Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Транслокация группы PEP , также известная как система фосфотрансфераз или PTS , представляет собой отдельный метод, используемый бактериями для поглощения сахара, где источником энергии является фосфоенолпируват ( PEP ). Известно, что это многокомпонентная система, которая всегда включает ферменты плазматической мембраны и ферменты цитоплазмы .

Система PTS использует активный транспорт. После транслокации через мембрану транспортируемые метаболиты изменяются. Система была открыта Солом Роузманом в 1964 году. [1] Бактериальная фосфоенолпируват: сахарная фосфотрансфераза (PTS) транспортирует и фосфорилирует свои сахарные субстраты за одну энергетически связанную стадию. Этот процесс транспорта зависит от нескольких цитоплазматических белков-переносчиков фосфорилов - фермента I (I), HPr, фермента IIA (IIA) и фермента IIB (IIB)), а также от интегральной мембранной сахаропермеазы (IIC). получены из независимо развивающихся 4 суперсемейств комплексов PTS Enzyme II, которые включают (1) глюкозу (Glc) , (2) маннозу (Man) , [2] (3)Суперсемейства аскорбат-галактитол (Asc-Gat) [3] [4] и (4) дигидроксиацетон (Dha).

Специфика [ править ]

Система фосфотрансферазы участвует в транспортировке многих сахаров в бактерии, включая глюкозу , маннозу , фруктозу и целлобиозу . Сахара СТВ могут различаться между бактериальными группами, отражая наиболее подходящие источники углерода, доступные в окружающей среде, в которой развивалась каждая группа. В Escherichia coli существует 21 различный транспортер (т.е. белки IIC, иногда слитые с белками IIA и / или IIB, см. Рисунок), которые определяют специфичность импорта. Из них 7 принадлежат к семейству фруктозы (Fru), 7 - к семейству глюкозы (Glc) и 7 - к другим семействам PTS-пермеаз. [5]

Механизм [ править ]

Фосфорил группа по PEP , в конечном счете передается на импортный сахар с помощью нескольких белков. Фосфорильная группа переносится на фермент EI ( EI ), гистидиновый белок ( HPr , термостойкий белок ) и фермент E II ( EII ) на консервативный остаток гистидина , тогда как в ферменте E II B ( EIIB ) фосфорильная группа представляет собой обычно переносится на остаток цистеина и редко - на гистидин. [6]

Система PTS глюкозы в E. coli и B. subtilis . Путь можно читать справа налево, при этом глюкоза поступает в клетку и имеет фосфатную группу, переданную ей посредством EIIB. В маннозы СТВ в E.coli , имеет ту же общую структуру , как B. Сенная глюкозы PTS, т.е. IIABC домены сплавлены в один белок.

В процессе глюкоза PTS транспортной специфики кишечных бактерий , РЕР передает свой фосфорильный к остатку гистидина на EI . EI, в свою очередь, переносит фосфат в HPr . Из HPr фосфорил переносится в EIIA . EIIA специфичен для глюкозы и дополнительно переносит фосфорильную группу на соседнюю мембрану EIIB . Наконец, EIIB фосфорилирует глюкозу, когда она проникает через плазматическую мембрану через трансмембранный фермент II C ( EIIC ), образуя глюкозо-6-фосфат .[6] Преимущество преобразования глюкозы в глюкозо-6-фосфат состоит в том, что она не будет вытекать из клетки, что обеспечивает односторонний градиент концентрации глюкозы. HPr является общим для фосфотрансферазы систем других субстратовупомянутых ранее, как и вышепотоку EI . [7]

Белки, расположенные ниже HPr, имеют тенденцию различаться для разных сахаров. Перенос фосфатной группы на субстрат после того, как она была импортирована через мембранный транспортер, не позволяет транспортеру снова распознавать субстрат, таким образом поддерживая градиент концентрации, который способствует дальнейшему импорту субстрата через транспортер.

