB и S4-подобные домены, ответственна за нарушение структуры последнего, и что элементы последовательности в этом линкерном пептиде важны для связывания тРНК (Tyr ) с помощью YARS и его аминоацилирования тирозином. [11] Вариабельность их C-концевых частей приводит к разделению TyrRS эубактерий на две подгруппы. [12]

Археи и низшие эукариоты [ править ]

Доступны кристаллические структуры нескольких тирозил-тРНК синтетаз архей. Кристаллическая структура комплекса между YARS из Methanococcus jannaschii , тРНК (Tyr) и L-тирозином была решена с разрешением 1,95 Å. [13] Кристаллические структуры YARS из Archeoglobus fulgidus , Pyrococcus horikoshii и Aeropyrum pernix также были решены с высоким разрешением. [14] (M. Kuratani 2006) С-концевые части архей YARS содержат только один домен. Этот домен отличается от домена α-ACB эубактерий; он имеет сильную гомологию с С-концевым доменом триптофанил-тРНК синтетаз и поэтому был назван доменом CW / Y. [2]Он присутствует во всех эукариях. [15] Структура комплекса между YARS из Saccharomyces cerevisiae , тРНК (Tyr) и аналогом тисозиладенилата была решена с разрешением 2,4 Å. [16] YARS этого низшего эукариота имеет организацию, аналогичную структуре YARS архей.

Цитоплазма человека разумного [ править ]

YARS человека имеет C-концевую часть, которая включает проксимальный домен CW / Y и дистальный домен, который не обнаружен в YARS низших эукариот, архей или эубактерий, и является гомологом полипептида II, активирующего эндотелиальные моноциты (EMAP II , цитокин млекопитающих). Хотя полноразмерный нативный YARS не обладает активностью в передаче клеточных сигналов, этот фермент секретируется во время апоптоза в культуре клеток и может расщепляться внеклеточным ферментом, таким как эластаза лейкоцитов. Два высвобожденных фрагмента, N-концевой мини-YARS и C-концевой С-концевой домен, подобный EMAP II, являются активными цитокинами. Структура мини-ЯРС решена с разрешением 1,18 Å. Он имеет N-концевой домен укладки Россмана и C-концевой домен CW / Y, аналогичный таковым у других YARS. [17] [18]

Митохондрии Homo sapiens [ править ]

Митохондриальные тирозил-тРНК синтетазы (mt-YARS) и, в частности, mt-YARS H. sapiens , вероятно, происходят из YARS эубактериального происхождения. Их С-концевой фрагмент включает как α-ACB, так и S4-подобные домены, подобные эубактериальным YARS, и имеют низкую идентичность последовательностей со своими цитозольными родственниками. Кристаллическая структура комплекса между рекомбинантным mt-YARS H. sapiens , лишенным S4-подобного домена, и аналогом тирозиладенилата была решена с разрешением 2,2 Å. [19]

Митохондрии Neurospora crassa [ править ]

Митохондриальная (mt) тирозил-тРНК синтетаза Neurospora crassa , кодируемая ядерным геном cyt-18, представляет собой бифункциональный фермент, который катализирует аминоацилирование мт-тРНК (Tyr) и способствует сплайсингу интронов митохондриальной группы I. Кристаллическая структура усеченного на С-конце N. crassamt-YARS, который функционирует в интронах группы сплайсинга I, был определен с разрешением 1,95 Å. Его Rossmann-fold домен и промежуточный α-ACB домен накладываются на таковые из эубактериальных YARS, за исключением дополнительного N-концевого удлинения и трех небольших вставок. Структура комплекса между рибозимом интрона группы I и активным для сплайсинга, усеченным на карбокси-конце mt-YARS была решена с разрешением 4,5 Å. Структура показывает, что интрон группы I связывается через две субъединицы гомодимерного белка с недавно образовавшейся РНК-связывающей поверхностью, отличной от той, которая связывает тРНК (Tyr). Эта связывающая РНК поверхность обеспечивает протяженный каркас для фосфодиэфирного остова консервативного каталитического ядра интронной РНК, позволяя белку способствовать сплайсингу широкого разнообразия интронов группы I.Поверхность связывания интронов группы I включает три небольших вставки и дополнительные структурные адаптации по сравнению с несращающимися эубактериальными YARS, что указывает на многоступенчатую адаптацию для функции сплайсинга.[20]

