Эта статья может содержать неуместные или неверно истолкованные цитаты, которые не подтверждают текст . ( Май 2013 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Эта статья включает в себя список ссылок , связанных материалов или внешних ссылок , но ее источники остаются неясными, поскольку в ней отсутствуют встроенные цитаты . ( Май 2013 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
S-tag - это название олигопептида, производного от рибонуклеазы A поджелудочной железы (РНКазы A).
Если РНКаза А переваривается субтилизином , одна пептидная связь расщепляется, но полученные два продукта остаются слабо связанными друг с другом, а белок, называемый рибонуклеазой S, остается активным, хотя каждый из двух продуктов по отдельности не проявляет ферментативной активности. N-конец исходной РНКазы A, также называемой S-пептидом, состоит из 20 аминокислотных остатков, из которых только первые 15 необходимы для активности рибонуклеазы. Этот пептид длиной 15 аминокислот называется S15 или S-tag .
Аминокислотной последовательности из S-тега: Lys-Glu-Thr-Ala-Ala-Ala-Lys-Phe-Glu-Arg-Gln-His-Met-Asp-Ser. Считается, что пептид с его обилием заряженных и полярных остатков может улучшить растворимость белков, к которым он присоединен [ необходима цитата ] . Более того, считается, что один пептид не сворачивается в отдельную структуру. На уровне ДНК S-метка может быть прикреплена к N- или C-концу любого белка . После экспрессии гена такой меченый белок может быть обнаружен коммерчески доступными антителами .
Ссылки [ править ]
1. Р. Т. Рейнс и др., Система слияния S-тегов для очистки белков. Методы Энзимол. 326, 362-367 (2000)
Эта статья о белках незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |