Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Супероксиддисмутаза
Супероксиддисмутаза 2 PDB 1VAR.png
Структура тетрамера супероксиддисмутазы 2 человека Mn. [1]
Идентификаторы
Номер ЕС1.15.1.1
Количество CAS9054-89-1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Супероксиддисмутаза ( SOD , EC 1.15.1.1 ) представляет собой фермент, который попеременно катализирует дисмутацию (или разделение) супероксида ( O-
2) радикал на обычный молекулярный кислород (O 2 ) и пероксид водорода ( H
2О
2). Супероксид образуется как побочный продукт метаболизма кислорода и, если его не регулировать, вызывает многие типы повреждения клеток. [2] Перекись водорода также разрушает и разрушает другие ферменты, такие как каталаза . Таким образом, СОД является важной антиоксидантной защитой почти всех живых клеток, подвергающихся воздействию кислорода. Единственным исключением является Lactobacillus plantarum и родственные лактобациллы , которые используют другой механизм для предотвращения повреждения от реактивного O-
2.

Химическая реакция [ править ]

СОД катализируют диспропорционирование супероксида:

2 НО 2 → О 2 + Н 2 О 2

Таким образом, O-
2 превращается в два менее вредных вида.

Путь , с помощью которого СОД-катализируемой дисмутация из супероксида может быть записана, для Cu, Zn SOD, со следующими реакциями:

  • Cu 2+ -SOD + O-
    2    → Cu + -SOD + O 2 (восстановление меди; окисление супероксида)
  • Cu + -SOD + O-
    2    + 2H + → Cu 2+ -SOD + H 2 O 2 (окисление меди; восстановление супероксида)

Общая форма, применимая ко всем различным формам SOD, скоординированным с металлами, может быть записана следующим образом:

  • М (п + 1) + -СОД + О-
    2    → M n + -SOD + O 2
  • M n + -SOD + O-
    2    + 2H + → M (n + 1) + -SOD + 0 H
    2    О
    2

где M = Cu (n = 1); Mn (n = 2); Fe (n = 2); Ni (n = 2).

В серии таких реакций степень окисления и заряд катиона металла колеблются между n и n + 1: +1 и +2 для Cu или +2 и +3 для других металлов.

Типы [ править ]

Общие [ править ]

Ирвин Фридович и Джо МакКорд из Университета Дьюка обнаружили ферментативную активность супероксиддисмутазы в 1968 году. [3] SOD ранее были известны как группа металлопротеинов с неизвестной функцией; например, CuZnSOD был известен как эритрокупреин (или гемокупреин, или цито-купреин) или как ветеринарный противовоспалительный препарат «Орготеин». [4] Точно так же Брюэр (1967) идентифицировал белок, который позже стал известен как супероксиддисмутаза как индофенолоксидаза, путем анализа белков крахмальных гелей с использованием феназин-тетразолиевого метода. [5]

Существует три основных семейства супероксиддисмутазы, в зависимости от белковой складки и металлического кофактора : тип Cu / Zn (который связывает медь и цинк ), типы Fe и Mn (которые связывают железо или марганец ) и тип Ni. (который связывает никель ).

Ленточная диаграмма бычьей Cu-Zn-субъединицы SOD [6]
Активный центр человеческого марганца SOD, марганец показан фиолетовым цветом [7]
Mn-SOD против димеров Fe-SOD
  • Медь и цинк - чаще всего используются эукариотами , в том числе людьми. В cytosols практически всех эукариотических клеток содержат фермент SOD с медью и цинком (Cu-Zn-СОД). Например, коммерчески доступный Cu-Zn-SOD обычно очищается от бычьих красных кровяных телец. Фермент Cu-Zn крупного рогатого скота представляет собой гомодимер с молекулярной массой 32 500. Это был первый SOD, чья кристаллическая структура атомных деталей была решена в 1975 году. [8] Это восьмицепочечный " греческий ключ".«бета-цилиндр, с активным центром, удерживаемым между цилиндром и двумя поверхностными петлями. Две субъединицы тесно связаны друг с другом, в основном за счет гидрофобных и некоторых электростатических взаимодействий. Лиганды меди и цинка - шесть гистидиновых и одна боковые цепи аспартата ; один гистидин связан между двумя металлами. [9]
  • Активный центр супероксиддисмутазы железа
    Железо или марганец - используются прокариотами и протистами , а также в митохондриях и хлоропластах.
    • Железо. Многие бактерии содержат фермент с железом (Fe-SOD); некоторые бактерии содержат Fe-SOD, другие Mn-SOD, а некоторые (например, E. coli ) содержат и то, и другое. Fe-SOD также можно найти в хлоропластах растений. Трехмерные структуры гомологичных супероксиддисмутаз Mn и Fe имеют одинаковое расположение альфа-спиралей, а их активные центры содержат одинаковый тип и расположение боковых цепей аминокислот. Обычно это димеры, но иногда и тетрамеры.
    • Марганец - почти все митохондрии и многие бактерии содержат форму с марганцем (Mn-SOD): например, Mn-SOD, обнаруженный в митохондриях человека. Лиганды ионов марганца являются 3 гистидиновыми боковыми цепями, в аспартатах боковой цепи и молекула воды или гидрокси - лиганд , в зависимости от степени окисления Mn (соответственно II и III). [10]
  • Никель - прокариотический . Он имеет гексамерную (6-копийную) структуру, построенную из правых 4-спиральных пучков, каждый из которых содержит N-концевые крючки, которые хелатируют ион Ni. Ni-крючок содержит мотив His-Cys-XX-Pro-Cys-Gly-X-Tyr; он обеспечивает большинство взаимодействий, критических для связывания металлов и катализа, и, следовательно, является вероятным диагностическим средством NiSOD. [11] [12]
Супероксиддисмутаза меди / цинка
Димер Cu, Zn супероксиддисмутазы дрожжей [13]
Идентификаторы
СимволSod_Cu
PfamPF00080
ИнтерПроIPR001424
PROSITEPDOC00082
SCOP21sdy / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Супероксиддисмутазы железа / марганца, альфа-шпилечный домен
Структура домена 1 (цвет) митохондриальной супероксиддисмутазы Mn человека [10]
Идентификаторы
СимволSod_Fe_N
PfamPF00081
ИнтерПроIPR001189
PROSITEPDOC00083
SCOP21n0j / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Супероксиддисмутазы железа / марганца, С-концевой домен
Структура домена 2 (цвет) митохондриальной супероксиддисмутазы Mn человека [10]
Идентификаторы
СимволSod_Fe_C
PfamPF02777
ИнтерПроIPR001189
PROSITEPDOC00083
SCOP21n0j / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Никель супероксиддисмутаза
Структура гексамера супероксиддисмутазы Streptomyces Ni [12]
Идентификаторы
СимволSod_Ni
PfamPF09055
ИнтерПроIPR014123
SCOP21q0d / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

У высших растений изоферменты СОД локализованы в разных клеточных компартментах. Mn-SOD присутствует в митохондриях и пероксисомах . Fe-SOD был обнаружен в основном в хлоропластах, но также был обнаружен в пероксисомах, а CuZn-SOD был локализован в цитозоле , хлоропластах, пероксисомах и апопластах . [14] [15]

Человек [ править ]

Три формы супероксиддисмутазы присутствуют у человека, всех других млекопитающих и большинства хордовых . SOD1 находится в цитоплазме , SOD2 - в митохондриях , а SOD3 - внеклеточный . Первый - димер (состоит из двух звеньев), а остальные - тетрамеры (четыре субъединицы). SOD1 и SOD3 содержат медь и цинк, тогда как SOD2, митохондриальный фермент, имеет марганец в своем реактивном центре. Эти гены расположены на хромосомах 21, 6 и 4, соответственно (21q22.1, 6q25.3 и 4p15.3-p15.1).

SOD1, растворимый
Кристаллическая структура фермента SOD1 человека ( N-конец цвета радуги = синий, C-конец = красный) в комплексе с медью (оранжевая сфера) и цинком (серая сфера). [16]
Идентификаторы
СимволSOD1
Альт. символыALS, ALS1
Ген NCBI6647
HGNC11179
OMIM147450
RefSeqNM_000454
UniProtP00441
Прочие данные
Номер ЕС1.15.1.1
LocusChr. 21 q22.1
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
SOD2, митохондриальный
Активный центр митохондриальной супероксиддисмутазы Mn человека (SOD2). [1]
Идентификаторы
СимволSOD2
Альт. символыMn-SOD; IPO-B; MVCD6
Ген NCBI6648
HGNC11180
OMIM147460
RefSeqNM_000636
UniProtP04179
Прочие данные
Номер ЕС1.15.1.1
LocusChr. 6 q25
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
SOD3, внеклеточный
Кристаллографическая структура тетрамерного фермента SOD3 человека (мультипликационная диаграмма) в комплексе с катионами меди и цинка (оранжевые и серые сферы соответственно). [17]
Идентификаторы
СимволSOD3
Альт. символыEC-SOD; MGC20077
Ген NCBI6649
HGNC11181
OMIM185490
RefSeqNM_003102
UniProtP08294
Прочие данные
Номер ЕС1.15.1.1
LocusChr. 4 pter-q21
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Растения [ править ]

У высших растений ферменты супероксиддисмутазы (СОД) действуют как антиоксиданты и защищают клеточные компоненты от окисления реактивными формами кислорода (АФК). [18] АФК могут образовываться в результате засухи, травм, гербицидов и пестицидов, озона, метаболической активности растений, недостатка питательных веществ, фотоингибирования, температуры над и под землей, токсичных металлов, а также ультрафиолетовых или гамма-лучей. [19] [20] Если быть точным, молекулярный O 2 восстанавливается до O-
2(АФК, называемая супероксидом), когда она поглощает возбужденный электрон, высвобождаемый из соединений электронной транспортной цепи. Известно, что супероксид денатурирует ферменты, окисляет липиды и фрагментирует ДНК. [19] SOD катализируют производство O 2 и H.
2О
2из супероксида ( O-
2), что приводит к менее вредным реагентам.

При адаптации к повышенным уровням окислительного стресса концентрация СОД обычно увеличивается с увеличением степени стрессовых условий. Разделение различных форм СОД по всему растению позволяет им очень эффективно противодействовать стрессу. Есть три хорошо известных и изученных класса металлических коферментов СОД, которые существуют в растениях. Во-первых, СОД Fe состоят из двух видов: одного гомодимера (содержащего 1–2 г Fe) и одного тетрамера (содержащего 2–4 г Fe). Считается, что они являются самыми древними металлоферментами СОД и обнаруживаются как у прокариот, так и у эукариот. Fe-СОД чаще всего локализуются внутри хлоропластов растений, где они являются коренными. Во-вторых, СОД Mn состоят из гомодимеров и гомотетрамеров, каждая из которых содержит один атом Mn (III) на субъединицу. Они находятся преимущественно в митохондриях и пероксисомах. В третьих,СОД Cu-Zn имеют электрические свойства, сильно отличающиеся от свойств двух других классов. Они сосредоточены вхлоропласт , цитозоль и в некоторых случаях внеклеточное пространство. Обратите внимание, что Cu-Zn SOD обеспечивают меньшую защиту, чем Fe SOD, когда они локализованы в хлоропласте. [18] [19] [20]

Бактерии [ править ]

Лейкоциты человека используют ферменты, такие как НАДФН-оксидаза, для выработки супероксида и других активных форм кислорода для уничтожения бактерий. Таким образом, во время инфекции некоторые бактерии (например, Burkholderia pseudomallei ) производят супероксиддисмутазу, чтобы защитить себя от гибели. [21]

Биохимия [ править ]

СОД превосходит повреждающие реакции супероксида, защищая клетку от токсичности супероксида. Реакция супероксида с нерадикалами запрещена по спину . В биологических системах это означает, что его основные реакции происходят с самим собой (дисмутация) или с другим биологическим радикалом, таким как оксид азота (NO), или с металлом переходного ряда. Супероксид-анион-радикал ( O-
2) самопроизвольно распадается на O 2 и перекись водорода ( H
2О
2) довольно быстро (~ 10 5 M -1 с -1 при pH 7). [ необходима цитата ] SOD необходим, потому что супероксид реагирует с чувствительными и критическими клеточными мишенями. Например, он реагирует с радикалом NO и производит токсичный пероксинитрит .

Поскольку некаталитическая реакция дисмутации супероксида требует, чтобы две молекулы супероксида реагировали друг с другом, скорость дисмутации является вторым порядком по отношению к начальной концентрации супероксида. Таким образом, период полураспада супероксида, хотя и очень короткий при высоких концентрациях (например, 0,05 секунды при 0,1 мМ), на самом деле довольно велик при низких концентрациях (например, 14 часов при 0,1 нМ). Напротив, реакция супероксида с СОД имеет первый порядок по концентрации супероксида. Более того, супероксиддисмутаза имеет наибольшее значение k cat / K M (приблизительное значение каталитической эффективности) среди всех известных ферментов (~ 7 x 10 9 M -1 с -1 ), [22]эта реакция ограничивается только частотой столкновений между ним и супероксидом. То есть скорость реакции «ограничена диффузией».

Высокая эффективность супероксиддисмутазы кажется необходимой: даже при субнаномолярных концентрациях, достигаемых за счет высоких концентраций SOD в клетках, супероксид инактивирует аконитазу , фермент цикла лимонной кислоты , может отравлять энергетический обмен и высвобождать потенциально токсичное железо. Аконитаза - одна из нескольких железосеросодержащих (де) гидратаз в метаболических путях, которые, как было показано, инактивируются супероксидом. [23]

Механизм устойчивости и складывания [ править ]

SOD1 - чрезвычайно стабильный белок. В голо-форме (связанная как с медью, так и с цинком) температура плавления составляет> 90 ° C. В апо-форме (не связанной с медью или цинком) температура плавления составляет ~ 60 ° C. [24] С помощью дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) holo SOD1 разворачивается по механизму двух состояний: от димера к двум развернутым мономерам. [24] В экспериментах по химической денатурации holo SOD1 разворачивается по механизму трех состояний с наблюдением свернутого мономерного интермедиата. [25]

Физиология [ править ]

Супероксид - один из основных активных форм кислорода в клетке. Как следствие, СОД играет ключевую антиоксидантную роль. Физиологическое значение SOD иллюстрируется серьезными патологиями, очевидными у мышей, генетически модифицированных без этих ферментов. Мыши, лишенные SOD2, умирают через несколько дней после рождения на фоне сильного окислительного стресса . [26] У мышей, лишенных SOD1, развивается широкий спектр патологий, включая гепатоцеллюлярную карциному, [27] ускорение возрастной потери мышечной массы, [28] более раннюю заболеваемость катарактой и сокращение продолжительности жизни. Мыши, лишенные SOD3, не обнаруживают каких-либо явных дефектов и демонстрируют нормальную продолжительность жизни, хотя они более чувствительны к гипероксическим повреждениям. [29] Мыши, лишенные какого-либо фермента SOD, более чувствительны к летальному исходу от соединений, вырабатывающих супероксид, таких как паракват и дикват ( гербициды ).

У дрозофилы, лишенной SOD1, продолжительность жизни резко сокращается, тогда как мухи, лишенные SOD2, умирают до рождения. Истощение SOD1 и SOD2 в нервной системе и мышцах дрозофилы связано с сокращением продолжительности жизни. [30] Накопление нейрональных и мышечных АФК, по- видимому, способствует возрастным нарушениям. Когда индуцируется сверхэкспрессия митохондриальной SOD2, продолжительность жизни взрослых дрозофил увеличивается. [31]

У черных садовых муравьев ( Lasius niger ) продолжительность жизни королев на порядок больше, чем у рабочих, несмотря на отсутствие систематических различий в нуклеотидной последовательности между ними. [32] Ген SOD3 оказался наиболее дифференциально сверхэкспрессирован в мозге королевы и рабочих муравьев. Это открытие указывает на возможность важной роли антиоксидантной функции в модулировании продолжительности жизни. [32]

Нокдауны SOD у червя C. elegans не вызывают серьезных физиологических нарушений. Однако продолжительность жизни C. elegans может быть увеличена с помощью миметиков супероксида / каталазы, что позволяет предположить, что окислительный стресс является основным определяющим фактором скорости старения . [33]

Нокаут-мутации или нулевые мутации в SOD1 очень вредны для аэробного роста почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae и приводят к резкому сокращению продолжительности жизни в постдиуксийном периоде. В диком типе S.cerevisiae , , повреждение ДНК ставки увеличились в 3 раз с возрастом, но больше , чем 5-кратное у мутантов удалены ни для SOD1 или SOD2 генов. [34] Уровни активных форм кислорода увеличиваются с возрастом у этих мутантных штаммов и показывают картину, аналогичную паттерну повреждения ДНК с возрастом. Таким образом, оказывается, что супероксиддисмутаза играет существенную роль в сохранении целостности генома во время старения у S. cerevisiae.. Нокаут SOD2 или нулевые мутации вызывают ингибирование роста респираторных источников углерода в дополнение к сокращению продолжительности жизни в постдиуксийном периоде.

У делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы SOD2 ускоряет хронологическое старение. [35]

Было создано несколько прокариотических нулевых мутантов SOD, включая E. coli . Утрата периплазматического CuZnSOD вызывает потерю вирулентности и может быть привлекательной мишенью для новых антибиотиков.

Роль в болезни [ править ]

Мутации в первом ферменте SOD ( SOD1 ) могут вызывать семейный боковой амиотрофический склероз (БАС, форма болезни двигательных нейронов ). [36] [37] [38] [39] Самая распространенная мутация в США - это A4V , а наиболее интенсивно изучаемая - G93A . Две другие изоформы SOD не были связаны со многими заболеваниями человека, однако у мышей инактивация SOD2 вызывает перинатальную летальность [26], а инактивация SOD1 вызывает гепатоцеллюлярную карциному . [27] Мутации в SOD1может вызывать семейный БАС (несколько свидетельств также показывают, что SOD1 дикого типа в условиях клеточного стресса вовлечен в значительную часть спорадических случаев БАС, которые составляют 90% пациентов с БАС), [40] по механизму. что в настоящее время не изучено, но не из-за потери ферментативной активности или снижения конформационной стабильности белка SOD1. Избыточная экспрессия SOD1 связана с нервными расстройствами, наблюдаемыми при синдроме Дауна . [41] У пациентов с талассемией СОД будет увеличиваться как форма компенсационного механизма. Однако на хронической стадии СОД кажется недостаточным и имеет тенденцию к снижению из-за разрушения белков в результате массивной реакции окислитель-антиоксидант. [42]

У мышей внеклеточная супероксиддисмутаза (SOD3, ecSOD) способствует развитию гипертонии. [43] [44] Снижение активности SOD3 было связано с заболеваниями легких, такими как острый респираторный дистресс-синдром (ОРДС) или хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ). [45] [46] [47]

Супероксиддисмутаза также не экспрессируется в клетках нервного гребня у развивающегося плода . Следовательно, высокий уровень свободных радикалов может вызвать их повреждение и вызвать дисрафические аномалии (дефекты нервной трубки). [ необходима цитата ]

Фармакологическая активность [ править ]

СОД обладает мощным противовоспалительным действием. Например, СОД - это высокоэффективное экспериментальное лечение хронического воспаления при колите . [ необходима цитата ] Лечение SOD снижает образование активных форм кислорода и окислительный стресс и, таким образом, подавляет активацию эндотелия. Следовательно, такие антиоксиданты могут быть важными новыми методами лечения воспалительного заболевания кишечника . [48]

Точно так же СОД обладает множеством фармакологических активностей. Например, он снижает вызванную цис-платиной нефротоксичность у грызунов. [49] Как «Орготеин» или «онцеин», фармакологически активная очищенная СОД бычьей печени, он также эффективен при лечении воспалительного заболевания мочевыводящих путей у человека. [50] Какое-то время СОД из бычьей печени даже имела одобрение регулирующих органов в нескольких европейских странах для такого использования. Это было прервано опасениями по поводу прионной болезни . [ необходима цитата ]

СОД-миметик агент, TEMPOL , в настоящее время в клинических испытаниях для радиозащиты и для предотвращения радиационно-индуцированного дерматита . [51] TEMPOL и аналогичные SOD-миметики нитроксидов обладают множеством действий при заболеваниях, связанных с окислительным стрессом. [52]

Косметическое использование [ править ]

СОД может уменьшить повреждение кожи свободными радикалами, например, уменьшить фиброз после облучения при раке груди. Однако исследования такого рода следует рассматривать как предварительные, поскольку в исследовании не было адекватного контроля, включая отсутствие рандомизации, двойного ослепления или плацебо. [53] супероксиддисмутазы , как известно, обратный фиброз , возможно , за счетом де- дифференциации от миофибробластов назад в фибробласты . [54] [ требуется дальнейшее объяснение ]

Коммерческие источники [ править ]

СОД коммерчески получают из морского фитопланктона , бычьей печени, хрена , дыни и некоторых бактерий. В терапевтических целях СОД обычно вводят местно. Нет никаких доказательств того, что употребление незащищенных SOD или продуктов, богатых SOD, может иметь какие-либо физиологические эффекты, так как вся проглоченная SOD расщепляется на аминокислоты перед тем, как абсорбироваться . Однако прием СОД, связанной с белками пшеницы, может улучшить ее терапевтическую активность, по крайней мере, теоретически. [55]

См. Также [ править ]