Plasmodium falciparum [ править ]

Структура комплекса тирозил-тРНК синтетазы Plasmodium falciparum (Pf-YARS) и тирозиладенилата при разрешении 2,2 Å показывает, что общая складка Pf-YARS типична для синтетаз класса I. Он состоит из N-концевого каталитического домена (остатки 18–260) и антикодон-связывающего домена (остатки 261–370). Полипептидная петля, которая включает мотив KMSKS, высоко упорядочена и близка к связанному субстрату в активном сайте. Pf-YARS содержит мотив ELR, который присутствует в H. sapiens.мини-ЯРС и хемокины. Pf-YARS экспрессируется на всех стадиях бесполого паразита (кольца, трофозоиты и шизонты) и экспортируется в цитозоль эритроцитов хозяина, откуда он попадает в плазму крови при разрыве iRBC. Используя свой пептидный мотив ELR, Pf-YARS специфически связывается и интернализуется в макрофагах хозяина, что приводит к усиленной секреции провоспалительных цитокинов TnF-α и IL-6. Взаимодействие между Pf-YARS и макрофагами увеличивает экспрессию связанных с адгезией эндотелиальных рецепторов хозяина ICAm-1 и VCAm-1. [21]

Мимивирус [ править ]

Мимивирус Acanthamoeba polyphaga - самый крупный из известных ДНК-вирусов. Его геном кодирует четыре аминоацил-тРНК-синтетазы: RARS, CARS, MARS и YARS. Кристаллическая структура тирозил-тРНК синтетазы мимивируса в комплексе с тирозинолом была решена с разрешением 2,2 Å. Мимивирусный YARS демонстрирует типичную складчатую структуру и организацию активного сайта YARS архейного типа с N-концевым каталитическим доменом Rossmann-укладки, связывающим антикодон доменом и без дополнительного С-концевого домена. Он представляет собой уникальную димерную конформацию и значительные различия в его сайте связывания антикодона по сравнению с YARS из других организмов. [22]

Leishmania major [ править ]

Единственный ген YARS, который присутствует в геномах трипаносоматид, кодирует белок, который в два раза длиннее тирозил-tRBA-синтетазы других организмов. Каждая половина YARS двойной длины содержит каталитический домен и антикодон-связывающий домен; однако две половины сохраняют идентичность последовательностей друг другу только на 17%. Кристаллические структуры Leishmania majorYARS с разрешением 3,0 Å показывают, что две половины одной молекулы образуют псевдодимер, напоминающий канонический димер YARS. С-концевая копия каталитического домена утратила каталитически важные мотивы HIGH и KMSKS, характерные для аминоацил-тРНК синтетаз класса I. Таким образом, псевдодимер содержит только один функциональный активный сайт (предоставленный N-концевой половиной) и только один функциональный сайт распознавания антикодона (предоставленный C-концевой половиной). Таким образом, псевдодимер YARS L. major по своей природе асимметричен. [23]

Роли подразделений и доменов [ править ]

N-концевой домен тирозил-тРНК синтетазы обеспечивает химические группы, необходимые для превращения субстратов тирозина и АТФ в реакционноспособный промежуточный продукт, тирозиладенилат (первая стадия реакции аминоацилирования) и для переноса аминокислотной части из тирозил-аденилата. аденилат к 3'OH-CCA-концу родственной тРНК (Tyr) (вторая стадия реакции аминоацилирования). [24] [25] Другие домены отвечают (i) за распознавание антикодоновых оснований родственной тРНК (Tyr); (ii) для связывания длинного вариабельного плеча тРНК (Tyr) у эубактерий; [9] и (iii) для несвязанных функций, таких как активность цитокинов.

