Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

В молекулярной биологии , катаболизм белка является распадом белков в аминокислоты и простые производные соединения , для транспортировки в клетку через плазматическую мембрану и в конечном счете для полимеризации в новые белки посредством использования рибонуклеиновых кислот ( РНК ) и рибосом . Катаболизм белков, то есть расщепление макромолекул , по сути, представляет собой процесс пищеварения .

Катаболизм белка чаще всего осуществляется неспецифической эндо- и экзо- протеаз . Однако специфические протеазы используются для расщепления белков в целях регуляции и транспортировки белков . Одним из примеров является подкласс протеолитических ферментов под названием олигопептидаза .

Аминокислоты, образующиеся в результате катаболизма, могут быть напрямую переработаны с образованием новых белков, преобразованы в различные аминокислоты или могут подвергаться катаболизму аминокислот для преобразования в другие соединения через цикл Кребса . [1]

Цель [ править ]

Основная причина катаболизма белков заключается в том, что организмы могут преобразовывать белки в форму энергии, которую организм может использовать. Чтобы повторно использовать свои белки, бактерии или почвенные микроорганизмы посредством катаболизма белков расщепляют свои белки на отдельные аминокислоты и используются для образования бактериальных белков или окисляются для получения энергии. Чтобы преобразовать в энергию, как только белки расщепляются, они обычно дезаминируются (удаление аминогруппы), чтобы их можно было переработать в цикл Кребса / лимонной кислоты (TCA) . Переходя к циклу лимонной кислоты, исходные белки будут преобразованы в полезную для организма энергию. [1]

Существуют также другие процессы преобразования аминокислот в пригодные для использования молекулы для входа в цикл TCA, такие как трансаминирование (перенос аминогруппы), декарбоксилирование (удаление карбоксильной группы) и дегидрирование (удаление водорода). [1]

Белки перевариваются в кишечнике с образованием аминокислот. Белки постоянно расщепляются и реформируются в зависимости от текущих потребностей организма. У белков разный период полураспада : [2] у одних период полураспада невероятно короткий, у других - более длинный. Те, у кого короткий период полураспада, в основном используются в метаболических путях или процессах, потому что они помогают клетке постоянно и быстро адаптироваться к изменениям, которые происходят из-за этих процессов. [3] [4]

Распад белка [ править ]

Распад белков происходит внутри клеток, поскольку аминокислоты должны пройти через определенные мембраны, прежде чем их можно будет использовать в различных процессах. Первым шагом к катаболизму белка является расщепление белка на аминокислоты путем расщепления их пептидных связей, также известного как протеолиз . Эти пептидные связи разбиты по протеасоме , который способен гидролизовать пептидные связи, используя энергию АТФ. Этому процессу дополнительно способствует использование ферментов, называемых протеазами.. Протеазы помогают отщеплять оставшиеся пептидные остатки с образованием отдельных аминокислот, готовых к преобразованию в пригодные для использования молекулы для гликолиза или цикла TCA, для производства энергии для организмов или для использования для создания новых белков. [3]

Различные типы протеаз помогают расщеплять белки в разных форматах. Есть серин , аспартат , металлопротеиназы и многие другие классы. Все используют разные механизмы для расщепления пептидных связей, чтобы начать расщепление белка. Например, сериновые протеазы , такие как трипсин , участвуют в нуклеофильной атаке гидроксильного кислорода серина на карбонильный углерод пептидной связи, чтобы разорвать эту связь. Создается промежуточный ацил-фермент, и механизм продолжает гидролизовать другие оставшиеся связи. [5]С другой стороны, металлопротеазы, такие как протеазы цинка, включают металлы для разрыва связей. В случае цинка его активный центр включает ион цинка, воду и гистидины (которые являются лигандами для иона цинка). Цинковая протеаза также участвует в нуклеофильной атаке, но на карбонильный углерод, используя атом кислорода воды. Основание активного центра помогает этому процессу, забирая протон из этой воды. [6]

У некоторых организмов, таких как бактерии, белки должны подвергнуться протеолизу, прежде чем аминокислоты могут быть повторно полимеризованы в новые белки, потому что исходные белки не могут проходить через бактериальную плазматическую мембрану, поскольку они слишком велики. После того, как белки расщепляются на аминокислоты посредством протеолиза, эти аминокислоты смогут проходить через мембраны бактерий и снова собираться вместе с образованием новых белков, необходимых бактериям для функционирования. [1]

Аминокислоты, входящие в цикл TCA

Аминокислотная деградация [ править ]

Окислительное дезаминирование - это первый шаг к расщеплению аминокислот, чтобы они могли быть преобразованы в сахара. Процесс начинается с удаления аминогруппы аминокислот. Аминогруппа превращается в аммоний, когда он теряется, а затем проходит цикл мочевины, чтобы стать мочевиной в печени. Затем он попадает в кровоток, где попадает в почки, которые выделяют мочевину в виде мочи. [7] [8] Оставшаяся часть аминокислоты окисляется, в результате чего образуется альфа- кетокислота . Затем альфа-кетокислота перейдет в цикл TCA, чтобы производить энергию. Кислота также может вступать в гликолиз , где она в конечном итоге превращается в пируват.. Затем пируват превращается в ацетил-КоА, чтобы он мог войти в цикл TCA и преобразовать исходные молекулы пирувата в АТФ или полезную энергию для организма. [9]

Трансаминирование приводит к тому же конечному результату, что и дезаминирование: оставшаяся кислота подвергается либо гликолизу, либо циклу TCA для производства энергии, которую организм будет использовать для различных целей. Этот процесс переносит аминогруппу вместо потери аминогруппы, которая превращается в аммоний. Аминогруппа переводится в альфа-кетоглутарат , так что он может быть преобразован в глутамат . Затем глутамат переводит аминогруппу в оксалоацетат.. Этот перенос таков, что оксалоацетат может быть преобразован в аспартат или другие аминокислоты. В конце концов, этот продукт также подвергнется окислительному дезаминированию, чтобы снова произвести альфа-кетоглутарат, альфа-кетокислоту, которая будет проходить цикл TCA, и аммоний, который в конечном итоге подвергнется циклу мочевины. [3]

Трансаминазы - это ферменты, которые помогают катализировать реакции, происходящие при трансаминировании. Они помогают катализировать реакцию в момент, когда аминогруппа переносится с исходной аминокислоты, такой как глутамат, на альфа-кетоглутарат, и удерживают ее, чтобы передать ее другой альфа-кетокислоты. [3]

Факторы, определяющие общую ставку [ править ]

Некоторые ключевые факторы, определяющие общую скорость, включают период полувыведения белка, pH и температуру.

Период полувыведения белка помогает определить общую скорость, поскольку он обозначает первый шаг в катаболизме белка. В зависимости от того, короткий или длинный этот шаг, повлияет на остальной метаболический процесс. Один из ключевых компонентов в определении периода полужизни белка основан на правиле N-конца . Это означает, что аминокислота, присутствующая на N-конце белка, помогает определить период полужизни белка. [10]

Изменения pH и температуры молекулярной среды также могут помочь определить общую скорость. Процесс, который расщепляет пептидные связи белка, протеолиз, чувствителен к изменениям pH и температуры. При низком pH и высоких температурах протеолиз может начаться даже без фермента. Это поможет увеличить общую скорость, поскольку дает те же результаты, что и добавление фермента, но без необходимости использования фермента. [11]

См. Также [ править ]

  • Синтез аминокислот
  • Анаболизм
  • Метаболизм
  • Протеолиз

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Бауман, Роберт В .; Мачунис-Масуока, Элизабет; Тизард, Ян Р. (2004-01-01). Микробиология . Пирсон / Бенджамин Каммингс. ISBN 9780805376524.
  2. ^ Чжоу, Пэнбо (2004-01-01). «Определение периода полужизни белка». В Диксоне, RobertC .; Менденхолл, МайклД. (ред.). Протоколы передачи сигналов . Методы молекулярной биологии. 284 . Humana Press. С. 67–77. DOI : 10.1385 / 1-59259-816-1: 067 . ISBN 9781588292452. PMID  15173609 .
  3. ^ a b c d Майлз, Брайант (9 апреля 2003 г.). «Белковый катаболизм» (PDF) . Архивировано из оригинального (PDF) 12 августа 2014 года.
  4. ^ Бойковска, Каролина; Сантони де Сио, Франческа; Барде, Изабель; Оффнер, Сандра; Верп, Соня; Хейнис, Кристиан; Джонссон, Кай; Троно, Дидье (2011-06-24). «Измерение периода полужизни белка in vivo» . Химия и биология . 18 (6): 805–815. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2011.03.014 . PMID 21700215 . 
  5. ^ Voet, D. (2004-01-01). Биохимия Д. Воэта 3-е (3-е изд.). Вайли.
  6. ^ Эрез, Элинор; Фасс, Дебора; Биби, Эйтан (2009). «Как внутримембранные протеазы скрывают гидролитические реакции в мембране». Природа . 459 (7245): 371–378. DOI : 10,1038 / природа08146 . PMID 19458713 . S2CID 205217365 .  
  7. ^ «26.9: Катаболизм белков» . Химия LibreTexts . 2014-06-19 . Проверено 25 октября 2016 .
  8. ^ «Окислительное дезаминирование» . chemistry.elmhurst.edu . Проверено 25 октября 2016 .
  9. ^ «ГЛИКОЛИЗ И ЦИКЛ КРЕБСА» . homepage.smc.edu . Проверено 8 ноября 2016 .
  10. ^ Тасаки, Такафуми; Sriram, Shashikanth M .; Пак, Кён Су; Квон, Ён Тэ (2012-06-04). «Путь правила N-конца» . Ежегодный обзор биохимии . 81 (1): 261–289. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-051710-093308 . ISSN 0066-4154 . PMC 3610525 . PMID 22524314 .   
  11. ^ де Джорджи, GS; Valdez, GF de; Ольгадо, А. П. де Руис; Оливер, Г. (1985). «Влияние pH и температуры на протеолитическую активность молочнокислых бактерий» . Журнал молочной науки . 68 (9): 2160–2164. DOI : 10.3168 / jds.s0022-0302 (85) 81085-7 .