Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Протеопатия
Протеопатия отложения Abeta при болезни Альцгеймера.jpg
Микрофотография среза коры головного мозга человека с болезнью Альцгеймера , иммуноокрашенного антителом к бета-амилоиду (коричневый), фрагменту белка, который накапливается в сенильных бляшках и церебральной амилоидной ангиопатии . Объектив микроскопа 10X.

В медицине , протеинопатия ( / р г oʊ т я ɒ р ə & thetas ; я / ; от proteo- [ прив . Белок]; -pathy [ Suff . Болезнь]; proteopathies пл ;. Proteopathic прил ) относится к классу заболеваний в некоторые белки становятся структурно аномальными и тем самым нарушают функции клеток , тканей и органов тела. [1] [2] Часто белки не могут принять свою нормальную конфигурацию ; в этом неправильно свернутом состоянии белки могут стать каким-то образом токсичными (токсическое усиление функции ) или они могут потерять свою нормальную функцию. [3] В proteopathies (также известный как proteinopathies , белковые конформационные расстройства , или белок неправильного сворачивания заболеваний ) включает такие заболевания , как болезнь Крейтцфельда-Якоб и другие заболевания прионов , болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , амилоидоз , множественную системную атрофию , а также в широком диапазоне другие расстройства. [2][4] [5] [6] [7] [8] Термин протеопатия был впервые предложен в 2000 году Лэри Уокером и Гарри Левином. [1]

Концепция протеопатии может проследить свое происхождение до середины 19 века, когда в 1854 году Рудольф Вирхов ввел термин амилоид («крахмалоподобный») для описания вещества в амилацеальных телах головного мозга, которое проявляло химическую реакцию, напоминающую реакцию целлюлозы. . В 1859 году Фридрейх и Кекуле продемонстрировали, что «амилоид» не состоит из целлюлозы, а на самом деле богат белком. [9] Последующие исследования показали, что многие разные белки могут образовывать амилоид, и что все амилоиды проявляют двойное лучепреломление в кросс- поляризованном свете после окрашивания красителем Конго красным , а такжефибриллярная ультраструктура при просмотре под электронным микроскопом . [9] Однако некоторые белковые поражения лишены двойного лучепреломления и содержат мало или совсем не содержат классических амилоидных фибрилл, таких как диффузные отложения бета-амилоидного (Aβ) белка в головном мозге людей с болезнью Альцгеймера. [10] Кроме того, появились доказательства того, что небольшие нефибриллярные белковые агрегаты, известные как олигомеры , токсичны для клеток пораженного органа, и что амилоидогенные белки в их фибриллярной форме могут быть относительно доброкачественными. [11] [12]

Микрофотография амилоида в срезе печени , окрашенном красителем Конго красным и просмотренном с помощью перекрестных поляризационных фильтров, дает типичное оранжево-зеленоватое двулучепреломление. Объектив микроскопа 20Х; масштабная линейка составляет 100 микрон (0,1 мм).

Патофизиология [ править ]

В большинстве, если не во всех протеопатиях, изменение трехмерного фолдинга (конформации) увеличивает склонность конкретного белка связываться с самим собой. [5] В этой агрегированной форме белок устойчив к клиренсу и может нарушать нормальную способность пораженных органов. В некоторых случаях неправильная укладка белка приводит к потере его обычной функции. Например, муковисцидоз вызывается дефектным белком трансмембранного регулятора проводимости муковисцидоза (CFTR) [3], а при боковом амиотрофическом склерозе / лобно-височной долевой дегенерации (FTLD) определенные генно-регулирующие белки неправильно агрегируются в цитоплазме и, таким образом, не могут выполнять свои обычные задачи в ядре. [13][14] Поскольку белки имеют общую структурную особенность, известную какоснова полипептида , все белки могут при некоторых обстоятельствах неправильно складываться. [15] Однако только относительно небольшое количество белков связано с протеопатическими нарушениями, возможно, из-за структурных идиосинкразий уязвимых белков. Например, белки, которые обычно развернуты или относительно нестабильны как мономеры (то есть как отдельные несвязанные белковые молекулы), с большей вероятностью будут неправильно свернуты в аномальную конформацию. [5] [15] [16] Почти во всех случаях молекулярная конфигурация, вызывающая заболевание, включает увеличениевторичной структуры бета-слоя белка.[5] [15] [17] [18] Было показано, что аномальные белки при некоторых протеопатиях складываются в несколько трехмерных форм; В этих вариантах белковые структуры определяются различными патогенными, биохимическими и конформационными свойствами. [19] Они были наиболее тщательно изучены в отношении прионной болезни и называются белковыми штаммами . [20] [21]

Микрофотография иммуноокрашенного α-синуклеина (коричневый) в тельцах Леви (большие скопления) и нейритах Леви (нитевидные структуры) в коре головного мозга пациента с болезнью тельцов Леви , синуклеинопатией . Объектив микроскопа 40X.

