Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сокращенное обозначение аспарагина - «Асн». Чтобы узнать о других значениях этого сокращения, см. ASN (значения) .
Не путать с аспарагиновой кислотой .
l -Аспарагин
Костная формула L-аспарагина
Шаровидная модель молекулы L-аспарагина как цвиттер-иона
Аспарагин-из-xtal-3D-bs-17.png
Аспарагин-из-xtal-3D-sf.png
Имена
Название ИЮПАК
Аспарагин
Другие имена
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.019.565 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 200-735-9
КЕГГ
UNII
Характеристики
C 4 H 8 N 2 O 3
Молярная масса132,119  г · моль -1
Внешностьбелые кристаллы
Плотность1,543 г / см 3
Температура плавления 234 ° С (453 ° F, 507 К)
Точка кипения 438 ° С (820 ° F, 711 К)
Растворимость в воде
2,94 г / 100 мл
Растворимостьрастворим в кислотах , основаниях , незначительно в метаноле , этаноле , эфире , бензоле
журнал P−3,82
Кислотность (p K a )
  • 2,1 (карбоксил; 20 ° C, H 2 O)
  • 8,80 (амино; 20 ° C, H 2 O) [1]
Магнитная восприимчивость (χ)
-69,5 · 10 −6 см 3 / моль
Структура
Кристальная структура
ромбический
Термохимия
Std энтальпия формации (Δ F H ⦵ 298 )
−789,4 кДж / моль
Опасности
Паспорт безопасностиСм .: страницу данных
Sigma-Alrich
NFPA 704 (огненный алмаз)
Flammability code 0: Will not burn. E.g. waterHealth code 1: Exposure would cause irritation but only minor residual injury. E.g. turpentineReactivity code 0: Normally stable, even under fire exposure conditions, and is not reactive with water. E.g. liquid nitrogenSpecial hazards (white): no codeNFPA 704 четырехцветный алмаз
0
1
0
точка возгорания 219 ° С (426 ° F, 492 К)
Страница дополнительных данных
Структура и свойства
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Аспарагин (символ Asn или N [2] ) - это α- аминокислота, которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной -NH+
3образуют в биологических условиях), кислотную группу альфа-карбоновой кислоты (которая в депротонированной -COO - вид в биологических условиях) и боковой цепи карбоксамид , классифицируя его как полярный (при физиологическом рН), алифатическую аминокислоту. Для человека он несущественен, то есть организм может его синтезировать. Он кодируется с помощью кодонов ААУ и AAC.

Реакция между аспарагином и восстанавливающими сахарами или другим источником карбонилов приводит к образованию акриламида в пище при нагревании до достаточной температуры. Эти продукты встречаются в хлебобулочных изделиях, таких как картофель фри, картофельные чипсы и тосты.

История [ править ]

Аспарагин был впервые выделен в 1806 году в кристаллической форме французскими химиками Луи Николя Воклен и Пьером Жаном Робике (тогда еще молодым помощником) из сока спаржи [3] [4], в котором его много, отсюда и выбранное название. Это была первая выделенная аминокислота. [5]

Три года спустя, в 1809 году, Пьер Жан Робике идентифицировал вещество из корня лакрицы, обладающее свойствами, которые он квалифицировал как очень похожие на свойства аспарагина [6], и которое Плиссон определил в 1828 году как сам аспарагин. [7] [8]

Для определения структуры аспарагина потребовались десятилетия исследований. Эмпирическая формула для аспарагина была впервые определена в 1833 году французских химиков Антуан Франсуа Boutron Charlard и Пелуз ; в том же году немецкий химик Юстус Либих представил более точную формулу. [9] [10] В 1846 году итальянский химик Раффаэле Пирия обработал аспарагин азотистой кислотой , которая удалила аминогруппы молекулы (–NH 2 ) и превратила аспарагин в яблочную кислоту . [11] Это выявило фундаментальную структуру молекулы: цепочку из четырех атомов углерода. Пирия считала аспарагин диамидом яблочной кислоты; [12] однако в 1862 году немецкий химик Герман Кольбе показал, что это предположение неверно; вместо этого Кольбе пришел к выводу, что аспарагин является амидом амина янтарной кислоты . [13] В 1886 году итальянский химик Арнальдо Пиутти (1857–1928) обнаружил зеркальное отображение или « энантиомер » природной формы аспарагина, который обладал многими свойствами аспарагина, но также отличался от него. [14] Поскольку структура аспарагина еще не была полностью известна - положение аминогруппы в молекуле еще не было определено [15], Пиутти синтезировал аспарагин и таким образом определил его истинную структуру. [16]

Структурная функция белков [ править ]

Поскольку боковая цепь аспарагина может образовывать взаимодействия водородной связи с основной цепью пептида, остатки аспарагина часто обнаруживаются в начале альфа-спиралей в виде asx-поворотов и asx-мотивов , а также в виде подобных поворотов мотивов или как амидные кольца в бета-листах. Его роль можно рассматривать как «блокирование» взаимодействий водородных связей, которым в противном случае удовлетворяла бы основа полипептида.

Аспарагин также обеспечивает ключевые сайты для N-связанного гликозилирования , модификации белковой цепи с добавлением углеводных цепей. Как правило, углеводное дерево может быть добавлено только к остатку аспарагина, если последний фланкирован на стороне C X- серином или X- треонином , где X представляет собой любую аминокислоту, за исключением пролина . [17]

Аспарагин может быть гидроксилирован с помощью фактора транскрипции, индуцируемого гипоксией HIF1. Эта модификация подавляет активацию HIF1-опосредованного гена. [18]

Источники [ править ]

Источники питания [ править ]

Аспарагин не является необходимым для человека, что означает, что он может синтезироваться из промежуточных продуктов центрального метаболического пути и не требуется в диете.

Аспарагин содержится в:

  • Источники животного происхождения : молочные продукты , сыворотка , говядина , птица , яйца , рыба , лактальбумин , морепродукты.
  • Источники растений : спаржа , картофель , бобовые , орехи , семена , соя , цельные зерна.

Биосинтез [ править ]

Предшественником аспарагина является оксалоацетат . Оксалоацетат превращается в аспартат с помощью фермента трансаминазы . Фермент переносит аминогруппу от глутамата к оксалоацетату, образуя α-кетоглутарат и аспартат. Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глутамин отдает аммонийную группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.

Биосинтез аспарагина из оксалоацетата

Деградация [ править ]

Аспарагин обычно входит в цикл лимонной кислоты у человека в виде оксалоацетата. [ необходимая цитата ] В бактериях разложение аспарагина приводит к образованию оксалоацетата, который является молекулой, которая соединяется с цитратом в цикле лимонной кислоты (цикл Кребса). Аспарагин гидролизуется до аспартата аспарагиназой. Затем аспартат подвергается трансаминированию с образованием глутамата и оксалоацетата из альфа-кетоглутарата.

Функция [ править ]

Аспарагин необходим для развития и функционирования мозга. [19] Он также играет важную роль в синтезе аммиака. [ необходима цитата ] Доступность аспарагина также важна для синтеза белка во время репликации поксвирусов. [20]

Добавление N-ацетилглюкозамина к аспарагину осуществляется ферментами олигосахарилтрансфераз в эндоплазматическом ретикулуме . [21] Это гликозилирование важно как для структуры белка [22], так и для функции белка. [23]

Структура цвиттериона [ править ]

( S ) -Аспарагин (слева) и ( R ) -спарагин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH.

Предполагаемая связь с раком у лабораторных мышей [ править ]

