Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гем А
Heme a.svg
Гем-а-в-циктоохром-с-оксидаза-PDB-1OCR-3D-SF-A.png
Имена
Другие названия
Цитопорфирин железа IX, формилпорфирин
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ChemSpider
MeSHHeme + a
  • InChI = 1S / C49H59N4O6.Fe / c1-9-34-31 (6) 39-25-45-49 (46 (55) 18-12-17-30 (5) 16-11-15-29 (4) 14-10-13-28 (2) 3) 33 (8) 40 (52-45) 24-44-37 (27-54) 36 (20-22-48 (58) 59) 43 (53-44) 26-42-35 (19-21-47 (56) 57) 32 (7) 38 (51-42) 23-41 (34) 50-39; / ч9,13,15,17,23-27,43 , 46,55H, 1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3, (H4-, 50,51,52,53,56,57,58,59); / q-1; + 2 / п-2 / б29-15 +, 30-17 +, 42-26-; проверятьY
    Ключ: RRRJRRNGYOECDS-ZHOBENDVSA-L проверятьY
  • InChI = 1 / C49H59N4O6.Fe / c1-9-34-31 (6) 39-25-45-49 (46 (55) 18-12-17-30 (5) 16-11-15-29 (4) 14-10-13-28 (2) 3) 33 (8) 40 (52-45) 24-44-37 (27-54) 36 (20-22-48 (58) 59) 43 (53-44) 26-42-35 (19-21-47 (56) 57) 32 (7) 38 (51-42) 23-41 (34) 50-39; / ч9,13,15,17,23-27,43 , 46,55H, 1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3, (H4-, 50,51,52,53,56,57,58,59); / q-1; + 2 / п-2 / b29-15 +, 30-17 +, 42-26 -; / rC49H57FeN4O6 / c1-9-34-31 (6) 39-25-45-49 (46 (56) 18-12- 17-30 (5) 16-11-15-29 (4) 14-10-13-28 (2) 3) 33 (8) 40-24-44-37 (27-55) 36 (20-22- 48 (59) 60) 43-26-42-35 (19-21-47 (57) 58) 32 (7) 38-23-41 (34) 51 (39) 50 (52 (38) 42,53 ( 40) 45) 54 (43) 44 / h9,13,15,17,23-27,43,46,56H, 1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3, (H, 57 , 58) (H, 59,60) / q-1 / b29-15 +, 30-17 +
    Ключ: RRRJRRNGYOECDS-DRKRPJRXBB
  • OC (= O) CC / c6c (\ C) c3n7c6cc2c (/ CCC (O) = O) c (/ C = O) c1cc5n8c (cc4n ([Fe] 78n12) c (c = 3) c (C = C) c4c) c (\ C (O) CC \ C = C (/ C) CC \ C = C (/ C) CC \ C = C (C) / C) c5 \ C
Характеристики
C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
Молярная масса852,837
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверятьY проверить  ( что есть   ?)проверятьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Гем А (или гем А ) представляет собой гем , координационный комплекс, состоящий из макроциклического лиганда, называемого порфирином , хелатирующего атом железа. Гем А - это биомолекула, которую в естественных условиях вырабатывают многие организмы. Гем A, который в растворе часто кажется дихроичным зеленым / красным, является структурным родственником гема B , компонента гемоглобина , красного пигмента в крови.

Отношение к другим гемам [ править ]

Гем А отличается от гема В тем, что метильная боковая цепь в положении 8 кольца окисляется до формильной группы, а гидроксиэтилфарнезильная группа , изопреноидная цепь, присоединена к винильной боковой цепи в положении 2 кольца гема тетрапиррола железа . Гем A подобен гему o , в том, что оба имеют это фарнезильное присоединение в положении 2, но гем O не имеет формильной группы в положении 8, все еще содержащей метильную группу. Правильная структура гема A, основанная на экспериментах ЯМР и ИК восстановленной формы гема Fe (II), была опубликована в 1975 году [1].Структура подтверждена синтезом диметилового эфира в форме, не содержащей железа. [2]

История [ править ]

Гем А был впервые выделен немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году и показал, что он является активным компонентом интегральной мембранной металлопротеиновой цитохром с оксидазы. [3]

Стереохимия [ править ]

Последний структурный вопрос о точной геометрической конфигурации первого атома углерода в положении 3 кольца I, углерод, связанный с гидроксильной группой, был недавно опубликован как хиральная S-конфигурация. [4]

Подобно гему B, гем A часто присоединяется к апопротеину через координационную связь между гемовым железом и консервативной боковой цепью аминокислоты. В важной респираторной белковой цитохром с оксидазе (CCO) этот лиганд 5 для гема A в кислородном реакционном центре представляет собой гистидильную группу. [5] Это общий лиганд для многих гемопротеинов, включая гемоглобин и миоглобин .


