Lamellipodium (множественное число ламеллоподии ) (от латинской пластинки , «тонкий лист»; стручок , «нога») является цитоскелетом белка актина проекции на передней кромке ячейки . Он содержит квазидвумерную актиновую сетку; вся структура продвигает клетку по субстрату. [1] Внутри ламеллиподий расположены актиновые ребра, называемые микрошипами , которые, когда они выходят за границу ламеллиподий, называются филоподиями . [2] Ламеллиподиум возникает в результате нуклеации актина в плазматической мембране клетки.[1] и является основной областью включения актина илиобразования микрофиламентов клетки.
Описание
Ламеллоподии встречаются в основном во всех мобильных клетках, таких как кератиноциты из рыбы и лягушек , которые участвуют в быстром ремонте ран . Ламеллиподии этих кератиноцитов позволяют им перемещаться со скоростью 10–20 мкм / мин по эпителиальным поверхностям. После отделения от основной части клетки ламеллиподиум все еще может свободно ползать самостоятельно.
Ламеллиподии - характерный признак переднего, переднего края подвижных клеток. Считается, что именно они являются двигателем, который тянет клетку вперед в процессе миграции клеток . Кончик ламеллиподиума - это место, где происходит экзоцитоз в мигрирующих клетках млекопитающих как часть их клатрин- опосредованного эндоцитарного цикла . Это, вместе с полимеризацией актина, помогает продлить ламеллу вперед и, таким образом, продвинуть фронт клетки. Таким образом, он действует как управляющее устройство для клеток в процессе хемотаксиса . Это также место, из которого частицы или агрегаты, прикрепленные к поверхности клетки, мигрируют в процессе, известном как образование колпачка .
- Состав
Структурно зазубренные концы микрофиламентов (локализованные мономеры актина в АТФ- связанной форме) обращены к «ищущему» краю клетки, тогда как заостренные концы (локализованные актиновые мономеры в АДФ- связанной форме) обращены к ламелле позади. [3] Это создает беговую дорожку по всей ламеллиподии, что способствует ретроградному потоку частиц повсюду. [3] Комплексы Arp2 / 3 присутствуют на стыках микрофиламент-микрофиламент в ламеллиподиях и помогают создавать актиновую сеть. Arp 2/3 может присоединяться только к ранее существовавшим микрофиламентам, но после связывания он создает сайт для расширения новых микрофиламентов, что создает разветвление. [4] Другая молекула, которая часто обнаруживается при полимеризации актина с Arp2 / 3, - это кортактин , который, по-видимому, связывает передачу сигналов тирозинкиназы с реорганизацией цитоскелета в ламеллиподиуме и связанных с ним структурах. [4]
Rac и Cdc42 представляют собой две ГТФазы Rho- семейства, которые обычно являются цитозольными, но при определенных условиях также могут обнаруживаться в клеточной мембране. [2] Когда Cdc42 активируется, он может взаимодействовать с рецепторами семейства белков синдрома Вискотта-Олдрича (WASp), в частности с N-WASp , который затем активирует Arp2 / 3. Это стимулирует ветвление актина и увеличивает подвижность клеток . [2] Rac1 индуцирует локализацию кортактина на клеточной мембране, где он одновременно связывает F-актин и Arp2 / 3. Результатом является структурная реорганизация ламеллиподии и, как следствие, подвижность клеток. [4] Rac способствует ламеллиподиям, а cdc42 - филоподиям. [5]
Белки Ena / VASP находятся на переднем крае ламеллиподий, где они способствуют полимеризации актина, необходимой для ламеллиподиального выпячивания и хемотаксиса. Кроме того, Ena / VASP предотвращает действие кэпирующего белка , который останавливает полимеризацию актина. [6]
Рекомендации
- ^ а б Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Наука о гирляндах. С. 908, 931, 973–975. ISBN 978-0-8153-3218-3.
- ^ а б в Смолл, Дж. Виктор; Страдаль, Терезия; Виньял, Эммануэль; Роттнер, Клеменс (2002). «Ламеллиподиум: где начинается перистальтика». Тенденции в клеточной биологии . 12 (3): 112–120. DOI : 10.1016 / S0962-8924 (01) 02237-1 . PMID 11859023 .
- ^ а б Крамер, Луиза П. (1997). «Молекулярный механизм актин-зависимого ретроградного потока в ламеллиподиях подвижных клеток» (PDF) . Границы биологических наук . 2 (4): d260–270. DOI : 10.2741 / A189 . PMID 9206973 .
- ^ а б в Weed, Scott A .; Каргинов, Андрей В .; Schafer, Dorothy A .; Уивер, Алисса М .; Кинли, Эндрю В .; Купер, Джон А .; Парсонс, Дж. Томас (2000). «Локализация кортактина в сайтах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействий с F-actin и комплексом Arp2 / 3» . Журнал клеточной биологии . 151 (1): 29–40. DOI : 10,1083 / jcb.151.1.29 . PMC 2189811 . PMID 11018051 .
- ^ Холл, Алан (1998). «Rho GTPases и актиновый цитоскелет». Наука . 279 (5350): 509–514. Bibcode : 1998Sci ... 279..509H . DOI : 10.1126 / science.279.5350.509 . PMID 9438836 .
- ^ Медведь, Джеймс Э .; Гертлер, Фрэнк Б. (2009). «Ena / VASP: к разрешению острого противоречия на острие» . Журнал клеточной науки . 122 (12): 1947–1953. DOI : 10,1242 / jcs.038125 . PMC 2723151 . PMID 19494122 .
Внешние ссылки
- MBInfo - Ламеллиподии
- MBInfo - Сборка ламеллиподий
- Видео тур по клеточной подвижности