  • Каталаза
  • Глутатион пероксидаза
  • Джиаогулан
  • НАДФН-оксидаза , фермент, вырабатывающий супероксид
  • Пероксидаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b PDB : 1VAR ; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, Lepock JR, Cabelli DE, Tainer JA (апрель 1996 г.). «Полиморфный вариант митохондриальной супероксиддисмутазы марганца человека Ile58Thr снижает активность, дестабилизируя тетрамерный интерфейс». Биохимия . 35 (14): 4287–97. DOI : 10.1021 / bi951892w . PMID  8605177 . S2CID  7450190 .
  2. ^ Hayyan М, Хашим М.А., Аль Nashef И.М. (2016). «Ион супероксида: генерация и химические последствия» . Chem. Ред . 116 (5): 3029–3085. DOI : 10.1021 / acs.chemrev.5b00407 . PMID 26875845 . 
  3. ^ МакКорд JM, Фридович I (ноябрь 1969). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гена)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–55. PMID 5389100 . 
  4. ^ МакКорд JM, Фридович I (1988). «Супероксиддисмутаза: первые двадцать лет (1968–1988)». Свободная радикальная биология и медицина . 5 (5–6): 363–9. DOI : 10.1016 / 0891-5849 (88) 90109-8 . PMID 2855736 . 
  5. ↑ Brewer GJ (сентябрь 1967). «Ахроматические области гелей крахмала, окрашенных тетразолием: унаследованные электрофоретические вариации» . Американский журнал генетики человека . 19 (5): 674–80. PMC 1706241 . PMID 4292999 .  
  6. ^ PDB : 2SOD ; Тайнер Дж. А., Гетцофф Э. Д. , Бим К. М., Ричардсон Дж. С., Ричардсон, округ Колумбия (сентябрь 1982 г.). «Определение и анализ 2 A-структуры меди, супероксиддисмутазы цинка». J. Mol. Биол . 160 (2): 181–217. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90174-7 . PMID 7175933 . 
  7. ^ Квинт P, Reutzel R, Mikulski R, R McKenna, Silverman DN (февраль 2006). «Кристаллическая структура нитрированной супероксиддисмутазы марганца человека: механизм инактивации». Свободная радикальная биология и медицина . 40 (3): 453–8. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2005.08.045 . PMID 16443160 . 
  8. Перейти ↑ Richardson J, Thomas KA, Rubin BH, Richardson DC (апрель 1975). «Кристаллическая структура бычьей Cu, Zn супероксиддисмутазы при разрешении 3 A: отслеживание цепи и металлические лиганды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (4): 1349–53. DOI : 10.1073 / pnas.72.4.1349 . PMC 432531 . PMID 1055410 .  .
  9. ^ Тайнер JA, Getzoff ED, Ричардсон JS, Ричардсон DC (1983). «Строение и механизм действия медь, супероксиддисмутазы цинка». Природа . 306 (5940): 284–7. Bibcode : 1983Natur.306..284T . DOI : 10.1038 / 306284a0 . PMID 6316150 . S2CID 4266810 .  
  10. ^ а б в PDB : 1N0J ; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Beyer WF, Hallewell RA, Tainer JA (октябрь 1992 г.). «Структура митохондриальной супероксиддисмутазы марганца человека обнаруживает новый тетрамерный интерфейс двух 4-спиральных пучков». Cell . 71 (1): 107–18. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90270-M . PMID 1394426 . S2CID 41611695 .  
  11. ^ Barondeau DP, Kassmann CJ, CK Брунс, Tainer JA, Getzoff ED (июнь 2004). «Структура и механизм супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–47. DOI : 10.1021 / bi0496081 . PMID 15209499 . S2CID 10700340 .  
  12. ^ a b PDB : 1Q0M ; Вургес Дж., Ли Дж. У., Йим Й., Йим Х. С., Кан С. О., Джинович Каруго К. (июнь 2004 г.). «Кристаллическая структура никельсодержащей супероксиддисмутазы выявляет другой тип активного центра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (23): 8569–74. Bibcode : 2004PNAS..101.8569W . DOI : 10.1073 / pnas.0308514101 . PMC 423235 . PMID 15173586 .  
  13. ^ PDB : 1SDY ; Джинович К., Гатти Дж., Кода А., Антолини Л., Пелоси Дж., Дезидери А., Фалькони М., Мармоччи Ф, Ролилио Дж., Болоньези М. (декабрь 1991 г.). «Структура решения и уточнение молекулярной динамики дрожжевого фермента супероксиддисмутазы Cu, Zn» . Acta Crystallogr. B . 47 (6): 918–27. DOI : 10.1107 / S0108768191004949 . PMID 1772629 . 
  14. ^ Corpas FJ, Баррозо JB, LA - дель - Рио (апрель 2001). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в клетках растений». Тенденции в растениеводстве . 6 (4): 145–50. DOI : 10.1016 / S1360-1385 (01) 01898-2 . PMID 11286918 . 
  15. ^ Corpas FJ, Фернандес-Ocaña A, Каррерас A, Вальдерама R, F Луке, Esteban FJ, Rodríguez-Serrano M, Чаки M, Pedrajas JR, Sandalio LM, дель Рио LA, Баррозо JB (июль 2006). «Экспрессия различных форм супероксиддисмутазы зависит от типа клеток в листьях оливы (Olea europaea L.)» . Физиология растений и клеток . 47 (7): 984–94. DOI : 10.1093 / PCP / pcj071 . PMID 16766574 . 
  16. ^ PDB : 3CQQ ; Цао X, Антонюк С.В., Ситараман С.В., Уитсон Л.Дж., Тейлор А.Б., Холлоуэй С.П., Стрэндж Р.В., Дусетт П.А., Валентайн Д.С., Тивари А., Хейворд Л.Дж., Падуя С., Колберг Д.А., Хаснаин С.С., Харт П.Дж. (июнь 2008 г.). «Структуры варианта G85R SOD1 при семейном боковом амиотрофическом склерозе» . J. Biol. Chem . 283 (23): 16169–77. DOI : 10.1074 / jbc.M801522200 . PMC 2414278 . PMID 18378676 .  
  17. ^ PDB : 2JLP ; Антонюк С.В., Стрэндж РВ, Марклунд С.Л., Хаснаин С.С. (май 2009 г.). «Структура внеклеточной супероксиддисмутазы меди-цинка человека при разрешении 1,7 A: понимание связывания гепарина и коллагена». J. Mol. Биол . 388 (2): 310–26. DOI : 10.1016 / j.jmb.2009.03.026 . PMID 19289127 . 
  18. ^ a b Alscher RG, Erturk N, Heath LS (май 2002 г.). «Роль супероксиддисмутаз (СОД) в контроле окислительного стресса у растений» . Журнал экспериментальной ботаники . 53 (372): 1331–41. DOI : 10.1093 / jexbot / 53.372.1331 . PMID 11997379 . 
  19. ^ a b c Смирнов, Николас (1993). "Обзор Тэнсли № 52 Роль активного кислорода в реакции растений на дефицит воды и высыхание" . Новый фитолог . 125 : 27–58. DOI : 10.1111 / j.1469-8137.1993.tb03863.x .
  20. ^ a b Райчаудхури СС, Дэн XW (2008). «Роль супероксиддисмутазы в борьбе с окислительным стрессом у высших растений». Ботаническое обозрение . 66 (1): 89–98. DOI : 10.1007 / BF02857783 . S2CID 7663001 . 
  21. ^ Vanaporn МЫ, Палочка М, Мичелла SL, Саркар-Тайсон М, Ирландии P, S Голдмана, Kewcharoenwong С, D Rinchai, Lertmemongkolchai G, Titball RW (август 2011). «Супероксиддисмутаза С необходима для внутриклеточного выживания и вирулентности Burkholderia pseudomallei» . Микробиология . 157 (Pt 8): 2392–400. DOI : 10.1099 / mic.0.050823-0 . PMID 21659326 . 
  22. ^ Heinrich PC, Löffler G, парализует PE (2006). Biochemie und Pathobiochemie (Springer-Lehrbuch) (немецкое издание). Берлин: Springer. п. 123. ISBN 978-3-540-32680-9.
  23. ^ Гарднер PR, Ренери I, Эпштейн Л. Б., Белый CW (июнь 1995). «Супероксидный радикал и железо модулируют активность аконитазы в клетках млекопитающих» . Журнал биологической химии . 270 (22): 13399–405. DOI : 10.1074 / jbc.270.22.13399 . PMID 7768942 . 
  24. ^ a b Статопулос П. Б., Рамфельд Дж. А., Карбасси Ф., Сиддалл, Калифорния, Лепок Дж. Р., Мейринг Е. М. (март 2006 г.). «Калориметрический анализ термодинамической стабильности и агрегации для мутантов супероксиддисмутазы, ассоциированных с апо и голоамиотрофическим боковым склерозом, Gly-93» . Журнал биологической химии . 281 (10): 6184–93. DOI : 10.1074 / jbc.M509496200 . PMID 16407238 . 
  25. ^ Rumfeldt JA, Stathopulos PB, Chakrabarrty A, Lepock JR, Meiering EM (январь 2006). «Механизм и термодинамика индуцированной гуанидиния хлорид денатурации ALS-ассоциированных мутантных Cu, Zn супероксиддисмутаз». Журнал молекулярной биологии . 355 (1): 106–23. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.10.042 . PMID 16307756 . 
  26. ^ a b Ли Y, Хуанг Т.Т., Карлсон EJ, Melov S, Ursell PC, Olson JL, Noble LJ, Yoshimura MP, Berger C, Chan PH, Wallace DC, Epstein CJ (декабрь 1995 г.). «Дилатационная кардиомиопатия и неонатальная летальность у мутантных мышей, лишенных супероксиддисмутазы марганца». Генетика природы . 11 (4): 376–81. DOI : 10.1038 / ng1295-376 . PMID 7493016 . S2CID 10900822 .  
  27. ^ а б Эльчури С., Оберли Т.Д., Ци В., Эйзенштейн Р.С., Джексон Робертс Л., Ван Реммен Х., Эпштейн С.Дж., Хуанг Т.Т. (январь 2005 г.). «Дефицит CuZnSOD приводит к стойкому и широко распространенному окислительному повреждению и гепатоканцерогенезу в более позднем возрасте» . Онкоген . 24 (3): 367–80. DOI : 10.1038 / sj.onc.1208207 . PMID 15531919 . 
  28. ↑ Muller FL, Song W, Liu Y, Chaudhuri A, Pieke-Dahl S, Strong R, Huang TT, Epstein CJ, Roberts LJ, Csete M, Faulkner JA, Van Remmen H (июнь 2006 г.). «Отсутствие супероксиддисмутазы CuZn приводит к повышенному окислительному стрессу и ускорению возрастной атрофии скелетных мышц». Свободная радикальная биология и медицина . 40 (11): 1993–2004. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2006.01.036 . PMID 16716900 . 
  29. ^ Sentman ML, Granström M, Якобсон H, Реум A, S Басу, Марклунд SL (март 2006). «Фенотипы мышей, лишенных внеклеточной супероксиддисмутазы и медь- и цинксодержащей супероксиддисмутазы» . Журнал биологической химии . 281 (11): 6904–9. DOI : 10.1074 / jbc.M510764200 . PMID 16377630 . 
  30. ↑ Oka S, Hirai J, Yasukawa T, Nakahara Y, Inoue YH (август 2015 г.). «Корреляция накопления активных форм кислорода за счет истощения супероксиддисмутаз с возрастными нарушениями в нервной системе и мышцах взрослых дрозофил». Биогеронтология . 16 (4): 485–501. DOI : 10.1007 / s10522-015-9570-3 . PMID 25801590 . S2CID 18050827 .  
  31. Перейти ↑ Sun J, Folk D, Bradley TJ, Tower J (июнь 2002). «Индуцированная сверхэкспрессия митохондриальной Mn-супероксиддисмутазы увеличивает продолжительность жизни взрослых особей Drosophila melanogaster» . Генетика . 161 (2): 661–72. PMC 1462135 . PMID 12072463 .  
  32. ^ а б Лукас ER, Келлер L (июль 2018). «Повышенная экспрессия генов старения и иммунитета у королев черного садового муравья». Экспериментальная геронтология . 108 : 92–98. DOI : 10.1016 / j.exger.2018.03.020 . PMID 29625209 . S2CID 5045743 .  
  33. ^ Melov S, Равенскрофт J, S Маликом, Гилл МС, Уокер DW, Клейтон ПЭ, Уоллес DC, MALFROY В, Doctrow С.Р., Литгоу ГДж (сентябрь 2000 г.). «Увеличение продолжительности жизни с помощью миметиков супероксиддисмутазы / каталазы». Наука . 289 (5484): 1567–9. Bibcode : 2000Sci ... 289.1567M . DOI : 10.1126 / science.289.5484.1567 . PMID 10968795 . S2CID 21519801 .  
  34. ^ Muid К.А., Karakaya Нс, Koc A (февраль 2014). «Отсутствие активности супероксиддисмутазы вызывает фрагментацию ядерной ДНК в процессе старения» (PDF) . Biochem. Биофиз. Res. Commun . 444 (2): 260–3. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2014.01.056 . hdl : 11147/5542 . PMID 24462872 .  
  35. ^ Огата Т, Т Senoo, Кавано S, Ikeda S (январь 2016). «Дефицит митохондриальной супероксиддисмутазы ускоряет хронологическое старение у делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe». Cell Biol. Int . 40 (1): 100–6. DOI : 10.1002 / cbin.10556 . PMID 26507459 . S2CID 205563521 .  
  36. ^ Милани Р, Гаглиарди S, Кова Е, Cereda С (2011). «Транскрипционная и посттранскрипционная регуляция SOD1 и ее потенциальные последствия при БАС» . Neurology Research International . 2011 : 1–9. DOI : 10.1155 / 2011/458427 . PMC 3096450 . PMID 21603028 .  
  37. ^ Дэн НХ, Hentati А, Tainer JA, Икбал Z, Cayabyab А, Хунг WY, Getzoff ЭД, Ху Р, Herzfeldt В, Руса РП (август 1993 г.). «Боковой амиотрофический склероз и структурные дефекты в Cu, Zn супероксиддисмутазе». Наука . 261 (5124): 1047–51. Bibcode : 1993Sci ... 261.1047D . DOI : 10.1126 / science.8351519 . PMID 8351519 . 
  38. ^ Conwit RA (декабрь 2006). «Предотвращение семейного БАС: клиническое испытание возможно, но оправдано ли испытание эффективности?» . Журнал неврологических наук . 251 (1–2): 1–2. DOI : 10.1016 / j.jns.2006.07.009 . PMID 17070848 . S2CID 33105812 .  
  39. ↑ Al-Chalabi A, Leigh PN (август 2000). «Последние достижения в области бокового амиотрофического склероза». Текущее мнение в неврологии . 13 (4): 397–405. DOI : 10.1097 / 00019052-200008000-00006 . PMID 10970056 . S2CID 21577500 .  
  40. ^ Гаглиарди S, Кова Е, Давин А, Гуареши S, Абель К, Alvisi Е, Laforenza U, Ghidoni R, Кашман JR, Ceroni М, Cereda С (август 2010 г.). «Экспрессия мРНК SOD1 при спорадическом боковом амиотрофическом склерозе». Нейробиология болезней . 39 (2): 198–203. DOI : 10.1016 / j.nbd.2010.04.008 . PMID 20399857 . S2CID 207065284 .  
  41. ^ Гронер Y, Elroy-Stein О, Авраам КБ, Schickler М, Knobler Н, Минц-Голомба D, Бар-Пелед О, Ярый R, S Rotshenker (1994). «Повреждение клеток избытком CuZnSOD и синдром Дауна». Биомедицина и фармакотерапия . 48 (5–6): 231–40. DOI : 10.1016 / 0753-3322 (94) 90138-4 . PMID 7999984 . 
  42. ^ Rujito L, Mulatsih S, Sofro AS (май 2015). «Статус супероксиддисмутазы при трансфузионной талассемии» . Североамериканский журнал медицинских наук . 7 (5): 194–8. DOI : 10.4103 / 1947-2714.157480 . PMC 4462814 . PMID 26110130 .  
  43. ↑ Gongora MC, Qin Z, Laude K, Kim HW, McCann L, Folz JR, Dikalov S, Fukai T, Harrison DG (сентябрь 2006 г.). «Роль внеклеточной супероксиддисмутазы при гипертонии» . Гипертония . 48 (3): 473–81. DOI : 10.1161 / 01.HYP.0000235682.47673.ab . PMID 16864745 . 
  44. ^ Лоб HE, Марвар PJ, Гузик TJ, Шарма S, McCann LA, Weyand C, Гордон FJ, Харрисон DG (февраль 2010). «Индукция гипертонии и периферического воспаления за счет снижения внеклеточной супероксиддисмутазы в центральной нервной системе» . Гипертония . 55 (2): 277–83, 6p после 283. doi : 10.1161 / HYPERTENSIONAHA.109.142646 . PMC 2813894 . PMID 20008675 .  
  45. Перейти ↑ Young RP, Hopkins R, Black PN, Eddy C, Wu L, Gamble GD, Mills GD, Garrett JE, Eaton TE, Rees MI (май 2006 г.). «Функциональные варианты антиоксидантных генов у курильщиков с ХОБЛ и с нормальной функцией легких» . Торакс . 61 (5): 394–9. DOI : 10.1136 / thx.2005.048512 . PMC 2111196 . PMID 16467073 .  
  46. ^ Гангули К, Depner М, Fattman С, Бейн К, Ури ТД, Wesselkamper СК, Борхерса МТ, Шрайбер М, Гао Ж, фон Mutius Е, Kabesch М, Leikauf Г. Д., Шульц Н (май 2009 г.). «Супероксиддисмутаза 3, внеклеточные (SOD3) варианты и функция легких» . Физиологическая геномика . 37 (3): 260–7. DOI : 10.1152 / physiolgenomics.90363.2008 . PMC 2685504 . PMID 19318538 .  
  47. ↑ Gongora MC, Lob HE, Landmesser U, Guzik TJ, Martin WD, Ozumi K, Wall SM, Wilson DS, Murthy N, Gravanis M, Fukai T, Harrison DG (октябрь 2008 г.). «Потеря внеклеточной супероксиддисмутазы приводит к острому повреждению легких в присутствии окружающего воздуха: потенциальный механизм, лежащий в основе респираторного дистресс-синдрома взрослых» . Американский журнал патологии . 173 (4): 915–26. DOI : 10,2353 / ajpath.2008.080119 . PMC 2543061 . PMID 18787098 .  
  48. ^ Segui Дж, Gironella М, М Санса, Granell S, Жиль Ж, Джимено М, Р Коронель, Пике Ю.М., стеклах J (сентябрь 2004 года). «Супероксиддисмутаза облегчает TNBS-индуцированный колит за счет снижения окислительного стресса, экспрессии молекул адгезии и рекрутирования лейкоцитов в воспаленный кишечник» . Журнал биологии лейкоцитов . 76 (3): 537–44. DOI : 10,1189 / jlb.0304196 . PMID 15197232 . S2CID 15028921 .  
  49. ^ McGinness JE, Proctor PH, Demopoulos HB, Hokanson JA Киркпатрик DS (1978). «Снижение цис-платиновой нефротоксичности с помощью орготеина (супероксиддисмутазы)». Физиологическая химия и физика . 10 (3): 267–77. PMID 733940 . 
  50. ^ Marberger Н, Huber Вт, Барч G, Шульте Т, Р Swoboda (1974). «Орготеин: новый противовоспалительный металлопротеиновый препарат для оценки клинической эффективности и безопасности при воспалительных заболеваниях мочевыводящих путей». Международная урология и нефрология . 6 (2): 61–74. DOI : 10.1007 / bf02081999 . PMID 4615073 . S2CID 23880216 .  
  51. ^ Номер клинического испытания NCT01324141 для «Актуального MTS-01 для дерматита во время лучевой и химиотерапии рака анального канала» на ClinicalTrials.gov
  52. ^ Wilcox CS (май 2010). «Эффекты темпол и окислительно-восстановительных нитроксидов в моделях окислительного стресса» . Фармакология и терапия . 126 (2): 119–45. DOI : 10.1016 / j.pharmthera.2010.01.003 . PMC 2854323 . PMID 20153367 .  
  53. ^ Кампана F, Zervoudis S, Perdereau В, Гез Е, Fourquet А, Badiu С, Tsakiris G, Koulaloglou S (2004). «Местная супероксиддисмутаза снижает фиброз рака молочной железы после облучения» . Журнал клеточной и молекулярной медицины . 8 (1): 109–16. CiteSeerX 10.1.1.336.8033 . DOI : 10.1111 / j.1582-4934.2004.tb00265.x . PMC 6740277 . PMID 15090266 .   
  54. ^ Vozenin-Бротонс МС, Сиван В, Н Го, Ренар С, Geffrotin С, Delanian S, Lefaix ДЛ, Мартин М (январь 2001). «Антифибротическое действие Cu / Zn SOD опосредовано репрессией TGF-бета1 и фенотипической реверсией миофибробластов». Свободная радикальная биология и медицина . 30 (1): 30–42. DOI : 10.1016 / S0891-5849 (00) 00431-7 . PMID 11134893 . 
  55. ^ Romao S (март 2015). «Терапевтическое значение пероральной добавки с комбинацией супероксиддисмутазы дыни и пшеничного глиадина» . Питание . 31 (3): 430–6. DOI : 10.1016 / j.nut.2014.10.006 . PMID 25701330 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Онлайн-менделевское наследование в человеке (OMIM): 105400 (ALS)
  • Онлайн-база данных ALS
  • Краткий, но содержательный обзор SOD и литературы по нему.
  • Теории старения, основанные на повреждениях. Включает обсуждение роли SOD1 и SOD2 в старении.
  • Комм. Врачей. For Responsible Med.
  • Изображение пути SOD и окислительного стресса
  • Историческая информация об исследовании SOD «Эволюция свободной радикальной биологии и медицины : 20-летняя история» и « Свободная радикальная биология и медицина за последние 20 лет: статьи с наибольшим цитируемостью»
  • Дж. М. МакКорд обсуждает открытие SOD
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для супероксиддисмутазы человека [Cu-Zn]
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для супероксиддисмутазы человека [Mn], митохондриальной
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для внеклеточной супероксиддисмутазы человека [Cu-Zn]