Железо-серные белки — белки, характеризующиеся наличием железо-серных кластеров, содержащих сульфид -связанные ди-, три- и тетражелезные центры в переменных степенях окисления . Кластеры железа и серы встречаются в различных металлопротеинах , таких как ферредоксины , а также НАДН-дегидрогеназа , гидрогеназы , кофермент Q – цитохром с-редуктаза , сукцинат – кофермент Q-редуктаза и нитрогеназа . [1] Железо-серные кластеры наиболее известны своей ролью в окислительно-восстановительных реакциях электронного транспорта в митохондриях и хлоропластах . И Комплекс I, и Комплекс II окислительного фосфорилирования имеют множественные кластеры Fe-S. Они выполняют множество других функций, включая катализ , как показано на примере аконитазы , генерацию радикалов, как показано на примере SAM -зависимых ферментов, а также в качестве доноров серы в биосинтезе липоевой кислоты и биотина . Кроме того, некоторые белки Fe–S регулируют экспрессию генов. Белки Fe–S уязвимы для воздействия биогенного оксида азота , образуя динитрозильные комплексы железа . В большинстве белков Fe-S концевые лиганды Fe тиолатные , но существуют исключения. [2]
Преобладание этих белков в метаболических путях большинства организмов приводит к теориям о том, что соединения железа и серы сыграли значительную роль в возникновении жизни в теории мира железа и серы .
В некоторых случаях кластеры Fe-S неактивны в окислительно-восстановительном процессе, но предполагается, что они играют структурную роль. Примеры включают эндонуклеазу III и MutY. [3] [4]
Почти во всех белках Fe–S Fe-центры имеют тетраэдрическую форму, а концевые лиганды представляют собой тиолато-серные центры из остатков цистеинила. Сульфидные группы бывают двух- или трехкоординированными. Наиболее распространены три различных типа кластеров Fe-S с этими особенностями.
Белки железа и серы участвуют в различных биологических процессах переноса электронов, таких как фотосинтез и клеточное дыхание, которые требуют быстрого переноса электронов для поддержания энергетических или биохимических потребностей организма. Выполняя свою разнообразную биологическую роль, железо-серные белки осуществляют быстрый перенос электронов и охватывают весь диапазон физиологических окислительно-восстановительных потенциалов от -600 мВ до +460 мВ.
Облигации Fe 3+ -SR имеют необычно высокую ковалентность, что и ожидалось. [ по мнению кого? ] При сравнении ковалентности Fe 3+ с ковалентностью Fe 2+ , Fe 3+ имеет почти вдвое большую ковалентность Fe 2+ (от 20% до 38,4%). [5] Fe 3+ также гораздо более стабилизирован, чем Fe 2+ . Твердые ионы, такие как Fe 3+, обычно имеют низкую ковалентность из-за несоответствия энергии нижней незанятой молекулярной орбитали металла с высшей занятой молекулярной орбиталью лиганда .