Распознавание тРНК (Tyr) [ править ]

Молекула тРНК (Tyr) имеет L-образную структуру. В его распознавании участвуют обе субъединицы димера тирозил-тРНК синтетазы. Акцепторное плечо тРНК (Tyr) взаимодействует с каталитическим доменом одного мономера YARS, тогда как антикодоновое плечо взаимодействует с С-концевой частью другого мономера. [26] [7] В большинстве структур YARS мономеры связаны друг с другом двойной вращательной симметрией. Более того, все доступные кристаллические структуры комплексов между YARS и тРНК (Tyr) также являются плоскими, с симметричными конформациями двух мономеров в димере и с двумя молекулами тРНК (Tyr), одновременно взаимодействующими с одним димером YARS. [16]Однако кинетические исследования активации тирозина и зарядки тРНК (Tyr) выявили антикооперативное поведение димера TyrRS в растворе: каждый димер TyrRS связывает и тирозилирует только одну молекулу тРНК (Tyr) за раз. Таким образом, в любой момент времени активен только один из двух сайтов. [7] [27]

Присутствие пары оснований Gua1: Cyt72 в акцепторном стволе тРНК (Tyr) из эубактерий и пары оснований Cyt1-Gua72 в тРНК (Tyr) из архей и эукариот приводит к видоспецифическому распознаванию тРНАТyr тирозил-тРНК синтетазой. Эта характеристика распознавания между YARS и тРНК (Tyr) была использована для получения аминоацил-тРНК синтетаз, которые могут специфически заряжать несмысловые супрессорные производные тРНК (Tyr) неприродными аминокислотами in vivo без вмешательства в нормальный процесс трансляции в клетка. [28]

И тирозил-тРНК-синтетазы, и триптофанил-тРНК-синтетазы принадлежат к классу I аминоацил-тРНК-синтетаз, оба являются димерами, и обе имеют способ распознавания тРНК класса II, то есть они взаимодействуют со своими родственными тРНК со стороны вариабельной петли и большой бороздки. акцепторного стержня. [7] [8] [9] [29] Это резко контрастирует с другими ферментами класса I, которые являются мономерными и приближаются к своей родственной тРНК со стороны малой бороздки акцепторного стержня. [30]

Складывание и устойчивость [ править ]

Реакция разворачивания и стабильность тирозил-тРНК синтетазы из Bacillus stearothermophilus были изучены в равновесных условиях. Этот гомодимерный фермент очень стабилен с разбросом свободной энергии при разворачивании, равным 41 ± 1 ккал / моль. Он разворачивается через компактный мономерный промежуточный продукт. Около одной трети глобальной энергии стабилизации происходит от ассоциации между двумя субъединицами, а одна треть приходится на вторичные и третичные взаимодействия, стабилизирующие каждую из двух молекул мономерного промежуточного соединения. [31] Как мутации внутри интерфейса димера, так и мутации дистальнее интерфейса могут дестабилизировать ассоциацию между субъединицами. Эти эксперименты показали, в частности, что мономер YARS ферментативно неактивен.[32] [33]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Eriani G, Delarue М, Poch О, Ганглофф Дж, Морас D (сентябрь 1990). «Разделение тРНК синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа . 347 (6289): 203–6. Bibcode : 1990Natur.347..203E . DOI : 10.1038 / 347203a0 . PMID  2203971 . S2CID  4324290 .
  2. ^ a b Вольф Ю.И., Аравинд Л, Гришин Н.В., Кунин Е.В. (август 1999 г.). «Эволюция аминоацил-тРНК синтетаз - анализ уникальных доменных архитектур и филогенетических деревьев показывает сложную историю событий горизонтального переноса генов». Геномные исследования . 9 (8): 689–710. doi : 10.1101 / gr.9.8.689 (неактивный 2021-01-14). PMID 10447505 . CS1 maint: DOI inactive as of January 2021 (link)
  3. ^ Bedouelle Гуго (2013). Тирозил-тРНК-синтетазы . В: База данных мадам Кюри Bioscience [NCBI NBK6553] . Остин (Техас): Landes Bioscience.
  4. ↑ Brick P, Bhat TN, Blow DM (июль 1989 г.). «Структура тирозил-тРНК синтетазы уточнена с разрешением 2,3 A. Взаимодействие фермента с промежуточным тирозиладенилатом». Журнал молекулярной биологии . 208 (1): 83–98. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90090-9 . PMID 2504923 . 
  5. ^ Qiu X, Janson CA, Smith WW, Green SM, McDevitt P, Johanson K, Carter P, Hibbs M, Lewis C, Chalker A, Fosberry A, Lalonde J, Berge J, Brown P, Houge-Frydrych CS, Jarvest RL (Октябрь 2001 г.). «Кристаллическая структура тирозил-тРНК синтетазы Staphylococcus aureus в комплексе с классом мощных и специфических ингибиторов» . Белковая наука . 10 (10): 2008–16. DOI : 10.1110 / ps.18001 . PMC 2374228 . PMID 11567092 .  
  6. ^ Кобаяши Т, Т Takimura, Секин R, Келли В.П., Винсент К, Камату К, Сакамото К, Нисимура S, Ёкоям S (февраль 2005 г.). «Структурные снимки перестройки петли KMSKS для активации аминокислот бактериальной тирозил-тРНК синтетазой». Журнал молекулярной биологии . 346 (1): 105–17. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.11.034 . PMID 15663931 . 
  7. ^ a b c d Bedouelle H, Winter G (март 1986). «Модель взаимодействия синтетазы / РНК переноса, выведенная с помощью белковой инженерии». Природа . 320 (6060): 371–3. Bibcode : 1986Natur.320..371B . DOI : 10.1038 / 320371a0 . PMID 3960121 . S2CID 4307998 .  
  8. ^ a b Лабуз, E; Bedouelle, H (февраль 1989 г.). «Структурные и кинетические основы распознавания тРНАТир тирозил-тРНК синтетазой». J Mol Biol . 205 (4): 729–735. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90317-3 . PMID 2467006 . 
  9. ^ a b c Яремчук А., Крикливый И., Тукало М., Кьюсак С. (июль 2002 г.). «Тирозил-тРНК синтетаза класса I имеет способ распознавания родственной тРНК класса II» . Журнал EMBO . 21 (14): 3829–40. DOI : 10,1093 / emboj / cdf373 . PMC 126118 . PMID 12110594 .  
  10. ^ a b Guijarro JI, Pintar A, Prochnicka-Chalufour A, Guez V, Gilquin B, Bedouelle H, Delepierre M (март 2002). «Структура и динамика антикодонного плеча связывающего домена тирозил-тРНК синтетазы Bacillus stearothermophilus» (PDF) . Структура . 10 (3): 311–7. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (02) 00699-8 . PMID 12005430 .  
  11. ^ Гайяр, C; Bedouelle, H (июнь 2001 г.). «Существенный остаток в гибком пептиде, связывающий два идиосинхратических домена бактериальных тирозил-тРНК синтетаз». Биохимия . 40 (24): 7192–7199. CiteSeerX 10.1.1.606.7497 . DOI : 10.1021 / bi010208c . PMID 11401566 .  
