Перейти к навигации Перейти к поиску
Эндопептидаза или эндопротеиназа представляют собой протеолитические пептидазы, которые разрывают пептидные связи нетерминальных аминокислот (т.е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидаз , которые разрывают пептидные связи с концевых частей концевых аминокислот. [1] По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, в то время как экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза , субстратами которой являются олигопептиды вместо белков.
Обычно они очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:
- Трипсин - режется после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
- Химотрипсин - сокращается после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режет медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
- Elastase - режется после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
- Термолизин - разрезает перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr или Val, если не предшествует Pro. Иногда сокращается после Ala, Asp, His или Thr. Теплостойкость.
- Пепсин - отрезает до Leu, Phe, Trp или Tyr, если не предшествует Pro. Также другие, довольно неспецифические; лучше всего работает при pH 2.
- Глутамилэндопептидаза - разрезает после Glu. Лучше всего работает при pH 8.
- Неприлысин
Ссылки [ править ]
- ^ «эндопептидаза» . Мерриам-Вебстер. Архивировано 18 января 2017 года . Проверено 18 января 2017 года .
- Эндопептидазы в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)