Сульфитредуктаза

Сульфитредуктазы ( EC 1.8.99.1 ) - это ферменты , участвующие в метаболизме серы . ^[2] Они катализируют сокращение от сульфита до сульфида водорода и воды. ^[2]^[3] Электроны для реакции предоставляются диссоциирующей молекулой НАДФН , связанных флавинов или ферредоксинов . ^[4]

SO ₃^2- (сульфит) + электронодонор H ₂ S (сероводород) + окисленный донор + 3 H ₂ O

{\ displaystyle \ rightleftharpoons}

Сульфитредуктазы, принадлежащие к семейству оксидоредуктаз , обнаружены в архее , бактериях , грибах и растениях . ^[5]^[6]^[7] Они подразделяются на ассимиляционные или диссимиляционные сульфитредуктазы в зависимости от их функции, их спектроскопических свойств и их каталитических свойств. Этот фермент участвует в метаболизме сеноаминовой кислоты и усвоении серы . В нем используются два ковалентно связанных кофактора - железосернистый кластер и сирогем.- которые доставляют электроны к подложке через эту связь. ^[8]

Систематическое название этого фермента класса является водород-сульфидных: акцептор оксидоредуктаз . Другие широко используемые названия включают ассимиляционную сульфитредуктазу, сульфитредуктазу ассимиляционного типа и сероводород: (акцепторная) оксидоредуктаза.

Ссылки [ править ]

^ PDB : 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (октябрь 1995 г.). «Структура сульфитредуктазы при 1,6 А: эволюция и катализ для восстановления неорганических анионов». Наука . 270 (5233): 59–67. DOI : 10.1126 / science.270.5233.59 . PMID 7569952 .
^ a b Парей К., Варкентин Э, Кронек П.М., Эрмлер У. (октябрь 2010 г.). «Цикл реакции диссимиляционной сульфитредуктазы из Archaeoglobus fulgidus». Биохимия . 49 (41): 8912–21. DOI : 10.1021 / bi100781f . PMID 20822098 .
^ Pinto R, Харрисон JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (сентябрь 2007). «Сульфитредукция микобактерий» . Журнал бактериологии . 189 (18): 6714–22. DOI : 10.1128 / JB.00487-07 . PMC 2045171 . PMID 17644602 .
Перейти ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (январь 1973). «Восстановленная никотинамидадениндинуклеотидфосфат-сульфитредуктаза энтеробактерий. I. Гемофлавопротеин Escherichia coli: молекулярные параметры и простетические группы». Журнал биологической химии . 248 (1): 251–64. PMID 4144254 .
^ Brychkova G, Ярмолинский D, Ventura Y, Sagi M (август 2012). «Новый анализ в геле и улучшенный кинетический анализ для определения активности сульфитредуктазы in vitro в растениях» . Физиология растений и клеток . 53 (8): 1507–16. DOI : 10.1093 / PCP / pcs084 . PMID 22685081 .
↑ Ярмолинский Д., Брычкова Г., Курманбаева А., Бектурова А., Вентура Ю., Хозин-Гольдберг И., Эппель А., Флур Р., Саги М. (август 2014 г.). «Нарушение сульфитредуктазы приводит к раннему старению листьев у растений томатов» . Физиология растений . 165 (4): 1505–1520. DOI : 10.1104 / pp.114.241356 . PMC 4119034 . PMID 24987017 .
↑ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (июль 2005 г.). «Siroheme- и [Fe4-S4] -зависимый NirA из Mycobacterium tuberculosis представляет собой сульфитредуктазу с ковалентной связью Cys-Tyr в активном центре» . Журнал биологической химии . 280 (29): 27319–28. DOI : 10.1074 / jbc.M502560200 . PMID 15917234 .
^ Кран BR, Getzoff ED (декабрь 1996). «Взаимосвязь между структурой и функцией сульфитредуктаз». Текущее мнение в структурной биологии . 6 (6): 744–56. DOI : 10.1016 / S0959-440X (96) 80003-0 . PMID 8994874 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Асада К. (август 1967 г.). «Очистка и свойства сульфитредуктазы из ткани листа». Журнал биологической химии . 242 (16): 3646–54. PMID 6038492 .
Асада К., Тамура Г., Бандурски Р.С. (сентябрь 1969 г.). «Метилвиологен-связанная сульфитредуктаза из листьев шпината». Журнал биологической химии . 244 (18): 4904–15. PMID 5824566 .
Ёсимото А., Накамура Т., Сато Р. (декабрь 1967 г.). «Выделение из Aspergillus nidulans белка, катализирующего восстановление сульфита восстановленными красителями-виологенами». Журнал биохимии . 62 (6): 756–66. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a128732 . PMID 5589532 .

Эта статья о ферменте EC 1.8 является незавершенной . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[pmid7569952-1] PDB : 1AOP ; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (октябрь 1995 г.). «Структура сульфитредуктазы при 1,6 А: эволюция и катализ для восстановления неорганических анионов». Наука . 270 (5233): 59–67. DOI : 10.1126 / science.270.5233.59 . PMID 7569952 .

[pmid20822098-2] Парей К., Варкентин Э, Кронек П.М., Эрмлер У. (октябрь 2010 г.). «Цикл реакции диссимиляционной сульфитредуктазы из Archaeoglobus fulgidus». Биохимия . 49 (41): 8912–21. DOI : 10.1021 / bi100781f . PMID 20822098 .

[pmid17644602-3] Pinto R, Харрисон JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (сентябрь 2007). «Сульфитредукция микобактерий» . Журнал бактериологии . 189 (18): 6714–22. DOI : 10.1128 / JB.00487-07 . PMC 2045171 . PMID 17644602 .

[pmid4144254-4] Перейти ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (январь 1973). «Восстановленная никотинамидадениндинуклеотидфосфат-сульфитредуктаза энтеробактерий. I. Гемофлавопротеин Escherichia coli: молекулярные параметры и простетические группы». Журнал биологической химии . 248 (1): 251–64. PMID 4144254 .

[5] Brychkova G, Ярмолинский D, Ventura Y, Sagi M (август 2012). «Новый анализ в геле и улучшенный кинетический анализ для определения активности сульфитредуктазы in vitro в растениях» . Физиология растений и клеток . 53 (8): 1507–16. DOI : 10.1093 / PCP / pcs084 . PMID 22685081 .

[6] Ярмолинский Д., Брычкова Г., Курманбаева А., Бектурова А., Вентура Ю., Хозин-Гольдберг И., Эппель А., Флур Р., Саги М. (август 2014 г.). «Нарушение сульфитредуктазы приводит к раннему старению листьев у растений томатов» . Физиология растений . 165 (4): 1505–1520. DOI : 10.1104 / pp.114.241356 . PMC 4119034 . PMID 24987017 .

[pmid15917234-7] Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (июль 2005 г.). «Siroheme- и [Fe4-S4] -зависимый NirA из Mycobacterium tuberculosis представляет собой сульфитредуктазу с ковалентной связью Cys-Tyr в активном центре» . Журнал биологической химии . 280 (29): 27319–28. DOI : 10.1074 / jbc.M502560200 . PMID 15917234 .

[pmid8994874-8] Кран BR, Getzoff ED (декабрь 1996). «Взаимосвязь между структурой и функцией сульфитредуктаз». Текущее мнение в структурной биологии . 6 (6): 744–56. DOI : 10.1016 / S0959-440X (96) 80003-0 . PMID 8994874 .

[2]

vтеОксидоредуктазы : оксидоредуктазы серы ( EC 1.8)
1.8.1 : НАД или НАДФ	Дигидролипоамиддегидрогеназа Глутатионредуктаза Тиоредоксинредуктаза
1.8.2 : цитохром	Сульфитдегидрогеназа Тиосульфатдегидрогеназа Флавоцитохромс сульфиддегидрогеназа
1.8.3 : кислород	Сульфитоксидаза
1.8.4 : дисульфид	Глутатион - гомоцистинтрансгидрогеназа
1.8.5 : хинон	Глутатиондегидрогеназа (аскорбат)
1.8.98 : Другое, известное	CoB — CoM гетеродисульфидредуктаза
1.8.99 : Другое	Сульфитредуктаза

vтеФерменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная неразборчивость Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) Лигазы EC6 ( список ) EC7 Translocases ( список )