Конформационная энтропия

Конформационная энтропия - это энтропия, связанная с числом конформаций молекулы. Эта концепция чаще всего применяется к биологическим макромолекулам, таким как белки и РНК , но также может использоваться для полисахаридов и других молекул. Для расчета конформационной энтропии возможные конформации молекулы могут сначала быть дискретизированы до конечного числа состояний, обычно характеризующихся уникальными комбинациями определенных структурных параметров, каждому из которых была присвоена энергия . В белках двугранные углы позвоночника ибоковой цепи ротамеров обычно используются в качестве параметров, а в РНК спаривание оснований может быть использован шаблон. Эти характеристики используются для определения степеней свободы (в смысле статистической механики возможного «микросостояния»). Конформационная энтропия, связанная с конкретной структурой или состоянием, например альфа-спиралью , свернутой или развернутой структурой белка, тогда зависит от вероятности заполнения этой структуры.

Энтропия гетерогенных случайных клубков или денатурированных белков значительно выше, чем энтропия свернутой третичной структуры в нативном состоянии . В частности, считается , что конформационная энтропия боковых цепей аминокислот в белке вносит основной вклад в энергетическую стабилизацию денатурированного состояния и, таким образом, препятствует сворачиванию белка . ^[1] Однако недавнее исследование показало, что конформационная энтропия боковой цепи может стабилизировать нативные структуры среди альтернативных компактных структур. ^[2] Конформационная энтропия РНК и белков может быть оценена; например, эмпирические методы оценки потери конформационной энтропии в конкретной боковой цепи при включении в свернутый белок могут приблизительно предсказать эффекты конкретных точечных мутаций в белке. Конформационные энтропии боковой цепи можно определить как выборку Больцмана по всем возможным ротамерным состояниям: ^[3]

{\ Displaystyle S = -R \ Sigma _ {i} p_ {i} ln (p_ {i})}

где есть газовый постоянный , и есть вероятность остатка существ в ротамере . ^[3] ${\ displaystyle R}$ ${\ displaystyle p_ {i}}$ ${\ displaystyle i}$

Ограниченный конформационный диапазон остатков пролина снижает конформационную энтропию денатурированного состояния и, таким образом, стабилизирует нативные состояния. Была обнаружена корреляция между термостабильностью белка и содержанием в нем остатков пролина. ^[4]

См. Также [ править ]

Ссылки [ править ]

^ Доиг AJ, Штернберг MJE. (1995). Конформационная энтропия боковой цепи при сворачивании белка. Наука о белках 4: 2247-51.
^ Чжан Дж, Лю Дж.С. (2006) О конформационной энтропии боковых цепей белков. PLoS Comput Biol 2 (12): e168. DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0020168
^ a b Пикетт С.Д., Штернберг М.Дж. (1993). Эмпирическая шкала конформационной энтропии боковой цепи при сворачивании белка. J Mol Biol 231 (3): 825-39.
^ Ватанабе К., Масуда Т., Охаши Х., Михара Х. и Сузуки Ю. Множественные замены пролина кумулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимые доказательства, подтверждающие правило пролина. Eur J Biochem 226, 277-83 (1994).

[Doig-1] Доиг AJ, Штернберг MJE. (1995). Конформационная энтропия боковой цепи при сворачивании белка. Наука о белках 4: 2247-51.

[JZhang-2] Чжан Дж, Лю Дж.С. (2006) О конформационной энтропии боковых цепей белков. PLoS Comput Biol 2 (12): e168. DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0020168

[Pickett-3] Пикетт С.Д., Штернберг М.Дж. (1993). Эмпирическая шкала конформационной энтропии боковой цепи при сворачивании белка. J Mol Biol 231 (3): 825-39.

[Watanabe-4] Ватанабе К., Масуда Т., Охаши Х., Михара Х. и Сузуки Ю. Множественные замены пролина кумулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимые доказательства, подтверждающие правило пролина. Eur J Biochem 226, 277-83 (1994).

[1]