Лакказы ( EC 1.10.3.2 ) - это оксидазы, содержащие медь, обнаруженные в растениях, грибах и бактериях. Лакказы окисляют различные фенольные субстраты, выполняя одноэлектронное окисление , что приводит к сшиванию . Например, лакказы играют роль в образовании лигнина , способствуя окислительному связыванию монолигнолов , семейства природных фенолов . [1] Другие лакказы, такие как продуцируемые грибом Pleurotus ostreatus , играют роль в разложении лигнина и поэтому могут быть классифицированы как ферменты, модифицирующие лигнин .[2] Другие лакказы, продуцируемые грибами, могут способствовать биосинтезупигментов меланина . [3] Лакказы катализируют расщепление кольца ароматических соединений. [4]
Лакказа | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
ЕС нет. | 1.10.3.2 | |||||||
№ CAS | 80498-15-3 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
BRENDA | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
|
Лакказа была впервые изучена Хикорокуро Ёсидой в 1883 году, а затем Габриэлем Бертраном [5] в 1894 году [6] в соке японского лакового дерева , где он помогает формировать лак , отсюда и название лакказы.
Активный сайт
Активный центр состоит из четырех медных центров, которые имеют структуры, классифицируемые как тип I, тип II и тип III. Ансамбль трикоппера содержит медь II и III типов (см. Рисунок). Именно этот центр связывает О 2 и восстанавливает его до воды. Каждая пара Cu (I, II) доставляет один электрон, необходимый для этого преобразования. Медь типа 1 не связывает O 2 , а действует исключительно как место переноса электронов. Медный центр типа I состоит из одного атома меди, который лигирован минимум с двумя остатками гистидина и одним остатком цистеина , но в некоторых лакказах, продуцируемых некоторыми растениями и бактериями, медный центр типа I содержит дополнительный метиониновый лиганд. Медный центр типа III состоит из двух атомов меди, каждый из которых имеет три гистидиновых лиганда и связан друг с другом через мостиковый гидроксидный лиганд . Конечным медным центром является медный центр типа II, который имеет два гистидиновых лиганда и гидроксидный лиганд. Тип II вместе с медным центром типа III образует ансамбль трикопперов, в котором происходит восстановление дикислорода . [7] Медь типа III может быть заменена Hg (II), что вызывает снижение активности лакказы. [1] Цианид удаляет всю медь из фермента, и было показано, что повторное внедрение медью типа I и типа II невозможно. Однако медь типа III может быть снова внедрена в фермент. Множество других анионов ингибируют лакказу. [8]
Лакказы влияют на реакцию восстановления кислорода при низких перенапряжениях . Фермент был исследован в качестве катода в ферментативных биотопливных элементах . [9] Они могут быть соединены с электронным посредником для облегчения переноса электронов на твердый электродный провод. [10] Лакказы - одни из немногих оксидоредуктаз, коммерчески используемых в качестве промышленных катализаторов.
Активность в пшеничном тесте
Лакказы могут сшивать пищевые полимеры, такие как белки и некрахмальные полисахариды в тесте. В некрахмальных полисахаридах, таких как арабиноксиланы (AX), лакказа катализирует окислительное гелеобразование ферулоилированных арабиноксиланов путем димеризации их феруловых эфиров. [11] Было обнаружено, что эти поперечные связи значительно увеличивают максимальное сопротивление и снижают растяжимость теста. Устойчивость увеличивалась из-за сшивания AX через феруловую кислоту, что приводило к сильной сети AX и глютена. Хотя известно, что лакказа сшивает AX, под микроскопом было обнаружено, что лакказа также действует на белки муки. Окисление феруловой кислоты на AX с образованием радикалов феруловой кислоты увеличивает скорость окисления свободных SH-групп на белках глютена и, таким образом, влияет на образование SS-связей между полимерами глютена. [12] Лакказа также способна окислять тирозин, связанный с пептидами, но очень плохо. [12] Из-за повышенной прочности теста во время расстойки в нем нерегулярно образовывались пузырьки. Это было результатом того, что газ (углекислый газ) оказался в ловушке корки и не мог диффундировать (как это было бы обычно), что привело к аномальному размеру пор. [11] Сопротивление и растяжимость зависели от дозировки, но при очень высокой дозировке тесто показало противоречивые результаты: максимальное сопротивление резко снизилось. Высокая дозировка могла вызвать резкие изменения в структуре теста, что привело к неполному образованию клейковины. Другая причина заключается в том, что он может имитировать чрезмерное перемешивание, что отрицательно влияет на структуру глютена. Тесто, обработанное лакказой, имело низкую стабильность при длительном хранении. Тесто стало мягче, и это связано с медитацией лакказы. Радикальный механизм, опосредованный лакказой, создает вторичные реакции радикалов, вызванных FA, которые приводят к разрыву ковалентных связей в AX и ослаблению геля AX. [11]
Биотехнологии
Способность лакказ разлагать различные ароматические полимеры привела к исследованию их потенциала для биоремедиации и других промышленных применений. Исследования с использованием как грибковых, так и бактериальных лакказ определили, что эти ферменты способны разлагать и детоксифицировать различные синтетические соединения , включая азокрасители , бисфенол А и фармацевтические препараты . [13]
Смотрите также
- Биологический портал
Рекомендации
Цитаты
- ^ a b Соломон Э.И., Сундарам У.М., Мачонкин Т.Э. (ноябрь 1996 г.). «Многократные оксидазы меди и оксигеназы». Химические обзоры . 96 (7): 2563–2606. DOI : 10.1021 / cr950046o . PMID 11848837 .
