Метионин (символ Met или M ) [3] ( / m ɪ ˈ θ aɪ ə n iː n / ) [4] является незаменимой аминокислотой для человека. Как предшественник других аминокислот, таких как цистеин и таурин , универсальных соединений, таких как SAM-e , и важного антиоксиданта глутатиона , метионин играет решающую роль в метаболизме и здоровье многих видов, включая человека. Кодируется кодоном AUG ._
Метионин также является важной частью ангиогенеза , роста новых кровеносных сосудов. Добавка может принести пользу тем, кто страдает от отравления медью. [5] Чрезмерное потребление метионина, донора метильной группы при метилировании ДНК , в ряде исследований связано с ростом рака. [6] [7] Метионин был впервые выделен в 1921 году Джоном Ховардом Мюллером . [8]
Метионин ( сокращенно Met или M ; кодируется кодоном AUG) представляет собой α- аминокислоту , которая используется в биосинтезе белков . Он содержит карбоксильную группу (которая находится в депротонированной форме -COO- в условиях биологического pH ) , аминогруппу (которая находится в протонированной форме -NH +
3форме в биологических условиях pH), расположенной в α-положении по отношению к карбоксильной группе, и боковой цепи S - метилтиоэфира , классифицируя ее как неполярную алифатическую аминокислоту.
В ядерных генах эукариот и архей метионин кодируется стартовым кодоном , что означает, что он указывает начало кодирующей области и является первой аминокислотой, продуцируемой в формирующемся полипептиде во время трансляции мРНК . [9]
Вместе с цистеином метионин является одной из двух серосодержащих протеиногенных аминокислот . За исключением нескольких исключений, когда метионин может действовать как окислительно-восстановительный сенсор (например, [10] ), остатки метионина не играют каталитической роли. [11] Это отличается от остатков цистеина, где тиоловая группа играет каталитическую роль во многих белках. [11] Однако тиоэфир в метионине играет незначительную структурную роль из-за эффекта стабильности S/π-взаимодействий между атомом серы в боковой цепи и ароматическими аминокислотами в одной трети всех известных белковых структур. [11]Это отсутствие сильной роли отражено в экспериментах, где наблюдается небольшой эффект в белках, где метионин заменен норлейцином , аминокислотой с прямой углеводородной боковой цепью, в которой отсутствует тиоэфир. [12]Было высказано предположение, что норлейцин присутствовал в ранних версиях генетического кода, но метионин вторгся в окончательную версию генетического кода из-за того, что он используется в кофакторе S -аденозилметионине (SAM-e). [13] Эта ситуация не уникальна и могла произойти с орнитином и аргинином. [14]
Метионин является одной из двух аминокислот, кодируемых одним кодоном (AUG) в стандартном генетическом коде ( другой является триптофан , кодируемый UGG). Отражая эволюционное происхождение его кодона, другие кодоны AUN кодируют изолейцин , который также является гидрофобной аминокислотой. В митохондриальном геноме нескольких организмов, включая метазоа и дрожжи , кодон AUA также кодирует метионин. В стандартном генетическом коде AUA кодирует изолейцин и соответствующую тРНК ( ileX в Escherichia coli ) использует необычное основание лизидин (бактерии) или агматидин.(археи) для дискриминации AUG. [15] [16]