Специфика . У многих бактерий существует четыре различных набора белков IIA, IIB и IIC, каждый из которых специфичен для определенного сахара (глюкоза, маннит, манноза и лактоза / хитобиоза). Чтобы усложнить ситуацию, IIA может быть слит с IIB с образованием единого белка с 2 доменами, или IIB может быть слит с IIC (транспортером), также с 2 доменами. [8]

Регулирование . С помощью глюкозофосфотрансферазной системы статус фосфорилирования EIIA может иметь регуляторные функции. Например, при низких концентрациях глюкозы накапливается фосфорилированный EIIA, который активирует мембраносвязанную аденилатциклазу . Уровни внутриклеточного циклического АМФ повышаются, и это затем активирует CAP ( белок-активатор катаболита ), который участвует в системе репрессии катаболита , также известной как эффект глюкозы. Когда концентрация глюкозы высока, EIIA в основном дефосфорилируется, и это позволяет ему ингибировать аденилатциклазу , глицеринкиназу ,лактозы пермеазы , и мальтозу пермеазы . Таким образом, помимо того, что система транслокации группы PEP является эффективным способом импорта субстратов в бактерию, она также связывает этот транспорт с регуляцией других релевантных белков.

В Serratia marcescens .

Структурный анализ [ править ]

Трехмерные структуры примеров всех растворимых цитоплазматических комплексов PTS были определены Дж. Мариусом Клором с использованием многомерной ЯМР- спектроскопии и привели к значительному пониманию того, как белки сигнальной трансдукции распознают множественные, структурно несходные партнеры, создавая аналогичные поверхности связывания из совершенно разные структурные элементы, использующие большие связывающие поверхности с внутренней избыточностью и использующие конформационную пластичность боковой цепи. [8]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Брэмли HF, Корнберг HL (июль 1987). «Последовательности гомологии между белками бактериальных фосфоенолпируват-зависимых сахарных фосфотрансферазных систем: идентификация возможных фосфат-несущих остатков гистидина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (14): 4777–80. Bibcode : 1987PNAS ... 84.4777B . DOI : 10.1073 / pnas.84.14.4777 . PMC  305188 . PMID  3299373 .
  2. ^ Лю, Сюэли; Цзэн, Цзяньвэй; Хуанг, Кай; Ван, Цзявэй (17.06.2019). «Структура переносчика маннозы бактериальной фосфотрансферазной системы» . Клеточные исследования . 29 : 680–682. DOI : 10.1038 / s41422-019-0194-Z . ISSN 1748-7838 . PMC 6796895 . PMID 31209249 .   
  3. ^ Ло П, Ю X, Ван W, Fan S, Ли X, Ван Дж (март 2015). «Кристаллическая структура переносчика витамина С, связанного с фосфорилированием». Структурная и молекулярная биология природы . 22 (3): 238–41. DOI : 10.1038 / nsmb.2975 . PMID 25686089 . 
  4. ↑ Ло П, Дай С, Цзэн Дж, Дуань Дж, Ши Х, Ван Дж (2018). «Обращенная внутрь конформация транспортера l-аскорбата предполагает подъемный механизм» . Cell Discovery . 4 : 35. doi : 10.1038 / s41421-018-0037-y . PMC 6048161 . PMID 30038796 .  
  5. ^ Tchieu JH, Норрис В, Эдвардс JS, Saier МН (июль 2001 г.). «Полная фосфотрансферазная система в Escherichia coli». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 3 (3): 329–46. PMID 11361063 . 
  6. ^ a b Lengeler JW, Drews G, Schlegel HG (1999). Биология прокариот . Штутгарт, Германия: Blackwell Science. С. 83–84. ISBN 978-0-632-05357-5.
  7. ^ Мэдигэн MT, Martinko JM, Данлоп П.В., Кларк DP (2009). Брок-биология микроорганизмов (12-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Пирсон / Бенджамин Каммингс.
  8. ^ a b Clore GM, Venditti V (октябрь 2013 г.). «Структура, динамика и биофизика цитоплазматических белково-белковых комплексов бактериальной фосфоенолпирувата: сахарная фосфотрансфераза» . Направления биохимических наук . 38 (10): 515–30. DOI : 10.1016 / j.tibs.2013.08.003 . PMC 3831880 . PMID 24055245 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Система фосфоенолпируват + сахар + фосфотрансфераза + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)