Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Визуализация кристаллической структуры.
Эукариотическая рибосома. 40S субъединица находится на левой стороне , 60S субъединица справа. Ядро рибосомной РНК ( рРНК ) представлено серой трубкой, сегменты расширения показаны красным. Синим цветом показаны универсально консервативные белки. Эти белки имеют гомологов у эукариот, архей и бактерий. Белки, общие только для эукариот и архей, показаны оранжевым цветом, а белки, специфичные для эукариот, показаны красным. Идентификаторы PDB 4a17, 4A19, 2XZM выровнены с 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E

Рибосомы - это большая и сложная молекулярная машина, которая катализирует синтез белков , называемый трансляцией . Рибосома выбирает аминоацилированные РНК переноса (тРНК) на основе последовательности кодирующей белок информационной РНК (мРНК) и ковалентно связывает аминокислоты в полипептидную цепь. Рибосомы всех организмов имеют общий высококонсервативный каталитический центр . Однако рибосомы эукариот (животных, растений, грибов и многих одноклеточных организмов с ядром ) намного больше, чем прокариотические ( бактериальные иarchaeal ) рибосомы и подвержены более сложным путям регуляции и биогенеза. [1] [2] Эукариотические рибосомы также известны как рибосомы 80S , что связано с их коэффициентами седиментации в единицах Сведберга , потому что они оседают быстрее, чем прокариотические ( 70S ) рибосомы. Рибосомы эукариот состоят из двух неравных субъединиц, обозначенных малой субъединицей (40S) и большой субъединицей (60S) в соответствии с их коэффициентами седиментации. Обе субъединицы содержат десятки рибосомных белков, расположенных на каркасе, состоящем из рибосомальной РНК (рРНК). Небольшой блок контролируеткомплементарность между антикодоном тРНК и мРНК, в то время как большая субъединица катализирует образование пептидной связи .

Состав [ править ]

По сравнению с их прокариотическими гомологами, многие эукариотические рибосомные белки увеличены за счет вставок или удлинений в консервативное ядро. Кроме того, несколько дополнительных белков обнаружены в малых и больших субъединицах рибосом эукариот, которые не имеют прокариотических гомологов. Субъединица 40S содержит 18S рибосомную РНК (сокращенно 18S рРНК), которая гомологична прокариотической 16S рРНК . Субъединица 60S содержит 28S рРНК, которая гомологична прокариотической рибосомной РНК 23S.. Кроме того, он содержит 5,8S рРНК, которая соответствует 5'-концу 23S рРНК, и короткую 5S рРНК. И 18S, и 28S имеют множественные вставки в сердцевину складки рРНК своих прокариотических аналогов, которые называются сегментами расширения. Подробный список белков, включая гомологи архей и бактерий, см. В отдельных статьях, посвященных субъединицам 40S и 60S . Недавние исследования предполагают гетерогенность в составе рибосом, т. Е. Стехиометрию ядер рибосомных белков в дрожжевых клетках дикого типа и эмбриональных стволовых клетках зависит как от условий роста, так и от количества рибосом, связанных на мРНК. [3]

Эукариотический [4]Бактериальный [4]
РибосомаКоэффициент седиментации80 ю.ш.70 ю.ш.
Молекулярная масса~ 3,2 × 10 6 Да~ 2,0 × 10 6 Да
Диаметр~ 250–300 Å~ 200 Å
Большая субъединицаКоэффициент седиментации60 ю.ш.50 ю.ш.
Молекулярная масса~ 2,0 × 10 6 Да~ 1,3 × 10 6 Да
Белки4633
рРНК
  • 25/28 S рРНК (3354 нуклеотида )
  • 5 S рРНК (120 нуклеотидов)
  • 5,8 S рРНК (154 нуклеотида)
  • 23S рРНК (2839 нуклеотидов)
  • 5S рРНК (122 нуклеотида)
Малая единицаКоэффициент седиментации40 ю.ш.30 ю.ш.
Молекулярная масса~ 1,2 × 10 6 Да~ 0,7 × 10 6 Да
Белки3320
рРНК
  • 18S рРНК (1753 нуклеотида)
  • 16S рРНК (1504 нуклеотида)

Определение структуры [ править ]

Исходные структуры рибосом эукариот определяли с помощью электронной микроскопии . Первые трехмерные структуры были получены с разрешением 30–40 Å для рибосом дрожжей [5] и млекопитающих. [6] [7] Структуры рибосомы дрожжей с более высоким разрешением с помощью криоэлектронной микроскопии позволили идентифицировать структурные элементы белков и РНК. [8] Совсем недавно структуры с субнанометровым разрешением были получены для комплексов рибосом и факторов, участвующих в трансляции. [9] [10] [11] После определения первого бактериального [12] [13] [14] и архейного [15]рибосомные структуры при атомном разрешении в 1990-х годах, потребовалось еще десять лет, пока в 2011 году с помощью рентгеновской кристаллографии были получены структуры эукариотической рибосомы с высоким разрешением , в основном из-за трудностей с получением кристаллов достаточного качества . [16] [17] [18] Была опубликована и описана полная структура эукариотической 40S рибосомной структуры у Tetrahymena thermophila , а также многое о взаимодействии 40S субъединицы с eIF1 во время инициации трансляции. [16] Структура эукариотической субъединицы 60S была также определена из T. thermophila в комплексе с eIF6 . [17]Полную структуру эукариотической 80S рибосомы дрожжей Saccharomyces cerevisiae получали кристаллографией с разрешением 3,0 A. [18] Эти структуры показывают точную архитектуру эукариот-специфических элементов, их взаимодействие с универсально консервативным ядром и все эукариот-специфические мостики между двумя рибосомными субъединицами.

Координаты атомов (файлы PDB) и структурные факторы эукариотической рибосомы были депонированы в банке данных белков (PDB) под следующими кодами доступа:

СложныйИсточник ОрганизмРазрешениеИдентификатор PDB [19]
80-е: Стм1С. cerevisiae3,0 Å
  • 3U5B на www.PDB.org
  • 3U5C на www.PDB.org
  • 3U5D на www.PDB.org
  • 3U5E на www.PDB.org
40S: eIF1T. thermophila3,9 Å
  • 2XZM на www.PDB.org
60S: eIF6T. thermophila3,5 Å
  • 4A17 на сайте www.PDB.org
  • 4A19 на сайте www.PDB.org

Архитектура [ править ]

Общие характеристики [ править ]

Некоторые общие архитектурные особенности рибосомы сохраняются во всех царствах: [20] Структура малой субъединицы может быть подразделена на два больших сегмента, голову и тело. К характерным особенностям тела относятся левая и правая ступня, плечо и платформа. На голове заостренный выступ, напоминающий птичий клюв. На характерном «виде короны» большой субъединицы структурные ориентиры включают центральный выступ, L1-ножку и P-ножку. [21] [22] Большинство эукариот-специфичных РНК и белковых элементов находятся на открытых для растворителя сторонах 40S [16] и 60S [17]субъединицы. Интерфейс субъединицы, а также важные функциональные области, такие как центр пептидилтрансферазы и сайт декодирования, в основном консервативны, с некоторыми различиями, наблюдаемыми в окружающих областях. В отличие от прокариотических рибосомных белков, которые взаимодействуют в первую очередь с РНК, эукариот-специфические белковые сегменты участвуют во множестве белок-белковых взаимодействий. Взаимодействия на больших расстояниях опосредуются эукариот-специфическими спиральными удлинениями рибосомных белков и несколькими эукариотическими рибосомными белками вместе с образованием межбелковых бета-листов .

Кристаллические структуры эукариотических рибосомных субъединиц T. thermophila

  • Субблок 40S, вид со стороны интерфейса субблока, идентификатор PDB 2XZM

  • Субблок 40S, вид со стороны, открытой для растворителя, идентификатор PDB 2XZM

  • Субблок 60S, вид со стороны интерфейса субблока, идентификаторы PDB 4A17, 4A19

  • Субблок 60S, вид со стороны, открытой для растворителя, идентификаторы PDB 4A17, 4A19

Ядро рибосомной РНК представлено серой трубкой, сегменты расширения показаны красным. Синим цветом показаны универсально консервативные белки. Эти белки имеют гомологов у эукариот, архей и бактерий. Белки, общие только между эукариотами и археями, показаны оранжевым цветом, а белки, специфичные для эукариот, показаны красным.

Совместная эволюция рРНК и белков [ править ]

Структура субъединицы 40S выявила, что эукариот-специфические белки (rpS7, rpS10, rpS12 и RACK1), а также многочисленные эукариот-специфичные расширения белков расположены на открытой для растворителя стороне небольшой субъединицы. [16] Здесь они участвуют в стабилизации сегментов экспансии рРНК. Более того, клюв субъединицы 40S ремоделируется, поскольку рРНК заменяется белками rpS10 и rpS12. [16]Как наблюдалось для субъединицы 40S, все эукариот-специфические белки субъединицы 60S (RPL6, RPL22, RPL27, RPL28, RPL29 и RPL36) и многие расширения расположены на стороне, открытой для растворителя, образуя сложную сеть взаимодействий с эукариотическими специфические сегменты экспансии РНК. RPL6, RPL27 и RPL29 обеспечивают контакты между наборами ES ES7 – ES39, ES31 – ES20 – ES26 и ES9 – ES12, соответственно, и RPL28 стабилизирует сегмент расширения ES7A. [17]

Слитые белки убиквитина [ править ]

У эукариот белок малой субъединицы RPS27A (или eS31) и белок большой субъединицы RPL40 (или eL40) представляют собой процессированные полипептиды, которые транслируются как гибридные белки, несущие N-концевые домены убиквитина . Оба белка расположены рядом с важными функциональными центрами рибосомы: нерасщепленные убиквитиновые домены eS31) и eL40 будут располагаться в сайте декодирования и рядом с сайтом связывания фактора трансляции, соответственно. Эти позиции предполагают, что протеолитическое расщепление является важным этапом в производстве функциональных рибосом. [16] [17] Действительно, мутации линкера между ядром eS31 и доменом убиквитина являются летальными для дрожжей. [23]

Активный сайт [ править ]

Сравнение структур бактериальных, архейных и эукариотических рибосом показывает очень высокую степень консервативности в активном центре, также известном как центр пептидилтрансферазы (PTC). Ни один из специфичных для эукариот белковых элементов не является достаточно близким, чтобы напрямую участвовать в катализе. [17] Однако RPL29 проецируется в пределах 18 Å от активного центра T. thermophila , и специфичные для эукариот удлинения связывают несколько белков в непосредственной близости от PTC субъединицы 60S, [17] [21] в то время как соответствующие белки 50S являются единичные сущности. [15]

Межсубъединичные мосты [ править ]

Контакты через две рибосомные субъединицы известны как межсубъединичные мостики. В рибосоме эукариот дополнительные контакты устанавливаются с помощью сегментов расширения 60S и белков. [24] В частности, С-концевое удлинение белка 60S RPL19 взаимодействует с ES6E 40S рРНК, а С-концевое удлинение белка 60S RPL24 взаимодействует с 40S rpS6 и спиралью h10 рРНК. Более того, 60S-сегменты экспансии ES31 и ES41 взаимодействуют с rpS3A (S1) и rpS8 субъединицы 40S, соответственно, и основной 25-аминокислотный пептид RPL41 расположен на границе раздела субъединиц в 80S-рибосоме, взаимодействуя с элементами рРНК оба подразделения. [21] [24]

Рибосомные белки, играющие роль в передаче сигналов [ править ]

Два 40S рибосомных белка ( RACK1 и RPS6 (или eS6) ) участвуют в передаче сигналов в клетках: RACK1, впервые описанный как рецептор активированной протеинкиназы C (PKC) , является неотъемлемым компонентом эукариотической рибосомы и расположен сзади головы. [16] Он может связывать пути передачи сигнала непосредственно с рибосомой, хотя он также играет роль во множестве трансляционных процессов, которые кажутся несвязанными (обзор в [25] ). Рибосомный белок eS6 расположен в правой ноге 40S субъединицы [16] и фосфорилируется в ответ на передачу сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим . [26]

Функциональные аспекты [ править ]

Инициирование перевода [ править ]

Синтез белка в первую очередь регулируется на стадии инициации трансляции . У эукариот канонический путь инициации требует по крайней мере 12 белков инициации факторов , некоторые из которых сами по себе являются большими комплексами. [27] Структуры комплексов 40S: eIF1 [16] и 60S: eIF6 [17] дают первые подробные сведения об атомных взаимодействиях между эукариотической рибосомой и регуляторными факторами. eIF1 участвует в выборе стартового кодона, а eIF6 стерически препятствует объединению субъединиц. Однако структурная информация о факторах инициации эукариот и их взаимодействиях с рибосомой ограничена и в основном получена из моделей гомологии или анализов с низким разрешением. [28]Выяснение взаимодействий между эукариотической рибосомой и факторами инициации на атомарном уровне важно для механистического понимания регуляторных процессов, но представляет собой значительную техническую задачу из-за присущей им динамики и гибкости инициирующих комплексов. Первая структура прединициаторного комплекса млекопитающих была получена с помощью криоэлектронной микроскопии. [29] Вскоре последовали и другие структуры инициирующих комплексов, благодаря техническим усовершенствованиям крио-ЭМ. [30] [31] Эти структуры помогут лучше понять процесс инициации трансляции у эукариот.

Регуляторные роли рибосомальных белков [ править ]

Недавние генетические данные были интерпретированы как предположение, что отдельные белки эукариотической рибосомы непосредственно участвуют в регуляции трансляции. [32] [33] [34] Однако эта интерпретация противоречива, и некоторые исследователи предположили, что генетические изменения генов рибосомных белков косвенно влияют на общее количество рибосом или процессы биогенеза рибосом. [35] [36]

Транслокация белков и нацеливание [ править ]

Для выполнения своих функций в клетке вновь синтезированные белки должны быть нацелены в соответствующее место в клетке, что достигается системами нацеливания и транслокации белков . [37] Растущий полипептид покидает рибосому через узкий туннель в большой субъединице. Область вокруг выходного туннеля субъединицы 60S очень похожа на субъединицы 50S бактерий и архей. Дополнительные элементы ограничены вторым уровнем белков вокруг выхода из туннеля, возможно, за счет консервативных взаимодействий с компонентами механизма транслокации. [17] Механизм нацеливания и транслокации у эукариот намного сложнее. [38]

Рибосомные заболевания и рак [ править ]

Рибосомопатии - это врожденные заболевания человека, возникающие из-за дефектов рибосомного белка или генов рРНК или других генов, продукты которых участвуют в биогенезе рибосом. [39] Примеры включают Х-связанный врожденный дискератоз (X-DC) , [40] анемию Даймонда – Блэкфана , [41] синдром Тричера-Коллинза (TCS) [41] [42] и синдром Швахмана – Бодиана – Даймонда (SBDS) . [39] SBDS вызывается мутациями в белке SBDS, которые влияют на его способность связывать гидролиз GTP GTPase EFL1 с высвобождением eIF6 из 60S субъединицы. [43]

Терапевтические возможности [ править ]

Рибосома является важной лекарственной мишенью для антибактериальных средств , которые препятствуют трансляции на разных стадиях цикла элонгации [44]. Большинство клинически значимых трансляционных соединений являются ингибиторами бактериальной трансляции, но ингибиторы эукариотической трансляции могут также иметь терапевтический потенциал для применения при раке или противогрибковая химиотерапия. [45] Ингибиторы элонгации проявляют противоопухолевую активность «in vivo» и «in vitro». [46] [47] [48] Одним из токсичных ингибиторов элонгации трансляции эукариот является глутаримидный антибиотик циклогексимид (CHX), который был сокристаллизован с эукариотической субъединицей 60S [17]и связывается в рибосомном сайте E. Структурная характеристика эукариотической рибосомы [16] [17] [24] может позволить использовать основанные на структуре методы для разработки новых антибактериальных средств, в которых различия между эукариотическими и бактериальными рибосомами могут быть использованы для повышения селективности лекарств и поэтому уменьшите побочные эффекты .

Механизм формирования [ править ]

Рибосомы эукариот производятся и собираются в ядрышке . Рибосомные белки входят в ядрышко и объединяются с четырьмя цепями рРНК, чтобы создать две рибосомные субъединицы (одну маленькую и одну большую), которые составят законченную рибосому. Рибосомные единицы покидают ядро ​​через ядерные поры и однажды объединяются в цитоплазме с целью синтеза белка.

Ссылки [ править ]

  1. ^ «Разница между рибосомами 70S и рибосомами 80S, РНК, микромолекулы» . www.microbiologyprocedure.com. Архивировано из оригинала на 2008-09-05 . Проверено 6 августа 2009 .
  2. ^ «80S рибосомы, эукариотические рибосомы, прокариотические рибосомы, нуклеиновые кислоты, коэффициент седиментации» . www.microbiologyprocedure.com. Архивировано из оригинала на 2009-06-23 . Проверено 6 августа 2009 .
  3. ^ Славов, Николай; Семрау, Стефан; Airoldi, Edoardo ; Будник, Богдан; ван Ауденаарден, Александр (2015). «Дифференциальная стехиометрия среди основных рибосомных белков» . Сотовые отчеты . 13 (5): 865–873. DOI : 10.1016 / j.celrep.2015.09.056 . ISSN 2211-1247 . PMC 4644233 . PMID 26565899 .   
  4. ^ a b Значения основаны на рибосомах Tetrahymena thermophila (PDB: 4V8P) и Thermus thermophilus (PDB: 4V5D). Точный размер, вес и количество белков варьируются от организма к организму.
  5. ^ Verschoor, A; Уорнер, младший; Шривастава, S; Грассуччи, РА; Франк, J (январь 1998 г.). «Трехмерная структура рибосомы дрожжей» . Nucleic Acids Res . 26 (2): 655–661. DOI : 10.1093 / NAR / 26.2.655 . PMC 147289 . PMID 9421530 .  
  6. ^ Verschoor, A; Франк, Дж (август 1990 г.). «Трехмерная структура цитоплазматической рибосомы млекопитающих». J Mol Biol . 214 (3): 737–749. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (90) 90289-X . PMID 2388265 . 
  7. ^ Дуб, P; Wieske, M; Старк, H; Schatz, M; Шталь, Дж; Землин, Ф; Lutsch, G; van Heel, M (март 1998 г.). «Рибосома печени крысы 80S при разрешении 25 A с помощью электронной криомикроскопии и углового восстановления». Структура . 6 (3): 389–399. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (98) 00040-9 . PMID 9551559 . 
  8. ^ Spahn, CM; Beckmann, R; Eswar, N; Penczek, PA; Сали, А; Blobel, G; Франк, J (ноябрь 2001 г.). «Структура 80S рибосомы из Saccharomyces cerevisiae - взаимодействие тРНК-рибосома и субъединица-субъединица». Cell . 107 (3): 373–386. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (01) 00539-6 . PMID 11701127 . 
  9. ^ Halic, M; Гартманн, М; Шленкер, О; Mielke, T; Бассейн, MR; Грешить, я; Бекманн, Р. (май 2006 г.). «Рецептор частицы распознавания сигнала обнажает сайт связывания рибосомного транслокона» . Наука . 312 (5774): 745–747. DOI : 10.1126 / science.1124864 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-842E-9 . PMID 16675701 . 
  10. ^ Беккер, Т; Бхушан, S; Яраш, А; Armache, JP; Фунес, S; Jossinet, F; Гамбарт, Дж; Mielke, T; Berninghausen, O; Шультен, К; Westhof, E; Гилмор, Р. Мандон, ЕС; Бекманн, Р. (декабрь 2009 г.). «Структура мономерных комплексов Sec61 дрожжей и млекопитающих, взаимодействующих с транслирующей рибосомой» . Наука . 326 (5958): 1369–1373. DOI : 10.1126 / science.1178535 . PMC 2920595 . PMID 19933108 .  
  11. ^ Schüler, M; Коннелл, SR; Лескут, А; Giesebrecht, J; Домбровский, М; Schroeer, B; Mielke, T; Penczek, PA; Westhof, E; Spahn, CM (декабрь 2006 г.). "Структура связанной с рибосомами РНК IRES вируса паралича сверчка" . Nat Struct Mol Biol . 13 (12): 1092–1096. DOI : 10.1038 / nsmb1177 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-8321-7 . PMID 17115051 . 
  12. ^ Клемонс, WM младший; May, JL; Wimberly, BT; McCutcheon, JP; Capel, MS; Рамакришнан, V (август 1999 г.). «Структура бактериальной 30S рибосомной субъединицы при разрешении 5,5 А». Природа . 400 (6747): 833–840. DOI : 10,1038 / 23631 . PMID 10476960 . 
  13. ^ Кейт, JH; Юсупов ММ; Юсупова, ГЗ; Эрнест, штат Теннесси; Ноллер, HF (сентябрь 1999 г.). «Рентгеновские кристаллические структуры функциональных комплексов 70S рибосом». Наука . 285 (5436): 2095–2104. DOI : 10.1126 / science.285.5436.2095 . PMID 10497122 . 
  14. ^ Юсупов, ММ; Юсупова, ГЗ; Baucom, A; Либерман, К; Эрнест, штат Теннесси; Кейт, JH; Ноллер, HF (май 2001 г.). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Наука . 292 (5518): 883–896. DOI : 10.1126 / science.1060089 . PMID 11283358 . S2CID 39505192 .  
  15. ^ a b Ban, N; Nissen, P; Hansen, J; Мур, ПБ; Steitz, TA (август 2000 г.). «Полная атомная структура большой рибосомной субъединицы при разрешении 2,4 А». Наука . 289 (5481): 905–920. DOI : 10.1126 / science.289.5481.905 . PMID 10937989 . S2CID 14056415 .  
  16. ^ a b c d e f g h i j Rabl, Дж; Лейбундгут, М; Ataide, SF; Хааг, А; Ban, N (февраль 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1». Наука . 331 (6018): 730–736. DOI : 10.1126 / science.1198308 . ЛВП : 20.500.11850 / 153130 . PMID 21205638 . 
  17. ^ a b c d e f g h i j k Klinge, S; Voigts-Hoffmann, F; Лейбундгут, М; Арпагаус, S; Ban, N (ноябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 60S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 6». Наука . 334 (6058): 941–948. DOI : 10.1126 / science.1211204 . PMID 22052974 . S2CID 206536444 .  
  18. ^ a b Бен-Шем А., Гарро де Лубресс Н., Мельников С., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. (февраль 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å». Наука . 334 (6062): 1524–1529. DOI : 10.1126 / science.1212642 . PMID 22096102 . 
  19. ^ Из-за ограничений по размеру рибосомные структуры часто разделяются на несколько файлов координат.
  20. ^ Мельников, S; Бен-Шем, А; Гарро; de Loubresse, N; Дженнер, L; Юсупова, Г; Юсупов, М. (июн 2012). «Одно ядро, две оболочки: бактериальные и эукариотические рибосомы». Nat Struct Mol Biol . 19 (6): 560–567. DOI : 10.1038 / nsmb.2313 . PMID 22664983 . 
  21. ^ а б в Клинге, S; Voigts-Hoffmann, F; Лейбундгут, М; Ban, N (май 2012 г.). «Атомные структуры рибосомы эукариот». Trends Biochem Sci . 37 (5): 189–198. DOI : 10.1016 / j.tibs.2012.02.007 . PMID 22436288 . 
  22. ^ Дженнер, L; Мельников, С; de Loubresse, NG; Бен-Шем, А; Искакова, М; Уржумцев А; Мескаускас, А; Динман, Дж; Юсупова, Г; Юсупов, М. (декабрь 2012 г.). «Кристаллическая структура рибосомы 80S дрожжей». Curr Opin Struct Biol . 22 (6): 759–767. DOI : 10.1016 / j.sbi.2012.07.013 . PMID 22884264 . 
  23. ^ Lacombe, T; Гарсия-Гомес, Дж. Дж.; де ла Крус, Дж; Roser, D; Hurt, E; Linder, P; Кресслер, Д. (апрель 2009 г.). «Линейное слияние убиквитина с Rps31 и его последующее расщепление необходимы для эффективного производства и функциональной целостности 40S субъединиц рибосомы» . Mol Microbiol . 72 (1): 69–84. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2009.06622.x . PMID 19210616 . S2CID 33924290 .  
  24. ^ а б в Бен-Шем, А; Гарро; de Loubresse, N; Мельников, С; Дженнер, L; Юсупова, Г; Юсупов, М. (декабрь 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0». Наука . 334 (6062): 1524–1529. DOI : 10.1126 / science.1212642 . PMID 22096102 . S2CID 9099683 .  
