Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Стафилокиназа (SAK; также известный как стафилококковый фибринолизин или фактор Мюллера) - это белок, продуцируемый золотистым стафилококком . Он содержит 136 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 15 кДа. Синтез стафилокиназы происходит в поздней экспоненциальной фазе. Он похож на стрептокиназу . [1]

Стафилокиназа положительно регулируется регулятором гена agr. Он активирует плазминоген с образованием плазмина, который переваривает сгустки фибрина . Это разрушает фибриновую сеть, которая формирует локализацию инфекций . Стафилокиназа взаимодействует с плазминогеном с образованием комплекса 1: 1, который обнажает активный центр молекулы плазминогена. [1] Комплекс плазмина Sak нейтрализуется α 2 - антиплазмином в плазме в отсутствие фибрина, что приводит к лизису. Однако в присутствии фибрина ингибирование замедляется, создавая уникальный механизм селективности фибрина в плазме. [ необходима цитата ]

Стафилокиназа также расщепляет IgG и компонент комплемента C3b , ингибируя фагоцитоз . [2]

Структура [ править ]

Полная длина мРНК зрелой стафилокиназы составляет 489 п.н. Первые 27 аминокислот кодируют сигнальный пептид, который отщепляется зрелым белком (mSak). Гомология между первичной структурой Sak и другими активаторами плазминогена незначительна или отсутствует . Естественными вариантами Sak являются Sak42D, SakφC и SakSTAR. Эти варианты имеют четыре нуклеотидных различия в кодирующей области с одной молчащей мутацией . Затронутые кодоны - это аминокислоты 38, 61, 63 и 70 в стафилокиназе полной длины. Аминокислота 38 - лизин , аминокислота 61 - серин в SaKSTAR, глицин в SakφC и аргинин.в Sak42D. Аминокислота 63 представляет собой глицин в SakSTAR и SakφC, но аргинин в Sak42D. В SakSTAR и SakφC аминокислота 70 представляет собой гистидин , тогда как в Sak42D это аргинин. [3] [4]

Зрелая структура стафилокиназы состоит из 163 аминокислот и имеет удлиненную форму. Sak содержит два свернутых домена одинакового размера. Расстояние от центра тяжести между двумя доменами составляет 3,7 нм. В растворе это положение варьируется между двумя доменами, предлагая гибкую форму гантели . [ необходима цитата ]

См. Также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Бокарева М.И., Джин Т, Тарковский А. (2006). «Золотистый стафилококк: стафилокиназа». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 38 (4): 504–509. DOI : 10.1016 / j.biocel.2005.07.005 . PMID  16111912 .
  2. ^ Rooijakkers, SH; van Wamel, WJ; Руйкен, М; ван Кессель, КП; ван Страйп, Дж. А. (март 2005 г.). «Антиопсонические свойства стафилокиназы». Микробы и инфекции . 7 (3): 476–84. DOI : 10.1016 / j.micinf.2004.12.014 . PMID 15792635 . 
  3. ^ Коллен D, Lijnen HR (1994). "Стафилокиназа, фибрин-специфический активатор плазминогена с терапевтическим потенциалом?" (PDF) . Кровь . 84 (3): 680–686. DOI : 10.1182 / blood.V84.3.680.680 . PMID 7519069 .  
  4. ^ Vanderschueren S, Ван де Верф F, Коллен D (август 1997). «Рекомбинантная стафилокиназа для тромболитической терапии». Фибринолиз и протеолиз . 11 : 39–44. DOI : 10.1016 / S0268-9499 (97) 80069-0 .