Вероятность развития протеопатии увеличивается из-за определенных факторов риска, которые способствуют самосборке белка. К ним относятся дестабилизирующие изменения в первичной аминокислотной последовательности белка, посттрансляционные модификации (такие как гиперфосфорилирование ), изменения температуры или pH , увеличение продукции белка или уменьшение его клиренса. [1] [5] [15] Пожилой возраст является серьезным фактором риска [1], как и черепно-мозговая травма. [22] [23] В стареющем мозге несколько протеопатий могут перекрываться. [24] Например, в дополнение кпри таупатии и Aβ-амилоидозе (которые сосуществуют как ключевые патологические признаки болезни Альцгеймера), многие пациенты с болезнью Альцгеймера имеют сопутствующую синуклеинопатию ( тельца Леви ) в головном мозге. [25]

Предполагается, что шапероны и ко-шапероны (белки, которые помогают сворачиванию белков ) могут противодействовать протеотоксичности во время старения и при заболеваниях, связанных с неправильной укладкой белков, для поддержания протеостаза . [26] [27] [28]

Посевная индукция [ править ]

Некоторые белки могут быть индуцированы к формированию аномальных сборок путем воздействия того же (или аналогичного) белка, который превратился в вызывающую заболевание конформацию, процесс, называемый «посевом» или «разрешающим шаблоном». [29] [30] Таким образом, болезненное состояние может быть вызвано у восприимчивого хозяина путем введения экстракта больной ткани от больного донора. Наиболее известный видом такой индуцируемой протеинопатии является болезнью прион , [31] , которые могут быть переданы посредством облучения организма - хозяина к очищенному прионный белку в болезнетворной конформации. [32] [33] Теперь есть доказательства того, что другие протеопатии могут быть вызваны аналогичным механизмом, включая Aβамилоидоз, амилоид A (AA) амилоидоз и амилоидоз аполипопротеина AII, [30] [34] таупатия, [35] синуклеинопатия, [36] [37] [38] [39] и агрегация супероксиддисмутазы -1 (SOD1) , [40] [41] полиглутамин, [42] [43] и ДНК-связывающий белок TAR-43 ( TDP-43 ). [44]

Во всех этих случаях патогенным агентом является сама аберрантная форма белка. В некоторых случаях отложение одного типа белка может быть экспериментально вызвано агрегированными ансамблями других белков, которые имеют богатую структуру β-слоя, возможно, из-за структурной комплементарности белковых молекул. Например, амилоидоз АК может быть стимулирован у мышей с помощью таких разнообразных макромолекул, как шелк, дрожжевой амилоид Sup35 и фибриллы курли из бактерии Escherichia coli . [45] Амилоид AII может быть индуцирован у мышей с помощью множества богатых β- слоями амилоидных фибрилл [46], а церебральная таупатия может быть вызвана экстрактами мозга, которые богаты агрегированным Aβ.[47] Имеются также экспериментальные данные о перекрестном посеве между прионным белком и Aβ. [48] В общем, такой гетерологичный посев менее эффективен, чем посев поврежденной формой того же самого белка.

Список протеопатий [ править ]

ПротеопатияГлавный агрегирующий белок
Болезнь Альцгеймера [16]Пептид β амилоида ( Aβ ); Белок тау (см. Таупатии )
Церебральная β- амилоидная ангиопатия [49]Амилоидный β-пептид ( Aβ )
Дегенерация ганглиозных клеток сетчатки при глаукоме [50]Амилоидный β-пептид ( Aβ )
Прионные болезни (множественные) [51]Прионный белок
Болезнь Паркинсона и другие синуклеинопатии (множественные) [52]α-синуклеин
Таупатии (множественные) [53]Ассоциированные с микротрубочками тау - белка ( белок тау )
Лобно-височная долевая дегенерация ( FTLD ) (Ubi +, Tau-) [54]ТДП-43
FTLD - FUS [54]Слитый в белке саркомы (FUS)
Боковой амиотрофический склероз (БАС) [55] [56]Супероксиддисмутаза , TDP-43 , FUS , C9ORF72 , убикилин-2 ( UBQLN2 )
Болезнь Хантингтона и другие нарушения тринуклеотидных повторов (множественные) [57] [58]Белки с тандемными глютаминовыми расширениями
Семейная британская деменция [49]ABri
Семейная датская деменция [49]ADan
Наследственное кровоизлияние в мозг с амилоидозом (исландское) (HCHWA-I) [49]Цистатин С
КАДАСИЛ [59]Вырез 3
Болезнь Александра [60]Глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP)
Болезнь Пелицея-Мерцбахерапротеолипидный белок (PLP)
Сейпинопатии [61]Сейпин
Семейная амилоидотическая нейропатия , Старческий системный амилоидозТранстиретин [62]
Серпинопатии (множественные) [63]Серпины
AL (легкая цепь) амилоидоз ( первичный системный амилоидоз )Легкие цепи моноклональных иммуноглобулинов [62]
AH (тяжелая цепь) амилоидозТяжелые цепи иммуноглобулина [62]
АА (вторичный) амилоидозБелок амилоида А [62]
Диабет II типа [64]Островковый амилоидный полипептид (IAPP; амилин )
Медиальный амилоидоз аортыМедин ( лактадгерин ) [62]
ApoAI амилоидозАполипопротеин AI [62]
ApoAII амилоидозАполипопротеин AII [62]
ApoAIV амилоидозАполипопротеин AIV [62]
Семейный амилоидоз финского типа (FAF)Гельсолин [62]
Лизоцимный амилоидозЛизоцим [62]
Фибриноген амилоидозФибриноген [62]
Диализный амилоидозБета-2 микроглобулин [62]
Миозит / миопатия с тельцами включения [65]Амилоидный β-пептид ( Aβ )
Катаракта [66]Кристаллины
Пигментный ретинит с мутациями родопсина [67]родопсин
Медуллярная карцинома щитовидной железыКальцитонин [62]
Сердечный амилоидоз предсердийПредсердный натрийуретический фактор [62]
Гипофиз пролактиномаПролактин [62]
Наследственная решетчатая дистрофия роговицыКератоэпителин [62]
Кожные лишайники амилоидоз [68]Кератины
Тела Мэллори [69]Кератиновые белки промежуточных филаментов
Роговичный лактоферрин амилоидозЛактоферрин [62]
Легочный альвеолярный протеинозПоверхностно-активный протеин C (SP-C) [62]
Одонтогенная (Пиндборга) опухоль амилоидОдонтогенный белок, ассоциированный с амелобластами [62]
Амилоид семенных пузырьковСеменогелин I [62]
Амилоидоз аполипопротеина C2Аполипопротеин C2 (ApoC2) [62]
Амилоидоз аполипопротеина C3Аполипопротеин C3 (ApoC3) [62]
Lect2 амилоидозХемотаксический фактор-2 лейкоцитов (Lect2) [62]
Инсулиновый амилоидозИнсулин [62]
Амилоидоз галектина-7 (первичный локализованный кожный амилоидоз)Галектин -7 (Gal7) [62]
Корнеодесмозин амилоидозКорнеодесмозин [62]
Энфувиртидный амилоидоз [70]Энфувиртид [62]
Муковисцидоз [71]белок трансмембранного регулятора проводимости муковисцидоза (CFTR)
Серповидно-клеточная анемия [72]Гемоглобин

Управление [ править ]

Разработка эффективных методов лечения многих протеопатий была сложной задачей. [73] [74] Поскольку протеопатии часто связаны с разными белками, происходящими из разных источников, стратегии лечения должны быть адаптированы к каждому заболеванию; однако общие терапевтические подходы включают поддержание функции пораженных органов, уменьшение образования вызывающих заболевание белков, предотвращение неправильного сворачивания и / или агрегации белков или содействие их удалению. [75] [73] [76] Например, при болезни Альцгеймера исследователи ищут способы снизить выработку связанного с заболеванием белка Aβ путем ингибирования ферментов, которые освобождают его от родительского белка. [74]Другая стратегия - использовать антитела для нейтрализации определенных белков путем активной или пассивной иммунизации . [77] При некоторых протеопатиях может быть полезным подавление токсических эффектов белковых олигомеров. [78] Амилоид А (АА) амилоидоз можно уменьшить путем лечения воспалительного состояния, которое увеличивает количество белка в крови (называемого сывороточным амилоидом А или SAA). [73] При амилоидозе легкой цепи иммуноглобулина (амилоидоз AL) можно использовать химиотерапию для снижения количества клеток крови, которые производят белок легкой цепи, который образует амилоид в различных органах тела. [79] Транстиретиновый (TTR) амилоидоз (ATTR) возникает в результате отложения неправильно свернутого TTR во многих органах. [80] Поскольку TTR в основном продуцируется в печени , амилоидоз TTR можно замедлить в некоторых наследственных случаях трансплантацией печени . [81] TTR-амилоидоз также можно лечить путем стабилизации нормальных ансамблей белка (называемых тетрамером, потому что они состоят из четырех молекул TTR , связанных вместе). Стабилизация предотвращает ускользание, неправильную укладку и агрегацию отдельных молекул TTR в амилоид. [82] [83]

Несколько других стратегий лечения протеопатий изучаются, включая небольшие молекулы и биологические лекарства, такие как малые интерферирующие РНК , антисмысловые олигонуклеотиды , пептиды и сконструированные иммунные клетки . [82] [79] [84] [85] В некоторых случаях для повышения эффективности можно комбинировать несколько терапевтических агентов. [79] [86]

Дополнительные изображения [ править ]

  • Микрофотография таупатии (коричневый цвет) в теле нейрональной клетки (стрелка) и отростка (острие стрелки) в коре головного мозга пациента с болезнью Альцгеймера. Пруток = 25 микрон (0,025 мм).

См. Также [ править ]

  • Амилоидоз
  • Нейрофибриллярные сплетения
  • Белковая токсичность
  • Прион

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Walker LC, LeVine H (2000). «Церебральные протеопатии». Нейробиология старения . 21 (4): 559–61. DOI : 10.1016 / S0197-4580 (00) 00160-3 . PMID  10924770 .
  2. ^ a b Walker LC, LeVine H (2000). «Церебральные протеопатии: нейродегенеративные нарушения конформации и сборки белков». Молекулярная нейробиология . 21 (1-2): 83–95. DOI : 10.1385 / MN: 21: 1-2: 083 . PMID 11327151 . 
  3. ^ а б Лухеши Л.М., Кроутер, округ Колумбия, Добсон С.М. (февраль 2008 г.). «Неправильная укладка белков и болезни: от пробирки к организму». Текущее мнение в химической биологии . 12 (1): 25–31. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2008.02.011 . PMID 18295611 . 
  4. ^ Chiti F, Добсон CM (2006). «Неправильная упаковка белка, функциональный амилоид и болезнь человека». Ежегодный обзор биохимии . 75 (1): 333–66. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.75.101304.123901 . PMID 16756495 . 
  5. ↑ a b c d e Каррелл Р. У., Ломас Д. А. (июль 1997 г.). «Конформационное заболевание». Ланцет . 350 (9071): 134–8. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (97) 02073-4 . PMID 9228977 . 
  6. ↑ Вестермарк П., Бенсон, доктор медицины, Буксбаум Дж., Коэн А.С., Франжионе Б., Икеда С., Мастерс С. Л., Мерлини Дж., Сараива М. Дж., Сайпе Дж. Д. (сентябрь 2007 г.). «Праймер амилоидной номенклатуры». Амилоид . 14 (3): 179–83. DOI : 10.1080 / 13506120701460923 . PMID 17701465 . 
  7. ^ Westermark GT, Fändrich M, Lundmark K, Westermark P (январь 2018). «Нецеребральные амилоидозы: аспекты посева, кросс-посева и передачи» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине . 8 (1): a024323. DOI : 10.1101 / cshperspect.a024323 . PMID 28108533 . 
  8. ^ Prusiner SB (2013). «Биология и генетика прионов, вызывающих нейродегенерацию» . Ежегодный обзор генетики . 47 : 601–23. DOI : 10.1146 / annurev-genet-110711-155524 . PMC 4010318 . PMID 24274755 .  
  9. ^ a b Сайпе Дж. Д., Коэн А. С. (июнь 2000 г.). «Обзор: история амилоидного фибриллы». Журнал структурной биологии . 130 (2–3): 88–98. DOI : 10,1006 / jsbi.2000.4221 . PMID 10940217 . 
  10. ^ Вишниевски НМ, Садовский М, Якубовск-Садовск К, М Tarnawski, Węgiel J (июль 1998 года). «Диффузные озероподобные отложения бета-амилоида в парвопирамидном слое предубикулума при болезни Альцгеймера» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 57 (7): 674–83. DOI : 10.1097 / 00005072-199807000-00004 . PMID 9690671 . 
  11. ^ Glabe CG (апрель 2006). «Общие механизмы патогенеза амилоидных олигомеров при дегенеративных заболеваниях». Нейробиология старения . 27 (4): 570–5. DOI : 10.1016 / j.neurobiolaging.2005.04.017 . PMID 16481071 . 
  12. ^ Гадад BS, Бриттон GB, Рао KS (2011). «Ориентация на олигомеры при нейродегенеративных расстройствах: уроки α-синуклеина, тау и амилоид-β пептида». Журнал болезни Альцгеймера . 24 Дополнение 2: 223–32. DOI : 10,3233 / JAD-2011-110182 . PMID 21460436 . 
  13. ↑ Ито Д., Сузуки Н. (октябрь 2011 г.). «Объединенные патологические каскады, опосредованные ALS / FTLD-U связанными РНК-связывающими белками TDP-43 и FUS» . Неврология . 77 (17): 1636–43. DOI : 10.1212 / WNL.0b013e3182343365 . PMC 3198978 . PMID 21956718 .  
  14. ^ Wolozin Б , Apicco D (2015). «РНК-связывающие белки и генез нейродегенеративных заболеваний» . Успехи экспериментальной медицины и биологии . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 822 : 11–5. DOI : 10.1007 / 978-3-319-08927-0_3 . ISBN 978-3-319-08926-3. PMC  4694570 . PMID  25416971 .
  15. ^ a b c d Добсон CM (сентябрь 1999 г.). «Неправильная упаковка белков, эволюция и болезни». Направления биохимических наук . 24 (9): 329–32. DOI : 10.1016 / S0968-0004 (99) 01445-0 . PMID 10470028 . 
  16. ^ a b Jucker M , Walker LC (сентябрь 2013 г.). «Самораспространение патогенных белковых агрегатов при нейродегенеративных заболеваниях» . Природа . 501 (7465): 45–51. DOI : 10,1038 / природа12481 . PMC 3963807 . PMID 24005412 .  
  17. ^ Selkoe DJ (декабрь 2003). «Смертельное сворачивание белков». Природа . 426 (6968): 900–4. DOI : 10,1038 / природа02264 . PMID 14685251 . 
  18. ^ Eisenberg D, Jucker M (март 2012). «Амилоидное состояние белков при заболеваниях человека» . Cell . 148 (6): 1188–203. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.02.022 . PMC 3353745 . PMID 22424229 .  
  19. ↑ Walker LC (ноябрь 2016 г.). «Протеопатические штаммы и неоднородность нейродегенеративных заболеваний» . Ежегодный обзор генетики . 50 : 329–346. DOI : 10.1146 / annurev-genet-120215-034943 . PMC 6690197 . PMID 27893962 .  
  20. ^ Коллиндж Дж, Кларк Р. (ноябрь 2007 г.). «Общая модель штаммов прионов и их патогенность» . Наука . 318 (5852): 930–6. DOI : 10.1126 / science.1138718 . PMID 17991853 . 
  21. ↑ Colby DW, Prusiner SB (сентябрь 2011 г.). «Создание de novo штаммов прионов» . Обзоры природы. Микробиология . 9 (11): 771–7. DOI : 10.1038 / nrmicro2650 . PMC 3924856 . PMID 21947062 .  
  22. ^ DeKosky ST, Ikonomovic MD, Gandy S (сентябрь 2010). «Черепно-мозговая травма - футбол, война и отдаленные последствия». Медицинский журнал Новой Англии . 363 (14): 1293–6. DOI : 10.1056 / NEJMp1007051 . PMID 20879875 . 
  23. ↑ McKee AC, Stein TD, Kiernan PT, Alvarez VE (май 2015 г.). «Невропатология хронической травматической энцефалопатии» . Патология головного мозга . 25 (3): 350–64. DOI : 10.1111 / bpa.12248 . PMC 4526170 . PMID 25904048 .  
  24. ^ Нельсон PT, Alafuzoff я, Биджио ЕН, Bouras С, Браак Н, Cairns штат Нью - Джерси, Кастеллани RJ, Крейн BJ, Дэвис Р, Дель Tredici К, Duyckaerts С, Фрош МП, Haroutunian В, Hof PR, Hulette СМ, Химэн БТ, Ивацубо Т., Джеллингер К.А., Джича Г.А., Кёвари Э., Кукулл В.А., Леверенц Дж.Б., Лав С., Маккензи И.Р., Манн Д.М., Маслия Э., Макки А.С., Монтин Т.Дж., Моррис Дж.С., Шнайдер Дж.А., Соннен Дж.А., Тал DR, Трояновски Дж. , Troncoso JC, Wisniewski T, Woltjer RL, Beach TG (май 2012 г.). «Корреляция нейропатологических изменений болезни Альцгеймера с когнитивным статусом: обзор литературы» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 71 (5): 362–81. DOI : 10.1097 / NEN.0b013e31825018f7 . PMC 3560290 . PMID  22487856 .
  25. ^ Mrak RE, Griffin WS (2007). «Деменция с тельцами Леви: определение, диагностика и патогенетическая связь с болезнью Альцгеймера» . Психоневрологические заболевания и лечение . 3 (5): 619–25. PMC 2656298 . PMID 19300591 .  
  26. Перейти ↑ Douglas PM, Summers DW, Cyr DM (2009). «Молекулярные шапероны противодействуют протеотоксичности, дифференцированно модулируя пути агрегации белков» . Прион . 3 (2): 51–8. DOI : 10,4161 / pri.3.2.8587 . PMC 2712599 . PMID 19421006 .  
  27. ^ Брем М, Voisine С, Т Rolland, Wachi S, Соупер JH, Чж У, Ортон К, Виллелле А, D Гарс, Видали М, Ge Н, Моримото Р. (ноябрь 2014). «Подсеть шапером защищает протеостаз при старении и нейродегенеративных заболеваниях» . Отчеты по ячейкам . 9 (3): 1135–50. DOI : 10.1016 / j.celrep.2014.09.042 . PMC 4255334 . PMID 25437566 .  
  28. ^ Brehme M, Voisine C (август 2016). «Модельные системы заболеваний, связанных с неправильной упаковкой белков, выявляют шаперонные модификаторы протеотоксичности» . Модели и механизмы заболеваний . 9 (8): 823–38. DOI : 10,1242 / dmm.024703 . PMC 5007983 . PMID 27491084 .  
  29. ↑ Харди Дж (август 2005 г.). «Экспрессия патогенных белков с нормальной последовательностью при нейродегенеративном заболевании способствует увеличению риска заболевания:« разрешительный шаблон »как общий механизм, лежащий в основе нейродегенерации». Труды биохимического общества . 33 (Pt 4): 578–81. DOI : 10.1042 / BST0330578 . PMID 16042548 . 
  30. ^ a b Walker LC, Levine H, Mattson MP, Jucker M (август 2006). «Индуцибельные протеопатии». Тенденции в неврологии . 29 (8): 438–43. DOI : 10.1016 / j.tins.2006.06.010 . PMID 16806508 . 
  31. ^ Prusiner SB (май 2001). «Лекция Шаттука - нейродегенеративные заболевания и прионы». Медицинский журнал Новой Англии . 344 (20): 1516–26. DOI : 10.1056 / NEJM200105173442006 . PMID 11357156 . 
  32. ↑ Zou WQ, Gambetti P (апрель 2005 г.). «От микробов до прионов - окончательное доказательство гипотезы прионов». Cell . 121 (2): 155–7. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.04.002 . PMID 15851020 . 
  33. Перейти ↑ Ma J (2012). «Роль кофакторов в распространении прионов и инфекционности» . PLoS Патогены . 8 (4): e1002589. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1002589 . PMC 3325206 . PMID 22511864 .  
  34. ^ Meyer-Luehmann M, Coomaraswamy J, Bolmont T, Kaeser S, Schaefer C, Kilger E, Neuenschwander A, Abramowski D, Frey P, Jaton AL, Vigouret JM, Paganetti P, Walsh DM, Mathews PM, Ghiso J, Staufiel , Walker LC, Jucker M (сентябрь 2006 г.). «Экзогенная индукция церебрального бета-амилоидогенеза регулируется агентом и хозяином». Наука . 313 (5794): 1781–4. DOI : 10.1126 / science.1131864 . PMID 16990547 . 
  35. ^ Clavaguera Р, Т Bolmont, Кроутэр Р.А., Abramowski D, Франк S, Пробст А, Фрейзер G, Сталдер А.К., Beibel М, Staufenbiel М, Jucker М , Goedert М , Tolnay М (июль 2009 г.). «Передача и распространение таупатии в мозге трансгенных мышей» . Природа клеточной биологии . 11 (7): 909–13. DOI : 10.1038 / ncb1901 . PMC 2726961 . PMID 19503072 .  
  36. ^ Desplats Р, Ли HJ, Баэ Е.Ю., Патрик С, Rockenstein Е, Экипажи л, Спенсер В, Masliah Е, Ли SJ (август 2009 г.). «Образование включения и гибель нейронных клеток посредством передачи альфа-синуклеина от нейрона к нейрону» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (31): 13010–5. DOI : 10.1073 / pnas.0903691106 . PMC 2722313 . PMID 19651612 .  
  37. ↑ Hansen C, Angot E, Bergström AL, Steiner JA, Pieri L, Paul G, Outeiro TF, Melki R, Kallunki P, Fog K, Li JY, Brundin P (февраль 2011 г.). «-Синуклеин распространяется от мозга мыши к привитым дофаминергическим нейронам и агрегации семян в культивируемых клетках человека» . Журнал клинических исследований . 121 (2): 715–25. DOI : 10.1172 / JCI43366 . PMC 3026723 . PMID 21245577 .  
  38. ^ Кордовер Дж. Х., Додия Х. Б., Кордовер А. М., Терпстра Б, Помье К., Мадхаван Л., Сортвелл С., Стис-Коллиер К., Кольер Т. Дж. (Сентябрь 2011 г.) «Перенос полученного от хозяина α-синуклеина к привитым дофаминергическим нейронам крысы» . Нейробиология болезней . 43 (3): 552–7. DOI : 10.1016 / j.nbd.2011.05.001 . PMC 3430516 . PMID 21600984 .  
  39. ^ Kordower JH, Чу Y, Hauser RA, Freeman TB, Olanow CW (май 2008). «Патология, похожая на тельца Леви, при длительной трансплантации эмбрионального ниграла при болезни Паркинсона». Природная медицина . 14 (5): 504–6. DOI : 10.1038 / nm1747 . PMID 18391962 . 
  40. ^ Чиа R, Tattum MH, Jones S, Коллиндж J, Фишер М. Джексон GS (май 2010). Фини МБ (ред.). «Супероксиддисмутаза 1 и tgSOD1 фибриллы семян спинного мозга мыши, предполагающие механизм размножения клеточной гибели при боковом амиотрофическом склерозе» . PLOS One . 5 (5): e10627. DOI : 10.1371 / journal.pone.0010627 . PMC 2869360 . PMID 20498711 .  
  41. Перейти ↑ Münch C, O'Brien J, Bertolotti A (март 2011 г.). «Прионоподобное распространение неправильной укладки мутантной супероксиддисмутазы-1 в нейрональных клетках» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (9): 3548–53. DOI : 10.1073 / pnas.1017275108 . PMC 3048161 . PMID 21321227 .  
  42. ^ Ren PH, Lauckner JE, Kachirskaia I, Heuser JE, Melki R, Kopito RR (февраль 2009). «Проникновение в цитоплазму и стойкое инфицирование клеток млекопитающих агрегатами полиглутамина» . Природа клеточной биологии . 11 (2): 219–25. DOI : 10.1038 / ncb1830 . PMC 2757079 . PMID 19151706 .  
  43. ^ Pearce М.М., Kopito RR (февраль 2018). «Прионоподобные характеристики белков, содержащих полиглутамин» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине . 8 (2): a024257. DOI : 10.1101 / cshperspect.a024257 . PMC 5793740 . PMID 28096245 .  
  44. ↑ Furukawa Y, Kaneko K, Watanabe S, Yamanaka K, Nukina N (май 2011 г.). «Реакция посева повторяет внутриклеточное образование включений нерастворимого в саркозиле трансактивационного элемента ответа (TAR) ДНК-связывающего белка-43» . Журнал биологической химии . 286 (21): 18664–72. DOI : 10.1074 / jbc.M111.231209 . PMC 3099683 . PMID 21454603 .  
  45. ^ Lundmark K, Westermark GT, Olsen A, Westermark P (апрель 2005). «Белковые фибриллы в природе могут усиливать амилоидоз амилоидного протеина А у мышей: перекрестный посев как механизм заболевания» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 6098–102. DOI : 10.1073 / pnas.0501814102 . PMC 1087940 . PMID 15829582 .  
  46. ^ Фу Х, Korenaga Т - фу л, Син Y, Z Го, Мацусита Т, Хосокава М, Naiki Н, Баба S, Kawata Y, Ikeda S, Исихара Т, Мори М, Хигути К (апрель 2004 г.). «Индукция амилоидоза AApoAII различными гетерогенными амилоидными фибриллами» . Письма FEBS . 563 (1–3): 179–84. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (04) 00295-9 . PMID 15063745 . 
  47. ^ Bolmont Т, Clavaguera Р, Мейер-Luehmann М, Херциг МС, Радде R, Staufenbiel М, Льюис Дж, Хаттон М, Tolnay М, Jucker М (декабрь 2007). «Индукция тау-патологии с помощью интрацеребральной инфузии экстракта мозга, содержащего бета-амилоид, и отложения бета-амилоида у трансгенных мышей APP x Tau» . Американский журнал патологии . 171 (6): 2012–20. DOI : 10,2353 / ajpath.2007.070403 . PMC 2111123 . PMID 18055549 .  
  48. ^ Моралес R, Эстрада Л. Д., Диас-Эспиноза R, Моралес-Scheihing Д, Хара МС, Кастилья - J, Сото С (март 2010 г.). «Молекулярная перекрестная связь между неправильно свернутыми белками в животных моделях болезни Альцгеймера и прионных заболеваний» . Журнал неврологии . 30 (13): 4528–35. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.5924-09.2010 . PMC 2859074 . PMID 20357103 .  
  49. ^ a b c d Ревес Т., Гизо Дж., Лэшли Т., Плант Дж., Ростаньо А., Франжионе Б., Холтон Дж. Л. (сентябрь 2003 г.). «Церебральные амилоидные ангиопатии: патологический, биохимический и генетический взгляд» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 62 (9): 885–98. DOI : 10.1093 / jnen / 62.9.885 . PMID 14533778 . 
  50. ↑ Guo L, Salt TE, Luong V, Wood N, Cheung W, Maass A, Ferrari G, Russo-Marie F, Sillito AM, Cheetham ME, Moss SE, Fitzke FW, Cordeiro MF (август 2007 г.). «Ориентация на бета-амилоид в лечении глаукомы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (33): 13444–9. DOI : 10.1073 / pnas.0703707104 . PMC 1940230 . PMID 17684098 .  
  51. ^ Prusiner, SB (2004). Прионная биология и болезни (2-е изд.). Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. ISBN 0-87969-693-1.
  52. ^ Goedert M , Спиллантини MG, Del Tredici K, Braak H (январь 2013). «100 лет патологии Леви». Обзоры природы. Неврология . 9 (1): 13–24. DOI : 10.1038 / nrneurol.2012.242 . PMID 23183883 . 
  53. ^ Clavaguera Р, Хенч Дж, Goedert М , Tolnay М (февраль 2015). «Приглашенный обзор: прионоподобная передача и распространение тау-патологии». Невропатология и прикладная нейробиология . 41 (1): 47–58. DOI : 10.1111 / nan.12197 . PMID 25399729 . 
  54. ^ a b Mann DM, Snowden JS (ноябрь 2017 г.). «Лобно-височная долевая дегенерация: патогенез, патология и пути к фенотипу». Патология головного мозга . 27 (6): 723–736. DOI : 10.1111 / bpa.12486 . PMID 28100023 . 
  55. Перейти ↑ Grad LI, Fernando SM, Cashman NR (май 2015 г.). «От молекулы к молекуле и от клетки к клетке: прионоподобные механизмы при боковом амиотрофическом склерозе». Нейробиология болезней . 77 : 257–65. DOI : 10.1016 / j.nbd.2015.02.009 . PMID 25701498 . 
  56. ^ Ludolph AC, Brettschneider J, Weishaupt JH (октябрь 2012 г.). "Боковой амиотрофический склероз". Текущее мнение в неврологии . 25 (5): 530–5. DOI : 10.1097 / WCO.0b013e328356d328 . PMID 22918486 . 
  57. ↑ Orr HT, Zoghbi HY (июль 2007 г.). «Расстройства тринуклеотидных повторов». Ежегодный обзор нейробиологии . 30 (1): 575–621. DOI : 10.1146 / annurev.neuro.29.051605.113042 . PMID 17417937 . 
  58. Перейти ↑ Almeida B, Fernandes S, Abreu IA, Macedo-Ribeiro S (2013). «Тринуклеотидные повторы: структурная перспектива» . Границы неврологии . 4 : 76. DOI : 10,3389 / fneur.2013.00076 . PMC 3687200 . PMID 23801983 .  
  59. ↑ Spinner NB (март 2000 г.). «КАДАСИЛ: дефект передачи сигналов Notch или проблема с накоплением белка?» . Журнал клинических исследований . 105 (5): 561–2. DOI : 10.1172 / JCI9511 . PMC 292459 . PMID 10712425 .  
  60. Перейти ↑ Quinlan RA, Brenner M, Goldman JE, Messing A (июнь 2007 г.). «GFAP и его роль в болезни Александра» . Экспериментальные исследования клеток . 313 (10): 2077–87. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2007.04.004 . PMC 2702672 . PMID 17498694 .  
  61. ↑ Ито Д., Сузуки Н. (январь 2009 г.). «Сейпинопатия: новое заболевание, связанное со стрессом эндоплазматического ретикулума» . Мозг . 132 (Pt 1): 8–15. DOI : 10,1093 / мозг / awn216 . PMID 18790819 . 
  62. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x y z aa Sipe JD, Benson MD, Buxbaum JN, Ikeda SI, Merlini G, Saraiva MJ, Westermark P (декабрь 2016). «Белки амилоидных фибрилл и амилоидоз: химическая идентификация и клиническая классификация. Руководство по номенклатуре Международного общества амилоидоза 2016» . Амилоид . 23 (4): 209–213. DOI : 10.1080 / 13506129.2016.1257986 .PMID  27884064 .
  63. ^ Ломас DA, Carrell RW (октябрь 2002). «Серпинопатии и конформационные деменции». Природа Обзоры Генетики . 3 (10): 759–68. DOI : 10.1038 / nrg907 . PMID 12360234 . 
  64. Перейти ↑ Mukherjee A, Soto C (май 2017 г.). «Прионоподобные белковые агрегаты и диабет 2 типа» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине . 7 (5): a024315. DOI : 10.1101 / cshperspect.a024315 . PMC 5411686 . PMID 28159831 .  
  65. ^ Askanas V, Engel WK (январь 2006). «Миозит с включенными тельцами: миодегенеративное конформационное нарушение, связанное с Abeta, неправильным сворачиванием белков и ингибированием протеасом». Неврология . 66 (2 доп. 1): S39-48. DOI : 10.1212 / 01.wnl.0000192128.13875.1e . PMID 16432144 . 
  66. ^ Ecroyd H, Carver JA (январь 2009). «Кристаллиновые белки и амилоидные фибриллы». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (1): 62–81. DOI : 10.1007 / s00018-008-8327-4 . PMID 18810322 . 
  67. ^ Сургучев A, Surguchov A (январь 2010). «Конформационные заболевания: взгляд в глаза». Бюллетень исследований мозга . 81 (1): 12–24. DOI : 10.1016 / j.brainresbull.2009.09.015 . PMID 19808079 . 
  68. ^ Huilgol SC, Ramnarain N, P Carrington, Leigh IM, Black MM (май 1998). «Цитокератины при первичном кожном амилоидозе». Австралазийский журнал дерматологии . 39 (2): 81–5. DOI : 10.1111 / j.1440-0960.1998.tb01253.x . PMID 9611375 . 
  69. ^ Janig Е, Stumptner С, Fuchsbichler А, Denk Н, Zatloukal К (март 2005 г.). «Взаимодействие стрессовых белков с неправильно свернутыми кератинами». Европейский журнал клеточной биологии . 84 (2–3): 329–39. DOI : 10.1016 / j.ejcb.2004.12.018 . PMID 15819411 . 
  70. ↑ D'Souza A, Theis JD, Vrana JA, Dogan A (июнь 2014 г.). «Фармацевтический амилоидоз, связанный с подкожным введением инсулина и энфувиртида» . Амилоид . 21 (2): 71–5. DOI : 10.3109 / 13506129.2013.876984 . PMC 4021035 . PMID 24446896 .  
  71. ↑ Meng X, Clews J, Kargas V, Wang X, Ford RC (январь 2017 г.). «Регулятор трансмембранной проводимости при муковисцидозе (CFTR) и его стабильность» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 74 (1): 23–38. DOI : 10.1007 / s00018-016-2386-8 . PMC 5209436 . PMID 27734094 .  
  72. ^ Стюарт MJ, Nagel RL (2004). "Серповидноклеточная анемия". Ланцет . 364 (9442): 1343–60. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (04) 17192-4 . PMID 15474138 . 
  73. ^ a b c Pepys MB (2006). "Амилоидоз". Annu Rev Med . 57 : 223–241. DOI : 10.1146 / annurev.med.57.121304.131243 . PMID 16409147 . 
  74. ^ a b Хольцман DM, Моррис JC, Goate AM (2011). «Болезнь Альцгеймера: вызов второго века» . Sci Transl Med . 3 (77): 77ср1. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3002369 . PMC 3130546 . PMID 21471435 .  
  75. ^ Pepys MB (2001). «Патогенез, диагностика и лечение системного амилоидоза» . Фил Транс R Soc Лонд Б . 356 : 203–211. DOI : 10.1098 / rstb.2000.0766 . PMC 1088426 . PMID 11260801 .  
  76. ^ Walker LC, Левайн H третьего (2002). «Протеопатия: следующий терапевтический рубеж?». Curr Opin исследует наркотики . 3 (5): 782–7. PMID 12090553 . 
  77. ^ Braczynski А.К., Schulz JB, Бах JP (2017). «Стратегии вакцинации при таупатиях и синуклеинопатиях» . J Neurochem . 143 (5): 467–488. DOI : 10.1111 / jnc.14207 . PMID 28869766 . 
  78. ^ Klein WL (2013). «Синаптотоксические олигомеры амилоида-β: молекулярная основа причины, диагностики и лечения болезни Альцгеймера?». J. Alzheimers Dis . 33 (Дополнение 1): S49-65. DOI : 10,3233 / JAD-2012-129039 . PMID 22785404 . 
  79. ^ a b c Бадар Т., Д'Суза А., Хари П. (2018). «Последние достижения в понимании и лечении амилоидоза легкой цепи иммуноглобулина» . F1000Res . 7 : 1348. DOI : 10,12688 / f1000research.15353.1 . PMC 6117860 . PMID 30228867 .  
  80. Перейти ↑ Carvalho A, Rocha A, Lobato L (2015). «Трансплантация печени при транстиретиновом амилоидозе: проблемы и проблемы» . Liver Transpl . 21 (3): 282–292. DOI : 10.1002 / lt.24058 . PMID 25482846 . 
  81. ^ Зур О.Б., Herlenius G, S Фриман, Ericzon BG (2000). «Трансплантация печени при наследственном транстиретиновом амилоидозе» . Liver Transpl . 6 (3): 263–276. DOI : 10,1053 / lv.2000.6145 . PMID 10827225 . 
  82. ^ a b Suhr OB, Larsson M, Ericzon BG, Wilczek HE, et al. (2016). «Выживание после трансплантации у пациентов с мутациями, отличными от Val30Met: Выписки из Всемирного реестра трансплантатов FAP» . Трансплантация . 100 (2): 373–381. DOI : 10.1097 / TP.0000000000001021 . PMC 4732012 . PMID 26656838 .  
  83. ^ Коэльо Т. и др. (2016). «Механизм действия и клиническое применение тафамидиса при наследственном транстиретиновом амилоидозе» . Neurol Ther . 5 (1): 1–25. DOI : 10.1007 / s40120-016-0040-х . PMC 4919130 . PMID 26894299 .  
  84. ^ Yu D и др. (2012). «Одноцепочечные РНК используют РНКи для сильного и аллель-селективного ингибирования экспрессии мутантного хантингтина» . Cell . 150 (5): 895–908. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.08.002 . PMC 3444165 . PMID 22939619 .  
  85. ^ Nuvolone M, Merlini G (2017). «Новые терапевтические цели, которые в настоящее время исследуются для лечения системного амилоидоза». Эксперт считает, что цели . 21 (12): 1095–1110. DOI : 10.1080 / 14728222.2017.1398235 . PMID 29076382 . 
  86. ^ Джозеф NS, Кауфман JL (2018). «Новые подходы к лечению амилоидоза AL». Curr Hematol Malig Rep . 13 (3): 212–219. DOI : 10.1007 / s11899-018-0450-1 . PMID 29951831 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Амилоидоз
  • Заболевания, связанные с прионами