  25. ^ Нильссон, J; Сенгупта, Дж .; Франк, Дж; Ниссен, П. (декабрь 2004 г.). «Регулирование эукариотической трансляции с помощью белка RACK1: платформа для сигнальных молекул на рибосоме» . EMBO Rep . 5 (12): 1137–1141. DOI : 10.1038 / sj.embor.7400291 . PMC 1299186 . PMID 15577927 .  
  26. ^ Пальма, L; Андерсен, Дж; Рахбек-Нильсен, H; Hansen, TS; Кристиансен, К; Højrup, P (март 1995 г.). «Фосфорилированный рибосомный белок S7 в Tetrahymena гомологичен S4 млекопитающего, а фосфорилированные остатки расположены в С-концевой области. Структурная характеристика белков, разделенных с помощью двумерного электрофореза в полиакриламидном геле» . J Biol Chem . 270 (11): 6000–6005. DOI : 10.1074 / jbc.270.11.6000 . PMID 7890730 . 
  27. ^ Hinnebusch, AG; Лорш, младший (октябрь 2012 г.). «Механизм инициации эукариотической трансляции: новые идеи и проблемы» . Cold Spring Harb Perspect Biol . 4 (10): a011544. DOI : 10.1101 / cshperspect.a011544 . PMC 3475172 . PMID 22815232 .  
  28. ^ Voigts-Hoffmann, F; Klinge, S; Ban, N (декабрь 2012 г.). «Структурные представления о рибосомах эукариот и инициация трансляции». Curr Opin Struct Biol . 22 (6): 768–777. DOI : 10.1016 / j.sbi.2012.07.010 . PMID 22889726 . 
  29. ^ Hashem, Y .; Жорж, А .; Dhote, V .; Langlois, R .; Liao, HY; Грассуччи, РА; Франк, Дж. (2013). «Структура преинициативного комплекса 43S рибосом млекопитающих, связанного со сканирующим фактором DHX29» . Cell . 153 (5): 1108–1119. DOI : 10.1016 / j.cell.2013.04.036 . PMC 3730827 . PMID 23706745 .  
  30. ^ Хаш, Y., Дес Жорж, А., Dhote В., Ланглуа Р., Ий, Г, Grassucci, RA, ... & Frank, J. (2013). Внутренние сайты входа в рибосомы, подобные вирусу гепатита С, вытесняют eIF3, чтобы получить доступ к субъединице 40S. Природа.
  31. ^ Фернандес, IS; Бай, XC; Hussain, T .; Келли, AC; Lorsch, JR; Рамакришнан, В .; Шерес, SH (2013). «Молекулярная архитектура комплекса инициации трансляции эукариот» . Наука . 342 (6160): 1240585. DOI : 10.1126 / science.1240585 . PMC 3836175 . PMID 24200810 .  
  32. ^ Гилберт, Венди В. (2011). "Функциональная специализация рибосом?" . Направления биохимических наук . 36 (3): 127–132. DOI : 10.1016 / j.tibs.2010.12.002 . ISSN 0968-0004 . PMC 3056915 . PMID 21242088 .   
  33. ^ Тописирович, я; Зоненберг, Н. (апрель 2011 г.). «Трансляционный контроль с помощью рибосомы эукариот». Cell . 145 (3): 333–334. DOI : 10.1016 / j.cell.2011.04.006 . PMID 21529706 . 
  34. ^ Прейсс, Томас (2015). «Все рибосомы созданы равными. Неужели?». Направления биохимических наук . 41 (2): 121–123. DOI : 10.1016 / j.tibs.2015.11.009 . ISSN 0968-0004 . PMID 26682497 .  
  35. ^ Ферретти, Макс Б .; Карбштейн, Катрин (07.02.2019). "Действительно ли существует функциональная специализация рибосом?" . РНК . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. 25 (5): 521–538. DOI : 10,1261 / rna.069823.118 . ISSN 1355-8382 . 
  36. ^ Фарли-Барнс, Кэтрин I .; Огава, Лиза М .; Базерга, Сьюзан Дж. (2019). «Рибосомопатии: старые концепции, новые противоречия» . Тенденции в генетике . Elsevier BV. 35 (10): 754–767. DOI : 10.1016 / j.tig.2019.07.004 . ISSN 0168-9525 . PMC 6852887 .  
  37. ^ Берингер, Дэниел; Гребер, Василий; Бан, Ненад (2011). «Механистическое понимание совместной трансляционной обработки белков, фолдинга, нацеливания и вставки в мембраны». Рибосомы : 405–418. DOI : 10.1007 / 978-3-7091-0215-2_32 . ISBN 978-3-7091-0214-5.