  12. ^ Салазар О, Сагредо В, Jedlicki Е, D Золль, Вейган-Durasevic I, Орельяна O (июль 1994 года). «Тирозил-тРНК синтетаза Thiobacillus ferrooxidans действует in vivo в Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 176 (14): 4409–15. DOI : 10.1128 / jb.176.14.4409-4415.1994 . PMC 205654 . PMID 7517395 .  
  13. ^ Кобаяши Т, Nureki О, Иситани R, Яремчук А, Тукало М, Кузэк S, Сакамото К, Ёкояма S (июнь 2003 г.). «Структурная основа специфичности ортогональной тРНК тирозил-тРНК синтетаз для расширения генетического кода». Структурная биология природы . 10 (6): 425–32. DOI : 10.1038 / nsb934 . PMID 12754495 . S2CID 26282354 .  
  14. ^ Kuratani M, Sakai H, Takahashi M, Yanagisawa T, Kobayashi T, Murayama K, Chen L, Liu ZJ, Wang BC, Kuroishi C, Kuramitsu S, Terada T, Bessho Y, Shirouzu M, Sekine S, Yokoyama S (январь 2006). «Кристаллические структуры тирозил-тРНК синтетаз архей». Журнал молекулярной биологии . 355 (3): 395–408. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.10.073 . PMID 16325203 . 
  15. ^ Bonnefond л, Giegé R, Рюдингер-Thirion J (сентябрь 2005). «Эволюция систем аминоацилирования тРНК (Tyr) / TyrRS». Биохимия . 87 (9–10): 873–83. DOI : 10.1016 / j.biochi.2005.03.008 . PMID 16164994 . 
  16. ↑ a b Цунода М., Кусакабе И., Танака Н., Оно С., Накамура М., Сенда Т., Моригути Т., Асаи Н., Секин М., Йокогава Т., Нисикава К., Накамура К. Т. (2007). «Структурная основа для распознавания родственной тРНК тирозил-тРНК синтетазой из трех царств» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (13): 4289–300. DOI : 10.1093 / NAR / gkm417 . PMC 1934993 . PMID 17576676 .  
  17. ^ Ян, XL; Skene, RJ; McRee, DE; Шиммель, П. (ноябрь 2002 г.). «Кристаллическая структура цитокина аминоацил-тРНК синтетазы человека» . Proc Natl Acad Sci USA . 99 (24): 15369–15374. Bibcode : 2002PNAS ... 9915369Y . DOI : 10.1073 / pnas.242611799 . PMC 137723 . PMID 12427973 .  
  18. ^ Ян, XL; Otero, FJ; Skene, RJ; McRee, DE; Schimmel, P; Рибас де Пуплана, Л. (декабрь 2003 г.). «Кристаллические структуры, свидетельствующие о позднем развитии компонентов генетического кода для дифференциации ароматических боковых цепей» . Proc Natl Acad Sci USA . 100 (26): 15376–15380. Bibcode : 2003PNAS..10015376Y . DOI : 10.1073 / pnas.2136794100 . PMC 307575 . PMID 14671330 .  
  19. ^ Bonnefond, L; Фругье, М; Touzé, E; Лорбер, B; Florentz, C; Giegé, R; Sauter, C; Рудингер-Тирион, Дж. (Ноябрь 2007 г.). «Кристаллическая структура митохондриальной тирозил-тРНК синтетазы человека обнаруживает общие и идиосинкразические особенности» . Структура . 15 (11): 1505–1516. DOI : 10.1016 / j.str.2007.09.018 . PMID 17997975 . 
  20. ^ Paukstelis, PJ; Чен, JH; Чейз, E; Lambowitz, AM; Golden, BL (январь 2008 г.). «Структура фактора сплайсинга тирозил-тРНК синтетазы, связанного с интронной РНК группы I». Природа . 451 (7174): 94–97. Bibcode : 2008Natur.451 ... 94P . DOI : 10,1038 / природа06413 . PMID 18172503 . S2CID 205211611 .  
  21. ^ Бхатт, ТЗ; Хан, S; Двиведи, вице-президент; Banday, MM; Шарма, А; Chandele, А; Камачо, Н. Рибас де Пуплана, L; Wu, Y; Craig, AG; Mikkonen, AT; Maier, AG; Йогавел, М; Шарма, А (ноябрь 2011 г.). «Секреция тирозил-тРНК синтетазы малярийных паразитов вызывает провоспалительные реакции» . Nat Commun . 2 : 530. Bibcode : 2011NatCo ... 2..530B . DOI : 10.1038 / ncomms1522 . PMID 22068597 . 
  22. ^ Абергель, C; Рудингер-Тирион, Дж; Giegé, R; Claverie, JM (ноябрь 2007 г.). «Кодируемые вирусами аминоацил-тРНК синтетазы: структурная и функциональная характеристика мимивирусов TyrRS и MetRS» . J Virol . 81 (22): 12406–12417. DOI : 10,1128 / JVI.01107-07 . PMC 2169003 . PMID 17855524 .  
  23. ^ Larson, ET; Kim, JE; Castaneda, LJ; Напули, AJ; Zhang, Z; Fan, E; Zucker, FH; Verlinde, CL; Бакнер Ф.С. Ван Вурхис, WC; Hol, WG; Мерритт, EA (июнь 2011 г.). «Тирозил-тРНК синтетаза двойной длины из эукариот Leishmania major образует асимметричный псевдодимер» . J Mol Biol . 409 (2): 159–176. DOI : 10.1016 / j.jmb.2011.03.026 . PMC 3095712 . PMID 21420975 .  