Согласно статье, опубликованной в The Guardian за 2018 год , исследование показало, что снижение уровня аспарагина «резко» снижает распространение рака груди у лабораторных мышей. [24] [25] В статье отмечается, что подобные исследования на людях не проводились.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Хейнс WM, изд. (2016). CRC Справочник по химии и физике (97-е изд.). CRC Press . С. 5–89. ISBN 978-1498754286.
  2. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
  3. ^ Воклен LN, Robiquet PJ (1806). "La découverte d'un nouveau principe végétal dans le success des asperges". Annales de Chimie (на французском языке). 57 : 88–93. hdl : 2027 / nyp.33433062722578 .
  4. ^ Плиммер RH (1912) [1908]. Плиммер Р. Х., Хопкинс Ф. Г. (ред.). Химический состав белков . Монографии по биохимии. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co., стр. 112 . Проверено 18 января 2010 года .
  5. ^ Анфинсен CB, Эдсолл JT, Ричардс FM (1972). Успехи в химии белков . Нью-Йорк: Academic Press. С.  99, 103 . ISBN 978-0-12-034226-6.
  6. ^ Робике PJ (1809). "Analyze de la racine de réglisse" [Анализ корня солодки]. Annales de Chimie et de Physique (на французском языке). 72 (1): 143–159.
  7. ^ Плиссон A (1828). "De l'indentité de l'asparagine avec l'agédoïte" [О тождестве аспарагина с agédoïte]. Journal de Pharmacie et des Sciences Accessoires (на французском языке). 14 (4): 177–182.
  8. ^ Фельтер HW, Ллойд JU (1898). «Glycyrrhiza (USP) - Glycyrrhiza» . Американский диспансер Кинга . Домашняя страница Генриетты.
  9. ^ Boutron-Charlard; Пелуз (1833). "Ueber das Asparamid (Asparagin des Herrn Robiquet) und die Asparamidsäure" [Об аспарамиде (аспарагине мистера Робике) и аспарагиновой кислоте]. Annalen der Chemie (на немецком языке). 6 : 75–88. DOI : 10.1002 / jlac.18330060111 . Эмпирическая формула аспарагина представлена ​​на стр. 80.
  10. ^ Либих J (1833). "Ueber die Zusammensetzung des Asparamids und der Asparaginsäure" [О составе аспарамида [аспарагина] и аспарагиновой кислоты]. Annalen der Chemie (на немецком языке). 7 (14): 146–150. Bibcode : 1834AnP ... 107..220L . DOI : 10.1002 / andp.18341071405 . Эмпирическая формула приведена на стр. 149; формула верна, если индексы разделены на 2.
  11. ^ См .:
    • Пирия Р. (январь 1846 г.). "Studi sulla costituzione chimica dell 'asparagina e dell' acido aspartico" [Исследования химического строения аспарагина и аспарагиновой кислоты]. Il Cimento (на итальянском). 4 : 55–73. DOI : 10.1007 / BF02532918 . S2CID  177614807 .
    • Французский перевод: Piria R (1848). « Исследования химического строения аспарагина и аспарагина » [Исследования химического состава аспарагина и аспарагиновой кислоты]. Annales de Chimie et de Physique . 3-я серия (на французском языке). 22 : 160–179. С п. 175: "… on voit, en outre, que l'asparagine et l'acide aspartique lui-même se décomposent avec une облегченное remarquable, sous l'influence de l'acide hyponitrique, en fournissant du gaz azote et de l'acide malique . " (… Кроме того, можно увидеть, что аспарагин и аспарагиновая кислота сами по себе очень легко разлагаются под действием азотистой кислоты, образуя газообразный азот и яблочную кислоту.)
  12. ^ Плиммер RH (1912). Химическая конституция белков. Часть I: Анализ (2-е изд.). Лондон, Англия: Longmans, Green and Co., стр. 112.
  13. ^ Кольбе H (1862). "Ueber die chemische Construction des Asparagins und der Asparaginsäure" [О химическом строении аспарагина и аспарагиновой кислоты]. Annalen der Chemie (на немецком языке). 121 (2): 232–236. DOI : 10.1002 / jlac.18621210209 .
  14. ^ Piutti A (1886). "Ein neues Asparagin" [Новый аспарагин]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (на немецком языке). 19 (2): 1691–1695. DOI : 10.1002 / cber.18860190211 .
  15. ^ Французский химик Эдуард Гримо считал, что аминогруппа (–NH 2 ) находится рядом с амидной группой (–C (O) NH 2 ), тогда как итальянский химик Исилио Гуарески считал, что аминогруппа расположена рядом с карбоксильной группой группа (–COOH).
    • Grimaux E (1875). "Recherches synthétiques sur le groupe urique" [Синтетические исследования мочевой группы]. Бюллетень де ла Сосьете Шимик де Пари . 2-я серия (на французском языке). 24 : 337–355.На стр. 352, Grimaux представил две предполагаемые структуры для аспарагина, а на стр. 353, он предпочитал структуру (I.), что неверно. С п. 353: «… ce sont les formules marquées du chiffre I qui me semblent DevOir être acceptées pour l'asparagine,…» (… это формулы, отмеченные цифрой I, которые, как мне кажется, должны быть приняты для аспарагина,… )
    • Гуарески I (1876 г.). "Studi sull 'asparagine e sull' acido aspartico" [Исследования аспарагина и аспарагиновой кислоты]. Атти делла Реале Академия дель Линчеи . 2-я серия (на итальянском). 3 (ч. 2): 378–393.На стр. 388 Гуарески предложил две структуры (α и β) для аспарагина; он отдавал предпочтение правильному α. С п. 388: «La formola α mi sembra preferenceibile per seguente ragione:…» (Формула α кажется мне предпочтительнее по следующей причине:…)
    • Реферат на английском языке в: Guareschi J (1877). «Аспарагин и аспарагиновая кислота» . Журнал химического общества . 31 : 457–459.См. Особенно стр. 458.
  16. ^ Piutti A (1888). "Sintesi e costituzione delle asparagine" [Синтез и состав аспарагина]. Gazzetta Chimica Italiana (на итальянском языке). 18 : 457–472.
  17. ^ Брукер R, Widmaier Е, Грэхэм л, Stiling Р, Hasenkampf С, Хантер Ж, Bidochka М, Ригс D (2010). «Глава 5: Системная биология клеточной организации». Биология (канадский ред.). Соединенные Штаты Америки: Макгроу-Хилл Райерсон. С. 105–106. ISBN 978-0-07-074175-1.
  18. ^ Ландо D, Пита DJ, Горман JJ, Уилан DA, Вайтло ML, Bruick РК (июнь 2002). «FIH-1 представляет собой фермент аспарагинилгидроксилазу, который регулирует транскрипционную активность фактора, индуцируемого гипоксией» . Гены и развитие . 16 (12): 1466–71. DOI : 10,1101 / gad.991402 . PMC 186346 . PMID 12080085 .  
  19. ^ Ruzzo EK, Capo-Chichi JM, Ben-Zeev B, Chitayat D, Mao H, Pappas AL, et al. (Октябрь 2013). «Дефицит аспарагинсинтетазы вызывает врожденную микроцефалию и прогрессирующую форму энцефалопатии» . Нейрон . 80 (2): 429–41. DOI : 10.1016 / j.neuron.2013.08.013 . PMC 3820368 . PMID 24139043 .  
  20. ↑ Pant A, Cao S, Yang Z (июль 2019). Шислер JL (ред.). «Аспарагин является критически важным ограничивающим метаболитом для синтеза белка вируса осповакцины во время депривации глутамина» . Журнал вирусологии . 93 (13): e01834–18, /jvi/93/13/JVI.01834–18.atom. DOI : 10,1128 / JVI.01834-18 . PMC 6580962 . PMID 30996100 .  
  21. ↑ Burda P, Aebi M (январь 1999 г.). «Путь долихола N-связанного гликозилирования». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие вопросы . 1426 (2): 239–57. DOI : 10.1016 / S0304-4165 (98) 00127-5 . PMID 9878760 . 
  22. ↑ Imperiali B, O'Connor SE (декабрь 1999 г.). «Влияние N-связанного гликозилирования на структуру гликопептидов и гликопротеинов». Текущее мнение в химической биологии . 3 (6): 643–9. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (99) 00021-6 . PMID 10600722 . 
  23. ↑ Patterson MC (сентябрь 2005 г.). «Метаболические мимики: нарушения N-связанного гликозилирования». Семинары по детской неврологии . 12 (3): 144–51. DOI : 10.1016 / j.spen.2005.10.002 . PMID 16584073 . 
  24. ^ Образец I (07.02.2018). «Распространение рака груди связано с соединениями в спарже и других продуктах питания» . Хранитель . Проверено 30 мая 2018 .
  25. ^ Knott SR, Wagenblast E, Khan S, Kim SY, Soto M, Wagner M и др. (Февраль 2018). «Биодоступность аспарагина регулирует метастазирование в модели рака груди» . Природа . 554 (7692): 378–381. Bibcode : 2018Natur.554..378K . DOI : 10.1038 / nature25465 . PMC 5898613 . PMID 29414946 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • GMD MS Spectrum
  • Почему от спаржи воняет моча