  38. ^ Bohnsack, Маркус Т .; Шлейфф, Энрико (2010). «Эволюция белковых систем нацеливания и транслокации». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1803 (10): 1115–1130. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2010.06.005 . PMID 20600359 . 
  39. ^ а б Нарла, А; Эберт, Б.Л. (апрель 2010 г.). «Рибосомопатии: нарушения функции рибосом у человека» . Кровь . 115 (16): 3196–3205. DOI : 10.1182 / кровь-2009-10-178129 . PMC 2858486 . PMID 20194897 .  
  40. ^ Штумпф, CR; Руджеро, Д. (август 2011 г.). «Раковой переводческий аппарат» . Curr Opin Genet Dev . 21 (4): 474–483. DOI : 10.1016 / j.gde.2011.03.007 . PMC 3481834 . PMID 21543223 .  
  41. ^ а б Нарла, А; Эберт, Б.Л. (октябрь 2011 г.). «Трансляционная медицина: рибосомопатии». Кровь . 118 (16): 4300–1. DOI : 10.1182 / кровь-2011-08-372250 . PMID 22021450 . 
  42. ^ Dauwerse, JG; Диксон, Дж; Seland, S; Ruivenkamp, ​​CA; ван Херинген, А; Hoefsloot, LH; Питерс, диджей; Буры, AC; Даумер-Хаас, К; Maiwald, R; Zweier, C; Керр, B; Кобо, AM; Toral, JF; Hoogeboom, AJ; Lohmann, DR; Hehr, U; Диксон, MJ; Breuning, MH; Wieczorek, D (январь 2011 г.). «Мутации в генах, кодирующих субъединицы РНК-полимераз I и III, вызывают синдром Тричера Коллинза». Нат Жене . 43 (1): 20–22. DOI : 10.1038 / ng.724 . PMID 21131976 . 
  43. ^ Финч, AJ; Хильченко, К; Basse, N; Дрынан, LF; Goyenechea, B; Menne, TF; Гонсалес Фернандес, А; Симпсон, П; Д'Сантос, CS; Арендс, MJ; Donadieu, J; Bellanné-Chantelot, C; Костанцо, М; Бун, C; McKenzie, AN ; Freund, SM; Уоррен, AJ (май 2011 г.). «Разделение гидролиза GTP с высвобождением eIF6 на рибосоме вызывает синдром Швахмана-Даймонда» . Гены и развитие . 25 (9): 917–929. DOI : 10,1101 / gad.623011 . PMC 3084026 . PMID 21536732 .  
  44. ^ Бланшар, Южная Каролина; Куперман, Б.С.; Уилсон, Д. Н. (июнь 2010 г.). «Пробный перевод с низкомолекулярными ингибиторами» . Chem. Биол . 17 (6): 633–645. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2010.06.003 . PMC 2914516 . PMID 20609413 .  
  45. ^ Пеллетье, J .; Пельц, SW (2007). «Терапевтические возможности перевода». Архив монографий Колд-Спринг-Харбор . 48 : 855–895.
  46. ^ Шнайдер-; Poetsch, T .; Usui, T .; и другие. (2010a). «Искаженные сообщения и искаженные переводы». Природные методы . 6 (3): 189–198. DOI : 10,1038 / nchembio.326 . PMID 20154667 . 
  47. ^ Шнайдер; Poetsch, T .; Ju, J .; и другие. (2010). «2010b. Ингибирование элонгации эукариотической трансляции циклогексимидом и лактимидомицином» . Nat Chem Biol . 6 (3): 209–217. DOI : 10.1038 / nchembio.304 . PMC 2831214 . PMID 20118940 .  
  48. ^ Dang, Y .; и другие. (2011). «Ингибирование элонгации трансляции эукариот противоопухолевым натуральным продуктом Микаламид Б.» РНК . 17 (8): 1578–1588. DOI : 10,1261 / rna.2624511 . PMC 3153980 . PMID 21693620 .   

Примечания [ править ]

  • "EMDB-1067: Рибосомный 80S-eEF2-сордарин комплекс из S. cerevisiae - EM Navigator" . emnavi.protein.osaka-u.ac.jp. Архивировано из оригинала на 2012-12-19 . Проверено 6 августа 2009 .
  • Джавалиско П., Уилсон Д., Крейтлер Т. и др. (Март 2005 г.). «Высокая гетерогенность рибосомных белков рибосомы Arabidopsis thaliana 80S» . Завод Мол. Биол . 57 (4): 577–591. DOI : 10.1007 / s11103-005-0699-3 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-86C6-1 . PMID  15821981 .
  • «Рибосомы» . www.cs.stedwards.edu. Архивировано из оригинала на 2009-03-20 . Проверено 6 августа 2009 .