  24. ^ Fersht, AR; Knill-Jones, JW; Bedouelle, H; Winter, G (март 1988 г.). «Реконструкция с помощью сайт-направленного мутагенеза переходного состояния для активации тирозина тирозил-тРНК-синтетазой: мобильная петля охватывает переходное состояние в механизме индуцированной подгонки». Биохимия . 27 (5): 1581–1587. DOI : 10.1021 / bi00405a028 . PMID 3284584 . 
  25. ^ Xin, Y; Ли, Вт; Во-первых, EA (октябрь 2000 г.). «Стабилизация переходного состояния для переноса тирозина на тРНК (Tyr) с помощью тирозил-тРНК синтетазы». J Mol Biol . 303 (2): 299–310. DOI : 10.1006 / jmbi.2000.4126 . PMID 11023794 . 
  26. ^ Картер, P; Bedouelle, H; Winter, G (март 1986 г.). «Конструирование гетеродимерной тирозил-тРНК синтетазы показывает, что tRNATyr взаимодействует с обеими субъединицами» . Proc Natl Acad Sci USA . 83 (5): 1189–1192. Bibcode : 1986PNAS ... 83.1189C . DOI : 10.1073 / pnas.83.5.1189 . PMC 323040 . PMID 3006039 .  
  27. ^ Уорд, WH; Fersht, AR (июль 1988 г.). «Тирозил-тРНК-синтетаза действует как асимметричный димер при зарядке тРНК. Обоснование активности половины сайтов». Биохимия . 27 (15): 5525–5530. DOI : 10.1021 / bi00415a021 . PMID 3179266 . 
  28. ^ Рю, Y; Шульц, П.Г. (апрель 2006 г.). «Эффективное включение неприродных аминокислот в белки Escherichia coli». Нат методы . 3 (4): 263–265. DOI : 10.1038 / nmeth864 . PMID 16554830 . S2CID 2863728 .  
  29. ^ Шен, N; Guo, L; Ян, Б; Линь, У; Дин, Дж (июнь 2006 г.). «Структура человеческой триптофанил-тРНК синтетазы в комплексе с тРНАТрп раскрывает молекулярные основы распознавания и специфичности тРНК» . Nucleic Acids Res . 34 (11): 3246–3258. DOI : 10.1093 / NAR / gkl441 . PMC 1538984 . PMID 16798914 .  
  30. ^ Каварелли, J; Морас, Д. (январь 1993 г.). «Распознавание тРНК аминоацил-тРНК синтетаз». FASEB J . 7 (1): 79–86. DOI : 10.1096 / fasebj.7.1.8422978 . PMID 8422978 . S2CID 46222849 .  
  31. ^ Парк, YC; Bedouelle, H (июль 1998 г.). «Димерная тирозил-тРНК синтетаза из Bacillus stearothermophilus разворачивается через мономерный промежуточный продукт. Количественный анализ в условиях равновесия» . J Biol Chem . 273 (29): 18052–18059. DOI : 10.1074 / jbc.273.29.18052 . PMID 9660761 . S2CID 9070841 .  
  32. ^ Джонс, DH; Макмиллан, AJ; Фершт, АР; Зима, G. (октябрь 1985 г.). «Обратимая диссоциация димерной тирозил-тРНК синтетазы путем мутагенеза на границе раздела субъединиц». Биохимия . 24 (21): 5852–5857. DOI : 10.1021 / bi00342a024 . PMID 4084496 . 
  33. ^ Парк, YC; Guez, V; Bedouelle, H (февраль 1999 г.). «Экспериментальная эволюция плотного кластера остатков в тирозил-тРНК синтетазы: количественное влияние на активность, стабильность и димеризацию». J Mol Biol . 286 (2): 563–577. CiteSeerX 10.1.1.629.6759 . DOI : 10.1006 / jmbi.1998.2501 . PMID 9973571 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Аллен EH, Глассман E, Schweet RS (апрель 1960). «Включение аминокислот в рибонуклеиновую кислоту. I. Роль активирующих ферментов». Журнал биологической химии . 235 (4): 1061–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 69479-7 . PMID  13792726 .
  • Cowles JR, Key JL (сентябрь 1972 г.). «Демонстрация двух тирозил-тРНК синтетаз корней гороха». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - нуклеиновые кислоты и синтез белков . 281 (1): 33–44. DOI : 10.1016 / 0005-2787 (72) 90185-2 . PMID  4563531 .
  • Холли Р.В., Брунграбер Э.Ф., Саад Ф., Уильямс Х.Х. (январь 1961 г.). «Частичная очистка активирующих треонин и тирозин ферментов из печени крыс и влияние ионов калия на активность фермента тирозина». Журнал биологической химии . 236 : 197–9. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 64454-0 . PMID  13715350 .
  • Schweet RS, Аллен EH (ноябрь 1958 г.). «Очистка и свойства тирозин-активирующего фермента поджелудочной железы свиньи». Журнал биологической химии . 233 (5): 1104–8. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 77348-7 . PMID  13598741 .