Haloperoxidases являются пероксидазами , которые способны опосредовать окисление из галогенидов с помощью перекиси водорода . [1] И галогениды, и перекись водорода широко доступны в окружающей среде .
Уравнение Нернста показывает, что перекись водорода может окислять хлорид (E ° = 1,36 В), бромид (E ° = 1,09 В) и йодид (E ° = 0,536 В) с термодинамической точки зрения в естественных условиях, т.е. 0–30 ° C и pH от примерно 3 ( гуминовый слой почвы) до примерно 8 ( морская вода ). Фторид (E ° = 2,87 В) не окисляется перекисью водорода.
Классификация
В таблице представлена классификация галопероксидаз по галогенидам, окисление которых они способны катализировать.
Классификация этих ферментов по пригодности к использованию субстрата не обязательно указывает на предпочтение субстрата фермента . Например, хотя эозинофилы пероксидаза в состоянии к хлориду окислить, это преимущественно окисляет бромид. [2]
Галопероксидаза, миелопероксидаза (MPO), лактопероксидаза (LPO) и пероксидаза эозинофилов (EPO) млекопитающих также способны окислять тиоцианат псевдогалогенида (SCN - ). Каждый из них содержит простетическую группу гема, ковалентно связанную двумя сложноэфирными связями с боковыми цепями аспартата и / или глутамата . MPO имеет третью ковалентную связь через остаток метионина . Пероксидаза хрена также способна окислять эти субстраты, но ее гем не связан ковалентно и повреждается во время оборота. [3]
Специфическая бромопероксидаза ванадия в морских организмах (грибах, бактериях, микроводорослях, возможно, других эукариотах) использует ванадат и перекись водорода для бромирования электрофильных органических веществ. [4]
У улиток Murex есть бромпероксидаза, используемая для производства тирского пурпурного красителя. Фермент очень специфичен для бромида и физически стабилен, но его активный центр не охарактеризован.
Галопероксидаза | Окисляемый галогенид | Происхождение, Примечания |
---|---|---|
Хлоропероксидаза (CPO) | Cl - , Br - , I - | нейтрофилы ( миелопероксидаза ), эозинофилы ( пероксидаза эозинофилов , может использовать Cl - , предпочитает Br - ) |
Бромопероксидаза (BPO) | Br - , I - | молоко , слюна , слезы ( лактопероксидаза ), яйца морских ежей ( овопероксидаза ), бромопероксидаза |
Йодопероксидаза (IPO) | Я - | хрен ( пероксидаза хрена ) щитовидная железа ( пероксидаза щитовидной железы ) |
Смотрите также
- Бромопероксидаза ванадия
Рекомендации
- ^ SL Neidleman, J. Geigert (1986) Биогалогенирование - принципы, основные роли и применения; Издательство Ellis Horwood Ltd; Чичестер; ISBN 0-85312-984-3
- ^ [1] Эозинофилы предпочтительно используют бромид для создания галогенирующих агентов - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Журнал биологической химии
- ^ [2] Роль ковалентных связей гем-белок в пероксидазе млекопитающих
- ^ Зима, JM; Мур, BS (июль 2009 г.). «Изучение химии и биологии ванадий-зависимых галопероксидаз» . J. Biol. Chem . 284 : 18577–81. DOI : 10.1074 / jbc.R109.001602 . PMC 2707250 . PMID 19363038 .