Амилаза ( / ˈæmɪl eɪz / ) — фермент , катализирующий гидролиз крахмала ( лат . amylum ) в сахара . _ _ _ Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где начинается химический процесс пищеварения . Продукты, содержащие большое количество крахмала, но мало сахара, такие как рис и картофель , могут приобретать слегка сладковатый вкус при пережевывании, потому что амилаза расщепляет часть их крахмала до сахара. Поджелудочная железа и слюнные железы вырабатывают амилазу ( альфа-амилазу ) для гидролиза пищевого крахмала на дисахариды и трисахариды , которые под действием других ферментов превращаются в глюкозу для снабжения организма энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазу. Конкретные белки амилаз обозначаются разными греческими буквами. Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4- гликозидные связи .
α - амилазы ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014-71-5) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканглюканогидролаза; гликогеназа) являются металлоферментами кальция . Действуя в случайных местах вдоль цепи крахмала, α-амилаза расщепляет длинноцепочечные сахариды , в конечном итоге давая либо мальтотриозу и мальтозу из амилозы , либо мальтозу, глюкозу и «предельный декстрин» из амилопектина . Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 13 .
Поскольку α-амилаза может действовать в любом месте субстрата , она действует быстрее, чем β-амилаза. У животных это основной пищеварительный фермент, и его оптимальный рН составляет 6,7–7,0. [3]
Форма α-амилазы также обнаружена у растений, грибов ( аскомицеты и базидиомицеты ) и бактерий ( Bacillus ).
Другая форма амилазы, β-амилаза ( КФ 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканмальтогидролаза; гликогеназа; сахарогенамилаза) также синтезируется бактериями , грибами и растениями . Действуя с нередуцирующего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4 гликозидной связи, отщепляя одновременно две единицы глюкозы ( мальтозу ). Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал до мальтозы, что приводит к сладкому вкусу спелых фруктов . Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .
В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания , тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания. Многие микробы также производят амилазу для расщепления внеклеточных крахмалов. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный рН для β-амилазы составляет 4,0–5,0 [4] .