Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлен с D-аминокислоты )
Перейти к навигации Перейти к поиску

D-аминокислоты - это аминокислоты, в которых стереогенный углерод альфа к аминогруппе имеет D-конфигурацию. Для большинства встречающихся в природе аминокислот этот углерод имеет L-конфигурацию. D-аминокислоты иногда встречаются в природе в виде остатков в белках. Они образованы из остатков D-аминокислот, полученных из рибосом. [1]

Структура и общие свойства [ править ]

  • D-аланин.

  • L-аланин.

L- и D-аминокислоты обычно являются энантиомерами. Исключение составляют две аминокислоты с двумя стереогенными центрами, треонин и изолейцин . Помимо этих двух особых случаев, L- и D-аминокислоты имеют идентичные свойства (цвет, растворимость, температура плавления) во многих условиях. Однако в биологическом контексте, который является хиральным, эти энантиомеры могут вести себя по-разному. Таким образом, D-аминокислоты имеют низкую пищевую ценность, отчасти потому, что они плохо перевариваются. [2]

Возникновение и использование [ править ]

Остатки D-аминокислот встречаются у шишек . [3] Они также являются многочисленными компонентами пептидогликановых клеточных стенок бактерий [4], а D- серин может действовать как нейротрансмиттер в головном мозге. [5] D- Аминокислоты используются в рацемической кристаллографии для создания центросимметричных кристаллов, которые, в зависимости от белка, могут способствовать более простому и надежному определению структуры белка. [6]

Грамицидин - это полипептид, состоящий из смеси D- и L- аминокислот. [7] Другими соединениями, содержащими D- аминокислоты, являются тироцидин и валиномицин . Эти соединения разрушают стенки бактериальных клеток, особенно у грамположительных бактерий. По состоянию на 2011 год в базе данных Swiss-Prot было обнаружено только 837 D- аминокислот из 187 миллионов проанализированных аминокислот. [8]

Флуоресцентно меченые D-аминокислоты, а именно FDAA , использовались для мечения in situ бактериального пептидогликана как у грамположительных, так и у грамотрицательных видов. [9] [10]

Биосинтез [ править ]

Два фермента превращают L-аминокислоты в D-аминокислоты. D- Аминокислотная рацемаза , PLP-зависимый фермент, рацемизирует аминокислоты за счет образования альфа-иминокислот, при этом стереогенный центр теряется. Оксидазы L-аминокислот превращают L-аминокислоты в альфа- кетокислоты , которые подвержены восстановительному аминированию. Некоторые аминокислоты склонны к рацемизации, одним из примеров является лизин , который рацемизируется посредством образования пипеколиновой кислоты .

В пептидах остатки L-аминокислот медленно рацемизируются, что приводит к образованию некоторых остатков D-аминокислот. Рацемизация происходит посредством депротонирования метина, который является альфа амидогруппой. Скорость увеличивается с увеличением pH.

Многие D-аминокислоты, обнаруженные в высших организмах, происходят из микробных источников. D-аланин в пептидогликанах, которые составляют стенки бактериальных клеток, помогает хозяину противостоять атакам протеолитических ферментов. Некоторые антибиотики , например бацитрацин , содержат остатки D-аминокислот. [2]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Genchi G (сентябрь 2017). «Обзор D-аминокислот». Аминокислоты . 49 (9): 1521–1533. DOI : 10.1007 / s00726-017-2459-5 . PMID  28681245 . S2CID  3998765 .
  2. ^ a b Friedman M (сентябрь 1999 г.). «Химия, питание и микробиология D-аминокислот». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 47 (9): 3457–79. DOI : 10.1021 / jf990080u . PMID 10552672 . 
  3. ^ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, GB Поля, Marí F (май 2005). «Полипептидные цепи, содержащие D-гамма-гидроксивалин». Журнал Американского химического общества . 127 (17): 6207–15. DOI : 10.1021 / ja050088m . PMID 15853325 . 
  4. ^ Хейенорта J (март 2001). «Формирование гликановых цепей при синтезе бактериального пептидогликана». Гликобиология . 11 (3): 25R – 36R. DOI : 10.1093 / glycob / 11.3.25R . PMID 11320055 . S2CID 46066256 .  
  5. ^ Wolosker H, Думин E, Балан L, Foltyn В.Н. (июль 2008). «D-аминокислоты в головном мозге: D-серин в нейротрансмиссии и нейродегенерации». Журнал FEBS . 275 (14): 3514–26. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06515.x . PMID 18564180 . S2CID 25735605 .  
  6. ^ Matthews BW (июнь 2009). «Рацемическая кристаллография - легкие кристаллы и легкие структуры: что не нравится?» . Белковая наука . 18 (6): 1135–8. DOI : 10.1002 / pro.125 . PMC 2774423 . PMID 19472321 .  
  7. ^ Ketchem RR, Hu W, Cross TA (сентябрь 1993). «Конформация грамицидина А с высоким разрешением в липидном бислое методом твердотельного ЯМР». Наука . 261 (5127): 1457–60. Bibcode : 1993Sci ... 261.1457K . DOI : 10.1126 / science.7690158 . PMID 7690158 . 
  8. ^ Хури Г.А., Baliban RC, Floudas CA (сентябрь 2011). «Статистика посттрансляционных модификаций протеома: частотный анализ и курирование базы данных swiss-prot» . Научные отчеты . 1 (90): 90. Bibcode : 2011NatSR ... 1E..90K . DOI : 10.1038 / srep00090 . PMC 3201773 . PMID 22034591 .  
  9. ^ Куру E, Хьюз HV, Браун П.Дж., Холл E, Tekkam S, Cava F и др. (Декабрь 2012 г.). «Исследование in situ вновь синтезированного пептидогликана в живых бактериях с флуоресцентными D-аминокислотами» . Angewandte Chemie . 51 (50): 12519–23. DOI : 10.1002 / anie.201206749 . PMC 3589519 . PMID 23055266 .  
  10. ^ Hsu YP, Rittichier J, Kuru E, Yablonowski J, Pasciak E, Tekkam S, et al. (Сентябрь 2017 г.). «Полная цветовая палитра флуоресцентных d-аминокислот для мечения стенок бактериальных клеток in situ » . Химическая наука . 8 (9): 6313–6321. DOI : 10.1039 / C7SC01800B . PMC 5628581 . PMID 28989665 .