Ферменты ( / ˈ ɛ n z aɪ m z / ) представляют собой белки , которые действуют как биологические катализаторы (биокатализаторы). Катализаторы ускоряют химические реакции . Молекулы, на которые могут воздействовать ферменты, называются субстратами , а ферменты превращают субстраты в различные молекулы, известные как продукты . Почти все метаболические процессы в клетке нуждаются в ферментативном катализе , чтобы происходить со скоростью, достаточной для поддержания жизни. [1] : 8.1 Метаболические путизависят от ферментов, катализирующих отдельные стадии. Изучение ферментов называется энзимологией , и область анализа псевдоферментов признает, что в ходе эволюции некоторые ферменты утратили способность осуществлять биологический катализ, что часто отражается в их аминокислотных последовательностях и необычных «псевдокаталитических» свойствах. [2] [3]
Известно, что ферменты катализируют более 5000 типов биохимических реакций. [4] Другими биокатализаторами являются каталитические молекулы РНК , называемые рибозимами. Специфичность ферментов обусловлена их уникальной трехмерной структурой .
Как и все катализаторы, ферменты увеличивают скорость реакции за счет снижения энергии ее активации . Некоторые ферменты могут ускорить превращение субстрата в продукт во много миллионов раз. Крайним примером является оротидин-5'-фосфатдекарбоксилаза , которая позволяет реакции, на которую в противном случае ушли бы миллионы лет, за миллисекунды. [5] [6] С химической точки зрения ферменты подобны любому катализатору и не расходуются в химических реакциях, а также не изменяют равновесия реакции. Ферменты отличаются от большинства других катализаторов своей специфичностью. На активность фермента могут влиять другие молекулы: ингибиторы — это молекулы, снижающие активность фермента, аактиваторы – это молекулы, повышающие активность. Многие лечебные препараты и яды являются ингибиторами ферментов. Активность фермента заметно снижается за пределами его оптимальной температуры и pH , и многие ферменты (постоянно) денатурируются при воздействии чрезмерного тепла, теряя свою структуру и каталитические свойства.
Некоторые ферменты используются в коммерческих целях, например, в синтезе антибиотиков . В некоторых продуктах для дома используются ферменты для ускорения химических реакций: ферменты в биологических стиральных порошках расщепляют белковые, крахмальные или жировые пятна на одежде, а ферменты в размягчителе мяса расщепляют белки на более мелкие молекулы, облегчая жевание мяса.
К концу 17-го и началу 18-го веков было известно переваривание мяса секрецией желудка [7] и превращение крахмала в сахара растительными экстрактами и слюной , но механизмы, с помощью которых это происходило, не были идентифицированы. [8]
Французский химик Ансельм Пайен был первым, кто открыл фермент диастазу в 1833 году. [9] Несколько десятилетий спустя, изучая ферментацию сахара в спирт дрожжами , Луи Пастер пришел к выводу, что это брожение было вызвано жизненной силой, заключенной в дрожжевые клетки, называемые «ферментами», которые, как считалось, функционируют только внутри живых организмов. Он писал, что «спиртовое брожение есть акт, связанный с жизнью и организацией дрожжевых клеток, а не с гибелью или гниением клеток». [10]