Гем А в цитохроме - это часть циктохрома с-оксидазы, связанная двумя остатками гистидина (показаны розовым цветом ) [6]

Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух разных участках, каждый из которых выполняет свою функцию. Железо гема А цитохрома а гексакоординировано, то есть связано с 6 другими атомами. Железо гема А цитохрома а3 иногда связывается с 5 другими атомами, оставляя шестой участок доступным для связывания дикислорода (молекулярного кислорода ). [6] Кроме того, этот фермент связывает 3 меди, магний, цинк и несколько ионов калия и натрия. Считается, что две группы гема A в CCO легко обмениваются электронами между собой, ионами меди и тесно связанным белком цитохромом c.

Считается, что как формильная группа, так и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с оксидазой . Считается, что CCO отвечает за сохранение энергии восстановления двуокиси кислорода путем перекачки протонов в межмембранное пространство митохондрий. Считается, что как формильная, так и гидроксиэтилфарнезильная группы гема А играют важную роль в этом критическом процессе, как опубликовано влиятельной группой С. Йошикавы. [7]

См. Также [ править ]

  • Гем
  • Гемопротеин
  • Цитохром с оксидаза (комплекс IV клеточного дыхания )

Ссылки [ править ]

  1. ^ Caughey, WS; Смайт, Джорджия; О'Киф, DH; Маскаски, JE; Смит, ML (1975). «Гем А цитохром с оксидазы» . Журнал биологической химии . 250 (19): 7602–7622. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 40860-0 . PMID 170266 . 
  2. ^ Battersby, Алан R .; Макдональд, Эдвард; Томпсон, Мервин; Chaudhry, Irshad A .; Клези, Питер С .; Фукс, Кристофер-младший; Хай, Тон То (1985). «Выделение, кристаллизация и синтез диметилового эфира порфирина а, не содержащей железа простетической группы цитохром с оксидазы». Журнал химического общества, Перкин Сделка 1 : 135. DOI : 10.1039 / P19850000135 .
  3. ^ Варбург, О; Гевиц Х. С. (1951). "Cytohämin aus Herzmuskel". Zeitschrift für Physiologische Chemie . 288 (1): 1–4. DOI : 10.1515 / bchm2.1951.288.1.1 . PMID 14860765 . 
  4. ↑ Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T .; Сюжета; Яо; Мурамото; Синдзава-Ито; Йошикава; Цукихара (2005). «Абсолютная конфигурация гидроксифарнезилэтильной группы гема А, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота с использованием методов, применимых при разрешении 2,8 ангстрем» . Acta Crystallographica D . 61 (10): 1373–1377. DOI : 10.1107 / S0907444905023358 . PMID 16204889 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  5. ^ Tsukihara Т, Shimokata К, Катаяма У, Shimada Н, Muramoto К, Аояма Н, Мочизуки М, Shinzawa-Ито К, Ямашита Е, Яо М, Ишимура Y, Ёшикава S .; Симоката; Катаяма; Шимада; Мурамото; Сюжета; Мотидзуки; Синдзава-Ито; Ямасита; Яо; Ишимура; Йошикава (2003). «Низкоспиновый гем цитохром с оксидазы как движущий элемент процесса протонной накачки» . PNAS . 100 (26): 15304–15309. Bibcode : 2003PNAS..10015304T . DOI : 10.1073 / pnas.2635097100 . PMC 307562 . PMID 14673090 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  6. ^ a b Yoshikawa, S .; Shinzawa-Itoh, K .; Накашима, р .; Yaono, R .; Yamashita, E .; Inoue, N .; Yao, M .; Фей, MJ; и другие. (1998). «Редокс-связанные кристаллические структурные изменения в цитохром с оксидазе сердца крупного рогатого скота» . Наука . 280 (5370): 1723–1729. DOI : 10.1126 / science.280.5370.1723 . PMID 9624044 . S2CID 37147458 .  
  7. ^ Симоката К., Катаяма Y, Мураяма Х, Суэмацу М, Цукихара Т, Мурамото К., Аояма Х, Йошикава С., Симада Х .; Катаяма; Мураяма; Суэмацу; Цукихара; Мурамото; Сюжета; Йошикава; Шимада (2007). "Путь протонной перекачки цитохром с оксидазы сердца крупного рогатого скота" . PNAS . 104 (10): 4200–4205. Bibcode : 2007PNAS..104.4200S . DOI : 10.1073 / pnas.0611627104 . PMC 1820732 . PMID 17360500 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )