Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Протеородопсин
Визуализация PR-поверхности - ELViture April 2016.png
Визуализация мультфильмов с протеородопсином от ELViture
Идентификаторы
СимволБак_родопсин
PfamPF01036
ИнтерПроTCDB
PROSITEPDOC00291
SCOP22brd / SCOPe / SUPFAM
TCDB3.E.1
OPM суперсемейство6
Белок OPM4hyj
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Proteorhodopsin (также известный как pRhodopsin ) представляет собой семейство более чем 50 фотоактивных retinylidene белков , большее семейство из трансмембранных белков , которые используют ретиналь в качестве хромофора для легкого опосредованного функциональности, в данном случае, в протонном насосе . Некоторые гомологи существуют в виде пентамеров или гексамеров. [ требуется уточнение ] пРодопсин обнаружен в морских планктонных бактериях , архее и эукариотах ( протах ), но впервые был обнаружен у бактерий.[1] [2] [3] [4]

Его название происходит от протеобактерий , названных в честь древнегреческого Πρωτεύς ( Протей ), раннего морского бога, упомянутого Гомером как « Морской Старик», Ῥόδος (rhódon) для « розы » из-за ее розоватого цвета и ὄψις ( опсис ) для "взгляда". Некоторые члены семьи, Гомологичный родопсин -подобных пигментов , т.е. бактериородопсин (которых насчитывается более 800 видов) имеют сенсорные функции , такие как опсины , интегральные для визуального фототрансдукции. Многие из этих сенсорных функций неизвестны - например, функция нейропсина в сетчатке человека. [5] Известно, что члены имеют разные спектры поглощения, включая зеленый и синий видимый свет . [6] [7] [8] [9] [10] [11]

Открытие [ править ]

Протеородопсин (PR или pRhodopsin) был впервые обнаружен в 2000 году в бактериальной искусственной хромосоме из ранее не культивированных морских γ-протеобактерий , до сих пор упоминаемых только их метагеномными данными риботипа, SAR86. Исследование было совместное усилие между четырьмя сторонами: Одед беджа , Марселину Т. Судзуки и Эдвард Ф. DeLong в Bay института Monterey Aquarium Research (Mosslanding, CA), Л. Аравиндом и Eugene V Кунинымв Национальном центре биотехнологической информации (Bethesda, MD), Эндрю Хадд, Лин П. Нгуен, Стеван Б. Йованович, Кристиан М. Гейтс и Робер А. Фельдман из Molecular Dynamics (Саннивейл, Калифорния) и, наконец, Джон и Елена Спудич на кафедре микробиологии и молекулярной генетики Научного центра здравоохранения Техасского университета в Хьюстоне . Было обнаружено, что больше видов γ-протеобактерий, как грамположительных, так и отрицательных, экспрессируют белок. [1]

Распространение [ править ]

Образцы proteorhodopsin экспрессирующих бактерии были получены из восточной части Тихого океана , Центральной северной части Тихого океана и Южного океана , Антарктиды . [12] Впоследствии гены вариантов протеородопсина были идентифицированы в образцах из Средиземного , Красного морей , Саргассова и Японского морей , а также Северного моря . [4] [6]

Варианты протеородопсина не распределяются случайным образом, а распределяются по градиентам глубины на основе максимальной настройки поглощения конкретной последовательности голопротеина ; в основном это происходит из-за поглощения электромагнитного излучения водой, которое создает градиенты длины волны относительно глубины. Oxyrrhis marina - это протист динофлагеллат с поглощающим зелень протеородопсином (результат группы L109), который существует в основном в мелководных бассейнах и на берегах, где еще доступен зеленый свет. Karlodinium micrum, другой динолагелат, экспрессирует протеородопсин с синей настройкой (E109), который может быть связан с его глубоководной вертикальной миграцией . [3] Первоначально предполагалось, что О. Марина является гетеротрофом , однако протеородопсин вполне может принимать участие в функционально значимом виде, поскольку он был наиболее широко экспрессируемым ядерным геном и, кроме того, неравномерно распределен в организме, что свидетельствует о некоторой функции мембран органелл . Ранее единственными эукариотическими белками, трансформирующими солнечную энергию, были Фотосистема I и Фотосистема II . Было высказано предположение, что латеральный перенос генов - это метод, с помощью которого протеородопсин проник во многие типы. Бактерии, археи и эукарии колонизируют фотическую зону.где они выходят на свет; Протеородопсин смог распространиться через эту зону, но не в другие части водной толщи. [3] [4] [9] [13] [14]

Таксономия [ править ]

Протеородопсин принадлежит к семейству подобных ретинилиденовых белков, наиболее похожих на его археальные гомологи галлородопсин и бактериородопсин. Сенсорный родопсин был открыт Францем Кристианом Боллом в 1876 году. [11] [15] Бактериородопсин был открыт в 1971 году и назван в 1973 году, и в настоящее время известно, что он существует только в области архей, но не в бактериях. [16] Галородопсин был впервые открыт и назван в 1977 году. [17] И бактериородопсин, и галородопсин существуют только в домене архей, тогда как протеородопсин распространяется на бактерии, археи и эукариоты. Протеородопсин разделяет семь трансмембранных α-спиралей сетчатки, ковалентно связанных механизмом основания Шиффа с лизином.остаток в седьмой спирали (спираль G). Бактериородопсин, как и протеородопсин, представляет собой протонный насос, управляемый светом. Сенсорный родопсин - это G-связанный белок, участвующий в зрении. [1] [17]

Активный сайт [ править ]

2L6x In-Active-Site Мультяшная визуализация с цветовой кодировкой и маркировкой, спирали D и E, скрытые для удобства, сайт связывания лиганда сетчатки

По сравнению с его более известным архейным гомологом бактериородопсином, большинство остатков активного центра, имеющих известное значение для механизма бактериородопсина, консервативны в протеородопсине. Однако сходство последовательностей в значительной степени не сохраняется ни для гало-, ни для бактериородопсина. Гомологи остатков активного сайта Arg 82, Asp 85 (первичный акцептор протона ), Asp 212 и Lys 216 ( сайт связывания основания Шиффа сетчатки ) в бактериородопсине консервативны как Arg94, Asp97, Asp227 и Lys231 в протеородопсине. Однако в протеородопсине нет остатков карбоновой кислоты, непосредственно гомологичных Glu 194 или Glu204 бактериородопсина (или Glu 108 и 204 в зависимости от варианта бак-родопсина), которые, как полагают, участвуют в пути высвобождения протонов на внеклеточной поверхности. Однако Asp97 и Arg94 могут заменять эту функциональную группу без непосредственной близости остатков, как в бактериородопсине. Кафедра химии Сиракузского университета решительно продемонстрировала, что Asp97 не может быть группой, выделяющей протон, поскольку высвобождение происходило при форсированных условиях, при которых группа аспарагиновой кислоты оставалась протонированной. [18] [19] [20] [21]

Лиганд [ править ]

Визуализация связанного с сетчаткой активного сайта структуры белка 2L6X пРодопсина, остатки закодированы цветом и помечены активностью, лиганд оранжевый.

Родопсина haloprotein семья акций лиганд Сетчатка, витамин А альдегид, один из многих видов витамина А. ретиналь представляет собой конъюгированный поли- ненасыщенный хромофора ( полиеновые ), полученные из хищной диеты или с помощью каротина пути ( β-каротин 15,15 '-моноксигеназа ).

Функция [ править ]

Протеородопсин действует во всех океанах Земли как насос H +, управляемый светом, по механизму, аналогичному действию бактериородопсина. Как и в бактериородопсине, ретинальный хромофор протеородопсина ковалентно связан с апопротеином через протонированное основание Шиффа по Lys231. Конфигурация хромофора сетчатки в нефотолизированном протеородопсине преимущественно полностью транс [18] и изомеризуется в 13-цис при освещении светом. Было предложено несколько моделей полного фотоцикла протеородопсина на основе FTIR и УФ-видимой спектроскопии ; они напоминают известные модели фотоциклов для бактериородопсина.[18] [20] [21] [22] Полные фотосистемы на основе протеородопсина были обнаружены и экспрессированы в E. coli, что дало им дополнительную способность к опосредованному светом градиенту энергии для генерации АТФ без внешней потребности в сетчатке или предшественниках; с геном PR, пять других белков кодируют путь биосинтеза фотопигмента. [23]

Генная инженерия [ править ]

Если ген протеородопсина вставлен в E. coli и ретиналь передан этим модифицированным бактериям , то они включат пигмент в свою клеточную мембрану и будут перекачивать H + в присутствии света. Темно-фиолетовый цвет представляет собой четко трансформированные колонии из-за поглощения света. Протонные градиенты можно использовать для питания других мембранных белковых структур или для подкисления органелл везикулярного типа. [1] Далее было продемонстрировано, что протонный градиент, генерируемый протеородопсином, может быть использован для генерации АТФ. [23]

Галерея [ править ]

  • Холоэнзим (зеленый) со спиралями, помеченными AG (фиолетовый), а также лиганд сетчатки (оранжевый)

  • Поверхностная визуализация протеородопсина, показывающая терминалы

  • Визуализация связанного с сетчаткой активного сайта структуры белка 2L6X пРодопсина, остатки закодированы цветом и помечены активностью, лиганд оранжевый.

  • 2L6x In-Active-Site Мультяшная визуализация с цветовой кодировкой и маркировкой, спирали D и E, скрытые для удобства, сайт связывания лиганда сетчатки

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б в г Бежа О, Аравинд Л., Кунин Э.В., Сузуки М.Т., Хадд А., Нгуен Л.П., Йованович С.Б., Гейтс С.М., Фельдман Р.А., Спудич Дж.Л., Спудич Э.Н., Делонг Э.Ф. (сентябрь 2000 г.). «Бактериальный родопсин: свидетельство нового типа фототрофии в море». Наука . 289 (5486): 1902–6. Bibcode : 2000Sci ... 289.1902B . DOI : 10.1126 / science.289.5486.1902 . PMID  10988064 .
  2. ↑ Lin S, Zhang H, Zhuang Y, Tran B, Gill J (ноябрь 2010 г.). «Метатранскриптомический анализ на основе сплайсинга на основе лидеров приводит к распознаванию скрытых геномных особенностей динофлагеллят» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (46): 20033–8. Bibcode : 2010PNAS..10720033L . DOI : 10.1073 / pnas.1007246107 . PMC 2993343 . PMID 21041634 .  
  3. ^ a b c Сламовиц СН, Окамото Н., Бурри Л., Джеймс Э.Р., Килинг П.Дж. (2011). «Бактериальный протонный насос протеородопсина в морских эукариотах» . Nature Communications . 2 (2): 183. Bibcode : 2011NatCo ... 2E.183S . DOI : 10.1038 / ncomms1188 . PMID 21304512 . 
  4. ^ a b c Frigaard NU, Martinez A, Mincer TJ, DeLong EF (февраль 2006 г.). «Латеральный перенос гена протеородопсина между морскими планктонными бактериями и археями». Природа . 439 (7078): 847–50. Bibcode : 2006Natur.439..847F . DOI : 10,1038 / природа04435 . PMID 16482157 . 
  5. ^ Бур ED, Yue WW, Ren X, Z Jiang, Ляо HW, Mei X, Vemaraju S, Нгуен MT, Рид Р., Ланг Р.А., Яу КВт, Ван Гелдер RN (20 октября 2015). « « Нейропсин (OPN6) -опосредованное фотоэнтренментирование местных циркадных осцилляторов в сетчатке и роговице млекопитающих » » . Труды Национальной академии наук . 112 (42): 13093–13098. Bibcode : 2015PNAS..11213093B . DOI : 10.1073 / pnas.1516259112 . PMC 4620855 . PMID 26392540 .  
  6. ^ а б Бежа О, Спудич Э. Н., Спудич Дж. Л., Леклерк М., Делонг Э. Ф. (июнь 2001 г.). «Фототрофия протеородопсина в океане». Природа . 411 (6839): 786–9. DOI : 10.1038 / 35081051 . PMID 11459054 . 
  7. ^ Человек D, Ван W, Sabehi G, L Аравиндом, Post AF, Massana R, Spudich Е.Н., Spudich JL, BEJA O (апрель 2003). «Диверсификация и спектральная настройка морских протеородопсинов» . Журнал EMBO . 22 (8): 1725–31. DOI : 10,1093 / emboj / cdg183 . PMC 154475 . PMID 12682005 .  
  8. ^ Келемена BR, Du M, Jensen RB (декабрь 2003). «Протеородопсин в живом цвете: разнообразие спектральных свойств в живых бактериальных клетках». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1618 (1): 25–32. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2003.10.002 . PMID 14643930 . 
  9. ^ a b Sabehi G, Kirkup BC, Rozenberg M, Stambler N, Polz MF, Béjà O (май 2007 г.). «Адаптация и спектральная настройка расходящихся морских протеородопсинов из восточного Средиземноморья и Саргассова морей» . Журнал ISME . 1 (1): 48–55. DOI : 10.1038 / ismej.2007.10 . PMID 18043613 . 
  10. ^ Энциклопедия Neruological наук . Академическая пресса. 29 апреля 2014. с. 441. ISBN. 978-0-12-385158-1.
  11. ↑ a b Giese, Arthur C (сентябрь 2013 г.). Фотофизиология: общие принципы; Действие света на растения . Эльзевир. п. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7.
  12. ↑ Venter JC, Remington K, Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D, Eisen JA, Wu D, Paulsen I, Nelson KE, Nelson W, Fouts DE, Levy S, Knap AH, Lomas MW, Nealson K, White O, Peterson Дж., Хоффман Дж., Парсонс Р., Баден-Тилсон Х., Пфаннкоч С., Роджерс Ю. Х., Смит Х.О. (апрель 2004 г.). «Секвенирование экологического генома Саргассова моря». Наука . 304 (5667): 66–74. Bibcode : 2004Sci ... 304 ... 66V . CiteSeerX 10.1.1.124.1840 . DOI : 10.1126 / science.1093857 . PMID 15001713 .  
  13. ^ Джованнони, SJ; Bibbs, L; Чо, JC; Stapels, MD; Desiderio, R; Vergin, KL; Rappé, MS; Лэйни, S; Вильгельм, LJ; Трипп, HJ; Mathur, EJ; Барофски, Д.Ф. (3 ноября 2005 г.). «Протеородопсин в повсеместной морской бактерии SAR11». Природа . 438 (7064): 82–5. Bibcode : 2005Natur.438 ... 82G . DOI : 10,1038 / природа04032 . PMID 16267553 . 
  14. ^ Кушваха, Южная Каролина; Кейтс, М. (23 августа 1973 г.). «Выделение и идентификация« бактериородопсина »и минорных C40-каротиноидов в Halobacterium cutirubrum». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Липиды и липидный метаболизм . 316 (2): 235–43. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (73) 90013-1 . PMID 4741911 . 
  15. ^ Энциклопедия неврологических наук . Академическая пресса. Апрель 2014. с. 441. ISBN. 978-0-12-385158-1.
  16. ^ Oesterhelt, D; Stoeckenius, W. (29 сентября 1971 г.). «Родопсиноподобный белок из пурпурной мембраны Halobacterium halobium». Природа Новая Биология . 233 (39): 149–52. DOI : 10.1038 / newbio233149a0 . PMID 4940442 . 
  17. ^ а б Мацуно-Яги, А; Мукохата, Y (9 сентября 1977 г.). «Две возможные роли бактериородопсина; сравнительное исследование штаммов Halobacterium halobium, различающихся пигментацией». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 78 (1): 237–43. DOI : 10.1016 / 0006-291x (77) 91245-1 . PMID 20882 . 
  18. ^ a b c Диумаев А.К., Браун Л.С., Ши Дж., Спудич Е.Н., Спудич Дж.Л., Ланьи Дж.К. (апрель 2002 г.). «Переносы протонов в фотохимическом реакционном цикле протеородопсина». Биохимия . 41 (17): 5348–58. DOI : 10.1021 / bi025563x . PMID 11969395 . 
  19. ^ Партх R, R Кребс, Катерино Т.Л., Braiman МС (июнь 2005). «Ослабленное связывание консервативного аргинина с хромофором протеородопсина и его противоионом подразумевает структурные отличия от бактериородопсина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1708 (1): 6–12. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2004.12.009 . PMID 15949979 . 
  20. ^ a b Диумаев А.К., Ван Дж. М., Балинт З., Варо Г., Ланьи Дж. К. (июнь 2003 г.). «Транспорт протонов с помощью протеородопсина требует, чтобы противоион Asp-97 сетчатки глаза был анионным». Биохимия . 42 (21): 6582–7. DOI : 10.1021 / bi034253r . PMID 12767242 . 
  21. ^ a b Кребс Р.А., Алексиев Ю., Партха Р., ДеВита А.М., Брайман М.С. (апрель 2002 г.). «Обнаружение быстрого высвобождения активируемого светом H + и промежуточного образования М из протеородопсина» . BMC Physiology . 2 : 5. DOI : 10,1186 / 1472-6793-2-5 . PMC 103662 . PMID 11943070 .  
  22. ^ Сяо У, Партха R, R Кребса, Braiman M (январь 2005). «Фурье-спектроскопия с временным разрешением фотоинтерфейсов, участвующих в быстром переходном высвобождении Н + протеородопсином». Журнал физической химии B . 109 (1): 634–41. DOI : 10.1021 / jp046314g . PMID 16851056 . 
  23. ^ a b Мартинес А., Брэдли А.С., Вальдбауэр-младший, Summons RE, Делонг EF (2007). «Экспрессия гена фотосистемы протеородопсина делает возможным фотофосфорилирование в гетерологичном хозяине» . PNAS . 104 (13): 5590–5595. Bibcode : 2007PNAS..104.5590M . DOI : 10.1073 / pnas.0611470104 . PMC 1838496 . PMID 17372221 .