Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Даптомицин
Даптомицин Болл и др. Svg
Клинические данные
Торговые наименованияКубицин, Кубицин РФ
Другие именаLY 146032
AHFS / Drugs.comМонография
Данные лицензии

Категория беременности
Пути
администрирования		Внутривенно
Код УВД
Легальное положение
Легальное положение
  • AU : S4 (только по рецепту)
  • Великобритания : POM (только по рецепту) [2]
  • США : только ℞ [3] [4]
  • ЕС : только рецепты [5]
Фармакокинетические данные
Биодоступностьн / д
Связывание с белками90–95%
МетаболизмПочечный (предположительный) [6]
Ликвидация Период полураспада7–11 часов (до 28 часов при почечной недостаточности)
ЭкскрецияПочечный (78%; в основном в неизмененном виде); фекалии (5,7%)
Идентификаторы
Количество CAS
PubChem CID
DrugBank
ChemSpider
UNII
КЕГГ
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
  • ChEMBL508162 ☒N
CompTox Dashboard ( EPA )
  • DTXSID1041009
ECHA InfoCard100.116.065
Химические и физические данные
ФормулаС 72 H 101 N 17 O 26
Молярная масса1 620 0,693  г · моль -1
 ☒NпроверитьY (что это?) (проверить)  
Даптомицин
1. Даптомицин связывается и внедряется в клеточную мембрану. 2. Агрегируется в мембране. 3. Он изменяет форму мембраны, образуя отверстие, позволяющее ионам легко входить и выходить из клетки.
Идентификаторы
СимволНет данных
TCDB1.D.15
OPM суперсемейство163
Белок OPM1т5н

Даптомицин , продаваемый, среди прочего, под торговой маркой Cubicin , представляет собой липопептидный антибиотик, используемый для лечения системных и опасных для жизни инфекций, вызванных грамположительными организмами. Это природное соединение, содержащееся в почвенном сапротрофе Streptomyces roseosporus . Его особый механизм действия делает его полезным при лечении инфекций, вызванных множественными лекарственно-устойчивыми бактериями.

Даптомицин был исключен из Списка основных лекарственных средств Всемирной организации здравоохранения в 2019 году. [7] [8] Всемирная организация здравоохранения классифицирует даптомицин как критически важный для медицины человека. [9]

Медицинское использование [ править ]

Даптомицин показан для использования у взрослых в США при инфекциях кожи и кожных структур, вызванных грамположительными инфекциями, бактериемией S. aureus и правосторонним эндокардитом, вызванным S. aureus . Он активно связывается с легочным сурфактантом , поэтому не может использоваться при лечении пневмонии. [10] Кажется, есть разница в использовании даптомицина при гематогенной пневмонии. [11]

Побочные эффекты [ править ]

Общие нежелательные лекарственные реакции, связанные с терапией даптомицином, включают: [12] [13]

  • Сердечно-сосудистые: низкое кровяное давление , высокое кровяное давление , отек
  • Центральная нервная система: бессонница.
  • Дерматологические: сыпь
  • Со стороны желудочно-кишечного тракта: диарея, боли в животе.
  • Гематологические: эозинофилия
  • Респираторные органы: одышка.
  • Прочие: реакции в месте инъекции, лихорадка, гиперчувствительность.

Менее распространенные, но серьезные побочные эффекты, описанные в литературе, включают:

  • Гепатотоксичность: [14] повышение уровня трансаминаз.
  • Нефротоксичность: [15] острое повреждение почек в результате рабдомиолиза.

Кроме того , миопатия и рабдомиолиз были зарегистрированы у пациентов , одновременно принимающих статины , [16] , но является ли это связано исключительно статина , или Даптомицин потенцирует этот эффект неизвестен. Из-за ограниченности доступных данных производитель рекомендует временно отменить статины, пока пациент получает терапию даптомицином. Уровни креатинкиназы обычно проверяются регулярно, пока люди проходят терапию даптомицином.

