Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с коэнзимом F420 .
Кофактор F430
Коэнзим F430.svg
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ChemSpider
  • InChI = 1S / C42H52N6O13.Ni / c1-40 (16-30 (43) 50) 22 (5-9-33 (54) 55) 27-15-42-41 (2,17-31 (51) 48- 42) 23 (6-10-34 (56) 57) 26 (47-42) 13-24-20 (11-35 (58) 59) 19 (4-8-32 (52) 53) 39 (45- 24) 37-28 (49) 7-3-18-21 (12-36 (60) 61) 25 (46-38 (18) 37) 14-29 (40) 44-27; / ч 13,18-23 , 25,27H, 3-12,14-17H2,1-2H3, (H9,43,45,46,47,48,49,50,51,52,53,54,55,56,57,58, 59,60,61); / п-1 / t18-, 19-, 20-, 21-, 22 +, 23 +, 25 +, 27-, 40-, 41-, 42 -; / m0./s1
    Ключ: QFGKGCZCUVIENT-SXMZNAGASA-M
  • CC12CC (= O) NC13CC4C (C (C (= N4) CC5C (C6CCC (= O) C (= C7C (C (C (= CC (= N3) C2CCC (= O) O) [N-] 7) CC (= O) O) CCC (= O) O) C6 = N5) CC (= O) O) (C) CC (= O) N) CCC (= O) O. [Ni]
Характеристики
C
42ЧАС
51N
6NiO-
13
Молярная масса906,58014
ВнешностьЖелтое твердое вещество
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
Ссылки на инфобоксы

F 430 является кофактором (иногда называемым коферментом) фермента метилкофермент М редуктазы (MCR). [1] [2] MCR катализирует реакцию EC 2.8.4.1, которая высвобождает метан на последней стадии метаногенеза :

CH
3–S – CoM + HS – CoB → CH
4 + CoB – S – S – CoM
Структура коэнзима М (HS-CoM)
Структура кофермента B (HS-CoB)

Он встречается только у метаногенных архей [3] и анаэробных метанотрофных архей. Он встречается в относительно высоких концентрациях у архей, участвующих в обратном метаногенезе: они могут содержать до 7% по весу белка никеля. [4]

Структура [ править ]

Тривиальное название кофактора F 430 был назначен в 1978 году на основе свойств желтого образца , извлеченного из Methanobacterium thermoautotrophicum , который имел спектроскопического максимум при 430 нм. [5] Он был идентифицирован как кофактор MCR в 1982 году [6], а полная структура была установлена ​​с помощью рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии . [7] Коэнзим F 430 содержит восстановленный порфирин в макроциклической кольцевой системе, называемой корфином. [8]Кроме того, он имеет два дополнительных кольца по сравнению со стандартным тетрапирролом (кольца AD), имея γ-лактамное кольцо E и кетосодержащее карбоциклическое кольцо F. Это единственный природный тетрапиррол, содержащий никель , элемент, редко встречающийся в биологических препаратах. системы. [9]

Биосинтез [ править ]

уропорфириноген III
дигидрозирогидрохлорин
сирогидрохлорин

Биосинтез строится из уропорфириногена III , прародителя всех природных тетрапирролов, включая хлорофилл, витамин B 12 , фикобилины, сирогем, гем и гем d 1 . Он превращается в сирогидрохлорин через дигидрозирогидрохлорин . [10] Введение никеля в этот тетрапиррол катализируется в реакции EC 4.99.1.11 той же хелатазой , CbiX , которая вводит кобальт в биосинтез кобаламина , давая здесь никель (II) -сирогидрохлорин. [11]

Никель (II) -сирогидрохлорин a, c-диамид превращается в seco-F430

АТФ-зависимая Ni-сирогидрохлорин a, c- диамидсинтаза (CfbE) затем превращает ацетатные боковые цепи a и c в ацетамид в реакциях EC 6.3.5.12 , образуя никель (II) -сирогидрохлорин a , c -диамид. Последовательность двух амидий случайна. [11] Двухкомпонентный комплекс Ni-сирогидрохлорин a, c-диамид-восстанавливающая циклаза (CfbCD) осуществляет 6-электронное и 7-протонное восстановление кольцевой системы в реакции EC 6.3.3.7, генерируя 15,17 3 - секо -F 430 -17 3-кислый ( seco -F 430 ) промежуточный. Восстановление включает гидролиз АТФ, и электроны передаются через два центра 4Fe-4S. На последней стадии кетосодержащее карбоциклическое кольцо F образуется АТФ-зависимым ферментом коэнзим F (430) синтетазой (CfbB) в реакции EC 6.4.1.9 , образуя кофермент F 430 . [11] [12] [13] Этот фермент представляет собой MurF-подобную лигазу , обнаруженную при биосинтезе пептидогликана .

Ссылки [ править ]

  1. ^ Стивен В., Рэгдейл (2014). «Глава 6. Биохимия метил-кофермента М редуктазы: никелевый металлофермент, который катализирует заключительный этап синтеза и первый этап анаэробного окисления парникового газа метана ». В Питере М. Х. Кронеке и Марте Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 125–145. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_6 . ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416393 .
  2. ^ Хофер, Урсула (2016). «Мастера метана». Обзоры природы микробиологии . 14 (12): 727. DOI : 10.1038 / nrmicro.2016.170 . PMID 27818502 . S2CID 35175663 .  
  3. ^ Thauer РК (1998). «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон» . Микробиология . 144 (9): 2377–2406. DOI : 10.1099 / 00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 . 
  4. ^ Крюгер М., Мейердиркс А., Глёкнер Ф.О. и др. (Декабрь 2003 г.). «Заметный никелевый белок в микробных матах, который анаэробно окисляет метан». Природа . 426 (6968): 878–81. Bibcode : 2003Natur.426..878K . DOI : 10,1038 / природа02207 . PMID 14685246 . S2CID 4383740 .  
  5. ^ Gunsalus, RP; Вулф, RS (1978). «Хромофорные факторы F342 и F430 Methanobacterium thermoautotrophicum». Письма о микробиологии FEMS . 3 (4): 191–193. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.1978.tb01916.x .
  6. ^ Эллефсон, WL; Уитмен, ВБ; Вулф, RS (1982). «Никельсодержащий фактор F430: хромофор метилредуктазы Methanobacterium» . Труды Национальной академии наук . 79 (12): 3707–3710. Bibcode : 1982PNAS ... 79.3707E . DOI : 10.1073 / pnas.79.12.3707 . PMC 346495 . PMID 6954513 .  
  7. ^ Farber G, Келлер Вт, Кратко С, Jaun В, Pfaltz А, Спиннер С, Kobelt А, Eschenmoser А (1991). «Коэнзим F 430 из метаногенных бактерий: полное определение конфигурации на основании рентгеновского анализа пентаметилового эфира 12,13-диэпи-F430 и ЯМР-спектроскопии». Helvetica Chimica Acta . 74 (4): 697–716. DOI : 10.1002 / hlca.19910740404 .
  8. ^ Eschenmoser, A. (1986). «Химия корфиноидов». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 471 (1 международный): 108–129. Bibcode : 1986НЯСА.471..108Е . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1986.tb48030.x . S2CID 83719424 . 
  9. ^ Джонсон, Майкл К .; Скотт, Роберт А. (2 октября 2017 г.). Сборка металлопротеинового активного сайта . ISBN 9781119159834.
  10. ^ Муха, Гельмут; Келлер, Эберхард; Вебер, Ганс; Лингенс, Франц; Трёш, Вальтер (1985-10-07). «Сирогидрохлорин, предшественник биосинтеза фактора F430 в Methanobacterium thermoautotrophicum» . Письма FEBS . 190 (1): 169–171. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (85) 80451-8 .
  11. ^ a b c Мур, Саймон Дж .; Sowa, Sven T .; Шухардт, Кристофер; Дири, Эвелин; Лоуренс, Эндрю Д .; Рамос, Хосе Васкес; Биллиг, Сьюзен; Биркемейер, Клаудиа; Чиверс, Питер Т .; Ховард, Марк Дж .; Ригби, Стивен Э.Дж.; Layer, Gunhild; Уоррен, Мартин Дж. (2017). «Выяснение биосинтеза метанового катализатора кофермента F430» . Природа . 543 (7643): 78–82. Bibcode : 2017Natur.543 ... 78М . DOI : 10,1038 / природа21427 . PMC 5337119 . PMID 28225763 .  
  12. ^ Чжэн, Кайюань; Ngo, Phong D .; Оуэнс, Виктория Л .; Ян, Сюэ-Пэн; Мансурабади, Стивен О. (2016). «Путь биосинтеза кофермента F430 у метаногенных и метанотрофных архей» . Наука . 354 (6310): 339–342. Bibcode : 2016Sci ... 354..339Z . DOI : 10.1126 / science.aag2947 . PMID 27846569 . 
  13. ^ Р. Каспи (2017-01-09). «Путь: биосинтез фактора 430» . База данных MetaCyc Metabolic Pathway . Проверено 27 апреля 2020 .