Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Зимогена ( / г м ə ən , - м - / [1] [2] ), также называемый Профермент ( / ˌ р г ɛ п г м / [3] [4] ), является неактивным предшественником из фермента . Зимоген требует биохимических изменений (таких как гидролизреакция, открывающая активный центр, или изменение конфигурации для выявления активного центра), чтобы он стал активным ферментом. Биохимические изменения обычно происходят в тельцах Гольджи , где определенная часть фермента-предшественника расщепляется, чтобы активировать его. Отщепляемый инактивирующий фрагмент может представлять собой пептидную единицу или может представлять собой независимо сворачивающиеся домены, содержащие более 100 остатков . Хотя они ограничивают способность фермента, эти N-концевые удлинения фермента или «просегмент» часто помогают в стабилизации и сворачивании фермента, который они ингибируют. [ необходима цитата ]

Поджелудочной железы секретирует зимогены частично , чтобы предотвратить ферменты от переваривания белков в клетках , в которых они синтезированы. Ферменты, такие как пепсин , созданы в форме пепсиногена , неактивного зимогена. Пепсиноген активируется, когда главные клетки выделяют его в желудочную кислоту , соляная кислота которой частично активирует его. [5] Другой частично инактивированный пепсиноген завершает активацию, удаляя пептид, превращая пепсиноген в пепсин. Случайная активация зимогенов может произойти, когда секреторный проток в поджелудочной железе заблокирован желчными камнями, что приводит к острой болезни.панкреатит . [ необходима цитата ]

Грибы также выделяют в окружающую среду пищеварительные ферменты в виде зимогенов. Внешняя среда имеет другой pH, чем внутри грибковой клетки, и это изменяет структуру зимогена в активный фермент. [ необходима цитата ]

Другой способ существования ферментов в неактивных формах, а затем их превращение в активные формы - активация только при связывании кофактора , называемого коферментом. В этой системе неактивная форма (апофермент) становится активной формой (холоэнзим), когда кофермент связывается.

В двенадцатиперстной кишке зимогены поджелудочной железы, трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза превращаются в активные ферменты энтеропептидазой и трипсином. Химотрипсиноген представляет собой одну полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков, превращается в альфа-химотрипсин, который имеет три полипептидные цепи, связанные двумя из пяти дисульфидных связей, присутствующих в первичной структуре химотрипсиногена. [6]

Примеры [ править ]

Примеры зимогенов:

См. Также [ править ]

  • Фермент
  • Протеин

Ссылки [ править ]

  1. ^ "зимоген" . Словарь Мерриама-Вебстера . Проверено 24 января 2016 .
  2. ^ "зимоген" . Оксфордские словари UK Dictionary . Издательство Оксфордского университета . Проверено 24 января 2016 .
  3. ^ "профермент" . Словарь Мерриама-Вебстера . Проверено 24 января 2016 .
  4. ^ "профермент" . Оксфордские словари UK Dictionary . Издательство Оксфордского университета . Проверено 24 января 2016 .
  5. ^ Dworken, Harvey J. (1982-01-01), Dworken, Harvey J. (ред.), "Глава 4 - функциональные характеристики желудка" , гастроэнтерологии , Butterworth-Heinemann, С. 85-104,. Дои : 10.1016 /b978-0-409-95021-2.50009-1 , ISBN 978-0-409-95021-2, получено 15 декабря 2020 г.
  6. ^ Мина, Уша; Кумар, Пранав (январь 2016 г.). "(PDF) Науки о жизни, основы и практика, часть I" . ResearchGate . Проверено 15 декабря 2020 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Зимогены - Washington.edu
  • Молекулярные механизмы превращения зимогенов в активные протеолитические ферменты