В июле 2010 года FDA выпустило предупреждение о том, что даптомицин может вызывать опасную для жизни эозинофильную пневмонию . FDA заявило, что выявило семь подтвержденных случаев эозинофильной пневмонии в период с 2004 по 2010 год и еще 36 возможных случаев. Все семь подтвержденных жертв были старше 60 лет, и симптомы появились в течение двух недель после начала терапии.

Фармакология [ править ]

Механизм действия [ править ]

Даптомицин обладает особым механизмом действия, нарушая многие аспекты функции мембран бактериальных клеток . Он вставляется в клеточную мембрану фосфатидилглицерин- зависимым образом, где затем агрегируется. Агрегация даптомицина изменяет кривизну мембраны, что создает отверстия, через которые проходят ионы. Это вызывает быструю деполяризацию , что приводит к потере мембранного потенциала, что приводит к ингибированию синтеза белков , ДНК и РНК , что приводит к гибели бактериальных клеток. [17]

Было высказано предположение, что образование сферических мицелл [18] под действием даптомицина может влиять на механизм действия.

Микробиология [ править ]

Даптомицин обладает бактерицидным действием только в отношении грамположительных бактерий. Он доказал свою активность in vitro против энтерококков (включая устойчивые к гликопептидам энтерококки (GRE)), стафилококков (включая устойчивый к метициллину Staphylococcus aureus ), стрептококков , [19] коринебактерий и устойчивых Borrelia burgdorferi в стационарной фазе . [ требуется медицинская цитата ]

Устойчивость к даптомицину [ править ]

Устойчивость к даптомицину по-прежнему встречается редко, [ когда? ], но все чаще регистрируется в GRE, начиная с Кореи в 2005 г., в Европе в 2010 г., на Тайване в 2011 г. и в США, где с 2007 по 2011 г. было зарегистрировано девять случаев. [20] Устойчивость к даптомицину возникла в пяти из них. шесть случаев, пока они лечились. Механизм сопротивления неизвестен. Было обнаружено, что штамм Paenibacillus возрастом четыре миллиона лет, выделенный из образцов почвы в пещере Лечугилла, обладает естественной устойчивостью к даптомицину. [21]

Эффективность [ править ]

Доказано, что даптомицин не уступает стандартным методам лечения ( нафциллин , оксациллин , флуклоксациллин или ванкомицин ) при лечении бактериемии и правостороннего эндокардита, вызванных S. aureus . [22] Исследование, проведенное в Детройте, штат Мичиган, сравнивало 53 пациентов, получавших даптомицин по поводу подозрения на инфекцию кожи или мягких тканей MRSA, и ванкомицин, показав более быстрое выздоровление (4 против 7 дней) с даптомицином. [23]

В клинических испытаниях фазы III ограниченные данные показали, что даптомицин связан с плохими результатами у пациентов с левосторонним эндокардитом. [ необходима цитата ] Даптомицин не изучался у пациентов с эндокардитом или менингитом протезного клапана . [24]

Биосинтез [ править ]

Рисунки 1–7. Биосинтез даптомицина
Рисунок 8. Структуры липопептидных антибиотиков. Цвета выделяют позиции в даптомицине, которые были модифицированы с помощью генной инженерии, а также происхождение модулей или субъединиц из A54145 или кальций-зависимого антибиотика (CDA). [25]
Рисунок 9. Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков, родственных даптомицину. Положение 8, которое обычно содержит D-Ala в даптомицине, было модифицировано заменами модулей, чтобы оно содержало D-Ser, D-Asn или D-Lys; позиция 11, которая, естественно, имеет D-Ser, была изменена обменом модулями на D-Ala или D-Asn; положение 12, которое обычно содержит 3-метил-L-Glu, было модифицировано путем делеции гена метилтрансферазы, чтобы он обладал L-Glu; положение 13, которое обычно содержит L-кинуренин (L-Kyn), было модифицировано заменами субъединиц, чтобы оно содержало L-Trp, L-Ile или L-Val; положение 1 обычно включает антеизо-ундеканоильную, изододеканоильную и антеизотридеканоильную жирные ацильные группы. Все эти изменения комбинаторизированы. [25]

Даптомицин - это циклический липопептидный антибиотик, продуцируемый Streptomyces roseosporus . [26] [27] Даптомицин состоит из 13 аминокислот, 10 из которых расположены циклически, а три - на экзоциклическом хвосте. В препарате присутствуют две небелковые аминокислоты, необычная аминокислота L-кинуренин (Kyn), известная только как даптомицин, и L-3-метилглутаминовая кислота (mGlu). N-конец экзоциклического остатка триптофана связан с декановой кислотой, жирной кислотой со средней длиной цепи (C10). Биосинтез инициируется связыванием декановой кислоты с N-концевым триптофаном.с последующим связыванием остальных аминокислот с помощью механизмов нерибосомальной пептидной синтетазы (NRPS). Наконец, происходит событие циклизации, которое катализируется ферментом тиоэстеразы, и обеспечивается последующее высвобождение липопептида.

NRPS, ответственный за синтез даптомицина, кодируется тремя перекрывающимися генами : dptA, dptBC и dptD . В dptE и dptF генов, непосредственно перед DPTA , вероятно, будет участвовать в инициации биосинтеза даптомицина путем связывания декановой кислоты с N-концевой Trp. [28] Эти новые гены (dptE, dptF) соответствуют продуктам, которые, скорее всего, работают в сочетании с уникальным доменом конденсации для ацилирования первой аминокислоты (триптофана). Эти и другие новые гены ( dptI, dptJ), как полагают, вовлечены в поставку небелковых аминокислот L-3-метилглутаминовой кислоты и Kyn; они расположены рядом с генами NRPS. [28]

Часть даптомицина, содержащая декановую кислоту, синтезируется аппаратом синтазы жирных кислот (рис. 2). Посттрансляционная модификация апоацильного белка-носителя (ACP, тиоляция или Т-домен) ферментом фосфопантетеинилтрансферазой (PPTase) катализирует перенос гибкого фосфопантетеинового плеча от кофермента A к консервативному серину в ACP-домене через фосфодиэфирную связь . Холо-АСР может обеспечивать тиол, на котором субстрат и ацильные цепи ковалентно связаны во время удлинения цепи. Два основных каталитических домена - это ацилтрансфераза (AT) и кетосинтаза (KS). AT действует на субстрат малонил-CoA и передает ацильную группу тиолу домена ACP. Эта чистая транстиоляция является энергетически нейтральным шагом. Затем ацил-S-ACP транстиолируется в консервативный цистеин на KS;KS декарбоксилирует нижележащий малонил-S-ACP и образует β-кетоацил-S-ACP. Это служит подложкой для следующего цикла удлинения. Однако перед началом следующего цикла β-кетогруппа подвергается восстановлению до соответствующего спирта, катализируемому доменом кеторедуктазы, с последующей дегидратацией до олефина, катализируемой доменом дегидратазы, и, наконец, восстановлением до метилена, катализируемым доменом еноилредуктазы. Каждый каталитический цикл KS приводит к чистому добавлению двух атомов углерода. После еще трех итераций удлинения фермент тиоэстераза катализирует гидролиз и, таким образом, высвобождение свободной жирной кислоты C-10.β-кетогруппа подвергается восстановлению до соответствующего спирта, катализируемому доменом кеторедуктазы, с последующей дегидратацией до олефина, катализируемой доменом дегидратазы, и, наконец, восстановлением до метилена, катализируемым доменом еноилредуктазы. Каждый каталитический цикл KS приводит к чистому добавлению двух атомов углерода. После еще трех итераций удлинения фермент тиоэстераза катализирует гидролиз и, таким образом, высвобождение свободной жирной кислоты C-10.β-кетогруппа подвергается восстановлению до соответствующего спирта, катализируемому доменом кеторедуктазы, с последующей дегидратацией до олефина, катализируемой доменом дегидратазы, и, наконец, восстановлением до метилена, катализируемым доменом еноилредуктазы. Каждый каталитический цикл KS приводит к чистому добавлению двух атомов углерода. После еще трех итераций удлинения фермент тиоэстераза катализирует гидролиз и, таким образом, высвобождение свободной жирной кислоты C-10.свободной жирной кислоты C-10.свободной жирной кислоты C-10.[ требуется медицинская цитата ]

Для синтеза пептидной части даптомицина используется механизм NRPS. Биосинтетический аппарат системы NRPS состоит из многомодульных ферментативных сборочных линий, которые содержат по одному модулю для каждого включенного мономера аминокислоты. [29] Внутри каждого модуля находятся каталитические домены, которые осуществляют удлинение растущей пептидильной цепи. Растущий пептид ковалентно связан с доменом тиолирования; здесь его называют белком-носителем пептидила, поскольку он переносит растущий пептид от одного каталитического домена к другому. Опять же, домен апо-Т должен быть примирован к домену голо-Т с помощью РРТазы, присоединяя гибкое плечо фосфопантетеина к консервативному остатку серина. Домен аденилирования выбирает аминокислотный мономер для включения и активирует карбоксилат с помощью АТФ с образованием аминоацил-АМФ. Затем домен A устанавливает аминоацильную группу на тиолате соседнего домена T. Домен конденсации (C) катализирует реакцию образования пептидной связи, которая вызывает удлинение цепи. Он соединяет вышестоящий пептидил-ST с нижележащим аминоацил-ST (рис. 7).Удлинение цепи на один аминоацильный остаток и транслокация цепи в следующий Т-домен происходят согласованно. Порядок этих доменов - CAT. В некоторых случаях домен эпимеризации необходим в тех модулях, в которые должны быть включены мономеры L-аминокислоты и эпимеризоваться в D-аминокислоты. Доменная организация в таких модулях - CATE.[29]

Первый модуль имеет организацию CAT с тремя доменами; они часто встречаются на конвейерах, производящих N-ацилированные пептиды. [29] Первый C домен катализирует N-ацилирование инициирующей аминокислоты (триптофана), в то время как он установлен на T. Фермент аденилирования (Ad) катализирует конденсацию декановой кислоты и N-концевого триптофана, который включает декановую кислоту в растущий пептид (рис. 3). Гены, ответственные за это событие связывания, представляют собой dptE и dptF, которые расположены выше dptA, первого гена кластера биосинтетических генов даптомицина NRPS. Как только происходит связывание декановой кислоты с N-концевым остатком триптофана, начинается конденсация аминокислот, катализируемая NRPS. [ требуется медицинская цитата ]

Первые пять модулей NRPS кодируются геном dptA и катализируют конденсацию L-триптофана, D-аспарагина, L-аспартата, L-треонина и глицина соответственно (рис. 4). Модули 6-11, которые катализируют конденсацию L-орнитина, L-аспартата, D-аланина, L-аспартата, глицина и D-серина, кодируются для гена dptBC (рис. 5). dptD катализирует включение двух небелковых аминокислот, L-3-метилглутаминовой кислоты (mGlu) и Kyn, который до сих пор известен только даптомицину, в растущий пептид (рис. 6). [27] Удлинение этими модулями NRPS в конечном итоге приводит к макроциклизации и высвобождению, при которых α-аминогруппа, а именно треонин, действует как внутренний нуклеофил во время циклизации с образованием 10-аминокислотного кольца (рис. 6). Терминальный модуль на конвейере NRPS имеет организацию CAT-TE. Домен тиоэстеразы катализирует обрыв цепи и высвобождение зрелого липопептида. [29]

Молекулярная инженерия даптомицина, единственного на рынке кислотного липопептидного антибиотика на сегодняшний день (рис. 8), добилась многих успехов с момента его появления в клинической медицине в 2003 году. [30] Это привлекательная цель для комбинаторного биосинтеза по многим причинам: производные второго поколения в настоящее время находятся в клинике для разработки; [31] Streptomyces roseosporus , организм-продуцент даптомицина, поддается генетическим манипуляциям; [32] кластер генов биосинтеза даптомицина был клонирован, секвенирован и экспрессирован в S. lividans ; [31]аппарат биосинтеза липопептидов потенциально может быть прерван вариациями природных предшественников, а также направленным на предшественник биосинтезом, делецией генов, генетическим обменом и обменом модулей; [32] инструменты молекулярной инженерии были разработаны для облегчения экспрессии трех отдельных генов NRPS из трех разных участков хромосомы, используя ermEp * для экспрессии двух генов из эктопических локусов; [33] другие кластеры липопептидных генов, как родственные, так и не связанные с даптомицином, были клонированы и секвенированы [25], таким образом обеспечивая гены и модули, позволяющие генерировать гибридные молекулы; [32] производные могут быть получены путем химико-ферментативного синтеза; [34]и, наконец, усилия в области медицинской химии могут еще больше модифицировать эти продукты молекулярной инженерии. [31]

Новые производные даптомицина (фиг. 9) были первоначально получены путем замены третьей субъединицы NRPS ( dptD ) на концевые субъединицы из A54145 (фактор B1) или кальций-зависимых антибиотических путей для создания молекул, содержащих Trp13, Ile13 или Val13. [35] dptDотвечает за включение в цепь предпоследней аминокислоты, 3-метил-глутаминовой кислоты (3mGlu12), и последней аминокислоты, Kyn13. Этот обмен был достигнут без создания сайтов стыковки между пептидами. Эти замены целых субъединиц были связаны с делецией гена Glu12-метилтрансферазы, с заменами модулей во внутридоменных линкерных сайтах на Ala8 и Ser11 и с вариациями боковых цепей природных жирных кислот с образованием более 70 новых липопептидов в значительных количествах; большинство полученных липопептидов обладают сильной антибактериальной активностью. [25] [35] Некоторые из этих соединений обладают антибактериальной активностью in vitro, аналогичной даптомицину. Кроме того, один показал улучшенную активность против E. coli.imp мутант, у которого была нарушена способность собирать присущий ему липополисахарид. Ряд этих соединений был произведен с выходами от 100 до 250 мг / л; это, конечно, открывает возможность для успешного увеличения масштабов с помощью методов ферментации. К настоящему времени исследован лишь небольшой процент возможных комбинаций аминокислот в пептидном ядре. [36]

История [ править ]

Даптомицин, первоначально обозначенный как LY 146032, был обнаружен исследователями из Eli Lilly and Company в конце 1980-х годов. LY 146032 показал многообещающие результаты в фазе I / II клинических испытаний для лечения инфекции, вызванной грамположительными организмами. Lilly прекратила разработку, потому что терапия высокими дозами была связана с побочными эффектами на скелетные мышцы, включая миалгию и потенциальный миозит . [ необходима цитата ]

Права на LY 146032 были приобретены Cubist Pharmaceuticals в 1997 году, которая после одобрения Управления по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) в сентябре 2003 года для использования у людей старше 18 лет начала продавать препарат под торговой маркой Cubicin. Кубицин продается в ЕС и в нескольких других странах компанией Novartis после ее покупки у Chiron Corporation , предыдущего лицензиата. [37] [38]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b «Использование даптомицина во время беременности» . Drugs.com . 3 декабря 2019 . Проверено 28 августа 2020 .
  2. ^ "Кубицин 350 мг порошок для раствора для инъекций или инфузий - Краткое изложение характеристик продукта (SmPC)" . (ЭМС) . 24 августа 2018 . Проверено 28 августа 2020 .
  3. ^ «Кубицин-даптомицин для инъекций, порошок, лиофилизированный, для раствора» . DailyMed . 18 декабря 2018 . Проверено 28 августа 2020 .
  4. ^ «Кубицин RF-даптомицин для инъекций, порошок, лиофилизированный, для раствора» . DailyMed . 18 декабря 2018 . Проверено 28 августа 2020 .
  5. ^ "Кубицин" . Европейское агентство по лекарственным средствам . 17 сентября 2018 . Проверено 28 августа 2020 .
  6. ^ Вудворт JR, Nyhart EH, Шиповник GL, Wolny JD, Black HR (февраль 1992). «Фармакокинетика однократной дозы и антибактериальная активность даптомицина, нового липопептидного антибиотика, у здоровых добровольцев» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 36 (2): 318–25. DOI : 10.1128 / aac.36.2.318 . PMC 188435 . PMID 1318678 .  
  7. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Резюме: отбор и использование основных лекарственных средств 2019: отчет 22-го комитета экспертов ВОЗ по отбору и использованию основных лекарственных средств . Женева: Всемирная организация здравоохранения. ЛВП : 10665/325773 . WHO / MVP / EMP / IAU / 2019.05. Лицензия: CC BY-NC-SA 3.0 IGO.
  8. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Выбор и использование основных лекарственных средств: отчет Комитета экспертов ВОЗ по отбору и использованию основных лекарственных средств, 2019 г. (включая 21-й Примерный перечень основных лекарственных средств ВОЗ и 7-й Примерный перечень основных лекарственных средств для детей ВОЗ) . Женева: Всемирная организация здравоохранения. ЛВП : 10665/330668 . ISBN 9789241210300. ISSN  0512-3054 . Серия технических отчетов ВОЗ; 1021.
  9. ^ Всемирная организация здравоохранения (2019). Критически важные противомикробные препараты для медицины человека (6-е издание). Женева: Всемирная организация здравоохранения. ЛВП : 10665/312266 . ISBN 9789241515528.
  10. ^ Baltz RH (апрель 2009). «Даптомицин: механизмы действия и резистентности, биосинтетическая инженерия». Текущее мнение в химической биологии . 13 (2): 144–51. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2009.02.031 . PMID 19303806 . 
  11. ^ Henken S, Bohling J, Martens-Lobenhoffer J, Paton JC, Ogunniyi AD, Briles DE, et al. (Февраль 2010 г.). «Профили эффективности даптомицина для лечения инвазивных и неинвазивных легочных инфекций, вызванных Streptococcus pneumoniae» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 54 (2): 707–17. DOI : 10,1128 / AAC.00943-09 . PMC 2812129 . PMID 19917756 .  
  12. ^ «Основные сведения о прописании: КУБИЦИН (даптомицин для инъекций) для внутривенного применения» (PDF) . Cubist Pharmaceuticals . Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США.
  13. ^ Класко РК, изд. (2006). «Даптомицин». Система Drugdex . 129 . Гринвуд-Виллидж (Колорадо): Thomson Micromedex.
  14. ^ Мо У, Р Неринг, Юнг АГ, Хаусман СТ (июнь 2016). «Возможная гепатотоксичность, связанная с даптомицином: отчет о болезни и обзор литературы». Журнал аптечной практики . 29 (3): 253–6. DOI : 10.1177 / 0897190015625403 . PMID 26763341 . S2CID 26176155 .  
  15. ^ Kazory A, Dibadj K, Weiner ID (март 2006). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность у пациента, получавшего даптомицин» . Журнал антимикробной химиотерапии . 57 (3): 578–9. DOI : 10,1093 / JAC / dki476 . PMID 16410267 . 
  16. ^ Одеро RO, Cleveland KO, Гельфанд MS (июнь 2009). «Рабдомиолиз и острая почечная недостаточность, связанные с одновременным назначением даптомицина и ингибитора HMG-CoA редуктазы» . Журнал антимикробной химиотерапии . 63 (6): 1299–300. DOI : 10,1093 / JAC / dkp127 . PMID 19346518 . 
  17. ^ Pogliano J, Pogliano N, Silverman JA (сентябрь 2012). «Даптомицин-опосредованная реорганизация мембранной архитектуры вызывает неправильную локализацию основных белков деления клетки» . Журнал бактериологии . 194 (17): 4494–504. DOI : 10.1128 / JB.00011-12 . PMC 3415520 . PMID 22661688 .  
  18. ^ Киркхем S, Кастеллетто В, Хэмли ИВ, Иноуэ К, Рэмбо R, Реза М, Руоколайнен J (июль 2016). «Самосборка циклического липопептида даптомицина: образование сферических мицелл не зависит от присутствия хлорида кальция» (PDF) . ХимФисХим . 17 (14): 2118–22. DOI : 10.1002 / cphc.201600308 . PMID 27043447 .  
  19. ^ Сапожник, DM; Simou, J; Роланд, WE (июнь 2006 г.). «Обзор даптомицина для инъекций (Кубицин) в лечении сложных инфекций кожи и кожных структур» . Ther Clin Risk Manag . 2 (2): 169–74. DOI : 10.2147 / tcrm.2006.2.2.169 . PMC 1661656 . PMID 18360590 .  
  20. ^ Cleveland KO, Гельфанд MS (май 2013). «Даптомицин-нечувствительные энтерококковые инфекции». Инфекционные болезни в клинической практике . 21 (3): 213. DOI : 10,1097 / IPC.0b013e31828875fc .
  21. ^ Павловского AC, Ван W, Koteva K, Barton HA, Макартур AG, Райт GD (декабрь 2016). «Разнообразный внутренний резистом к антибиотикам пещерной бактерии» . Nature Communications . 7 : 13803. Bibcode : 2016NatCo ... 713803P . DOI : 10.1038 / ncomms13803 . PMC 5155152 . PMID 27929110 .  
  22. ^ Фаулера В.Г., Букэр HW, Кори Р., Abrutyn Е, Karchmer AW, Рапп ME, и др. (Август 2006 г.). «Даптомицин по сравнению со стандартной терапией бактериемии и эндокардита, вызванного Staphylococcus aureus». Медицинский журнал Новой Англии . 355 (7): 653–65. DOI : 10.1056 / NEJMoa053783 . PMID 16914701 . 
  23. Перейти ↑ Davis SL, McKinnon PS, Hall LM, Delgado G, Rose W, Wilson RF, Rybak MJ (декабрь 2007 г.). «Даптомицин против ванкомицина при осложненных инфекциях кожи и кожных структур: клинические и экономические результаты». Фармакотерапия . 27 (12): 1611–8. DOI : 10,1592 / phco.27.12.1611 . PMID 18041881 . S2CID 30964162 .  
  24. ^ «Кубицин (даптомицин для инъекций)» . Cubist Pharmaceuticals.
  25. ^ a b c d Nguyen KT, Kau D, Gu JQ, Brian P, Wrigley SK, Baltz RH, Miao V (сентябрь 2006 г.). «3-метилтрансфераза глутаминовой кислоты, кодируемая дополнительным локусом гена, важным для биосинтеза даптомицина в Streptomyces roseosporus». Молекулярная микробиология . 61 (5): 1294–307. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2006.05305.x . PMID 16879412 . S2CID 19766889 .  
  26. ^ Miao V, Coëffet-LeGal MF, Brian P, Brost R, Penn J, Whiting A и др. (Май 2005 г.). «Биосинтез даптомицина в Streptomyces roseosporus: клонирование и анализ кластера генов и пересмотр стереохимии пептидов». Микробиология . 151 (Pt 5): 1507–1523. DOI : 10.1099 / mic.0.27757-0 . PMID 15870461 . 
  27. ^ a b Стинберген Дж., Олдер Дж., Торн Г. М., Талли Ф. П. (март 2005 г.). «Даптомицин: липопептидный антибиотик для лечения серьезных грамположительных инфекций» . Журнал антимикробной химиотерапии . 55 (3): 283–8. DOI : 10,1093 / JAC / dkh546 . PMID 15705644 . 
  28. ^ a b Mchenney MA, Hosted TJ, Dehoff BS, Rosteck PR, Baltz RH (январь 1998 г.). «Молекулярное клонирование и физическое картирование кластера генов даптомицина из Streptomyces roseosporus» . Журнал бактериологии . 180 (1): 143–51. DOI : 10.1128 / JB.180.1.143-151.1998 . PMC 106860 . PMID 9422604 .  
  29. ^ a b c d Fischbach MA, Walsh CT (август 2006 г.). "Сборочная энзимология поликетидных и нерибосомальных пептидных антибиотиков: логика, машины и механизмы". Химические обзоры . 106 (8): 3468–96. DOI : 10.1021 / cr0503097 . PMID 16895337 . 
  30. ^ Baltz RH (февраль 1998). «Генетические манипуляции с продуцирующими антибиотики Streptomyces». Тенденции в микробиологии . 6 (2): 76–83. DOI : 10.1016 / S0966-842X (97) 01161-X . PMID 9507643 . 
  31. ^ a b c Baltz RH, Miao V, Wrigley SK (декабрь 2005 г.). «Натуральные продукты к лекарствам: даптомицин и родственные липопептидные антибиотики». Отчеты о натуральных продуктах . 22 (6): 717–41. DOI : 10.1039 / b416648p . PMID 16311632 . 
  32. ^ a b c Baltz RH, Brian P, Miao V, Wrigley SK (февраль 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез липопептидных антибиотиков Streptomyces roseosporus». Журнал промышленной микробиологии и биотехнологии . 33 (2): 66–74. DOI : 10.1007 / s10295-005-0030-у . PMID 16193281 . S2CID 10856890 .  
  33. ↑ Nguyen KT, Ritz D, Gu JQ, Alexander D, Chu M, Miao V и др. (Ноябрь 2006 г.). «Комбинаторный биосинтез новых антибиотиков, связанных с даптомицином» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (46): 17462–7. Bibcode : 2006PNAS..10317462N . DOI : 10.1073 / pnas.0608589103 . PMC 1859951 . PMID 17090667 .  
  34. ^ Копп F, Грюневальд J, Малерт C, Marahiel MA (сентябрь 2006). «Хемоэнзиматический дизайн кислых липопептидных гибридов: новое понимание взаимосвязи структура-активность даптомицина и A54145». Биохимия . 45 (35): 10474–81. DOI : 10.1021 / bi0609422 . PMID 16939199 . 
  35. ^ a b Miao V, Coëffet-Le Gal MF, Nguyen K, Brian P, Penn J, Whiting A, et al. (Март 2006 г.). «Генная инженерия Streptomyces roseosporus для производства гибридных липопептидных антибиотиков» . Химия и биология . 13 (3): 269–76. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2005.12.012 . PMID 16638532 . 
  36. ^ Baltz RH (декабрь 2006). «Подходы молекулярной инженерии к пептидам, поликетидам и другим антибиотикам». Природа Биотехнологии . 24 (12): 1533–40. DOI : 10.1038 / nbt1265 . PMID 17160059 . S2CID 30003086 .  
  37. ^ Tally FP, DeBruin MF (октябрь 2000). «Разработка даптомицина для лечения грамположительных инфекций» . Журнал антимикробной химиотерапии . 46 (4): 523–6. DOI : 10.1093 / JAC / 46.4.523 . PMID 11020247 . 
  38. ^ Чарльз П.Г., Грейсон М.Л. (ноябрь 2004 г.). «Нехватка новых антибиотиков: почему мы должны волноваться и что мы можем с этим поделать». Медицинский журнал Австралии . 181 (10): 549–53. DOI : 10,5694 / j.1326-5377.2004.tb06444.x . PMID 15540967 . S2CID 18526863 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Джулиани А., Пирри Г., Николетто С. (2007). «Антимикробные пептиды: обзор перспективного класса терапевтических средств» . Cent. Евро. J. Biol . 2 (1): 1–33. DOI : 10,2478 / s11535-007-0010-5 .
  • Пирри Г., Джулиани А., Николетто С., Пизутто Л., Ринальди А. (2009). «Липопептиды как противоинфекционные средства: практическая перспектива» . Cent. Евро. J. Biol . 4 (3): 258–273. DOI : 10,2478 / s11535-009-0031-3 .
  • Арбейт Р.Д., Маки Д., Талли Ф.П., Кампанаро Э., Эйзенштейн Б.И. и др. (Исследователи Даптомицин 98-01 и 99-01) (июнь 2004 г.). «Безопасность и эффективность даптомицина для лечения сложных инфекций кожи и кожных структур» . Клинические инфекционные болезни . 38 (12): 1673–81. DOI : 10.1086 / 420818 . PMID  15227611 .

Внешние ссылки [ править ]

  • «Обоснование решения FDA о признании: даптомицин» . США пищевых продуктов и медикаментов (FDA) . 24 августа 2020.
  • «Даптомицин» . Информационный портал о наркотиках . Национальная медицинская библиотека США.