- ^ Коэн Р., Перски Л., Хадар Ю. (апрель 2002 г.). «Биотехнологические применения и потенциал древесных грибов рода Pleurotus» (PDF) . Прикладная микробиология и биотехнология . 58 (5): 582–94. DOI : 10.1007 / s00253-002-0930-у . PMID 11956739 . S2CID 45444911 .
- ^ Ли Д., Чан Э., Ли М., Ким С. В., Ли Ю., Ли К. Т., Bahn YS (октябрь 2019 г.). «Раскрытие биосинтеза меланина и сигнальных сетей в Cryptococcus neoformans » . mBio . 10 (5): e02267-19. DOI : 10,1128 / mBio.02267-19 . PMC 6775464 . PMID 31575776 .
- ^ Клаус Х (2004). «Лакказы: строение, реакции, распределение». Микрон (Оксфорд, Англия: 1993) . 35 (1-2): 93-6. DOI : 10.1016 / j.micron.2003.10.029 . PMID 15036303 .
- ^ «Габриэль Бертран об исимабомбе» (на французском языке).
- ^ Лу Г.Д., Хо П.Й., Сивин Н. (1980-09-25). Наука и цивилизация в Китае: химия и химия . 5 . п. 209. ISBN. 9780521085731.
- ^ Джонс С., Соломон Э. (март 2015 г.). «Электронный перенос и механизм реакции лакказ» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 72 (5): 869–83. DOI : 10.1007 / s00018-014-1826-6 . PMC 4323859 . PMID 25572295 .
- ^ Алькальд М (2007). «Лакказы: биологические функции, молекулярная структура и промышленное применение». В Polaina J, MacCabe AP (ред.). Промышленные ферменты . Springer. С. 461–476. DOI : 10.1007 / 1-4020-5377-0_26 . ISBN 978-1-4020-5376-4.
- ^ Мэтью С. Торум, Сайрус А. Андерсон, Джереми Дж. Хэтч, Эндрю С. Кэмпбелл, Николас М. Маршалл, Стивен С. Циммерман, Йи Лу, Эндрю А. Гевирт (2010). «Прямое электрокаталитическое восстановление кислорода лакказой на золоте, модифицированном антрацен-2-метантиолом» . Журнал писем по физической химии . 1 (15): 2251–2254. DOI : 10.1021 / jz100745s . PMC 2938065 . PMID 20847902 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
- ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (октябрь 2008 г.). «Биоэлектрокаталитические гидрогели из электрон-проводящих металлополипептидов в сочетании с бифункциональными ферментными строительными блоками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15275–80. Bibcode : 2008PNAS..10515275W . DOI : 10.1073 / pnas.0805249105 . PMC 2563127 . PMID 18824691 .
- ^ а б в Селинхеймо Э. (октябрь 2008 г.). Тирозиназа и лакказа как новые инструменты сшивания пищевых биополимеров . Центр технических исследований Финляндии VTT. ISBN 978-951-38-7118-5.
- ^ а б Селинхеймо Э., Аутио К., Круус К., Бухерт Дж. (Июль 2007 г.). «Выяснение механизма лакказы и тирозиназы в производстве пшеничного хлеба». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (15): 6357–65. DOI : 10.1021 / jf0703349 . PMID 17602567 .
- ^ Ван Х, Яо Б, Су, Х (октябрь 2018 г.). «Связь ферментативной окислительной деградации лигнина с детоксикацией органических веществ» . Международный журнал молекулярных наук . 19 (11): 3373. DOI : 10,3390 / ijms19113373 . PMC 6274955 . PMID 30373305 .
Общие источники
- Родригес-Коуто, S (февраль 2012 г.). «Лаки для отбеливания джинсовой ткани: экологически чистая альтернатива» . Открытый текстильный журнал . 5 (1): 1–7. DOI : 10.2174 / 1876520301205010001 .
- Суреш П.С., Кумар А., Кумар Р., Сингх В.П. (январь 2008 г.). «Подход in silico [исправление инсилико] к биоремедиации: лакказа как тематическое исследование». Журнал молекулярной графики и моделирования . 26 (5): 845–9. DOI : 10.1016 / j.jmgm.2007.05.005 . PMID 17606396 .
- Сюй Ф (весна 2005 г.). «Применение оксидоредуктаз: недавний прогресс» . Промышленная биотехнология . Мэри Энн Либерт, Inc. 1 (1): 38–50. DOI : 10.1089 / ind.2005.1.38 . ISSN 1931-8421 . S2CID 56165525 .
Внешние ссылки
- BRENDA
- Laccase в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)