Аденозинтрифосфат ( АТФ ) - это органическое соединение и гидротроп, который обеспечивает энергию для запуска многих процессов в живых клетках , таких как сокращение мышц , распространение нервных импульсов , растворение конденсата и химический синтез. Обнаруженный во всех известных формах жизни , АТФ часто называют «молекулярной денежной единицей » внутриклеточной передачи энергии . [2] При потреблении в метаболических процессах он превращается либо в аденозиндифосфат (АДФ), либо в аденозинмонофосфат.(AMP). Другие процессы регенерируют АТФ, так что человеческое тело ежедневно перерабатывает собственный эквивалент массы тела в АТФ. [3] Это также является предшественником к ДНК и РНК , а также используется в качестве кофермента .
Имена | |||
---|---|---|---|
Название ИЮПАК Аденозин 5 '- (тетрагидроген трифосфат) | |||
Предпочтительное название IUPAC O 1 - {[(2 R , 3 S , 4 R , 5 R ) -5- (6-амино-9 H- пурин-9-ил) -3,4-дигидроксиоксолан-2-ил] метил} тетрагидроген трифосфат | |||
Идентификаторы | |||
| |||
3D модель ( JSmol ) | |||
ЧЭБИ | |||
ЧЭМБЛ | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.000.258 | ||
КЕГГ | |||
PubChem CID | |||
UNII | |||
Панель управления CompTox ( EPA ) | |||
| |||
| |||
Характеристики | |||
C 10 H 16 N 5 O 13 P 3 | |||
Молярная масса | 507,18 г / моль | ||
Плотность | 1,04 г / см 3 (динатриевая соль) | ||
Температура плавления | 187 ° С (369 ° F, 460 К) динатриевая соль; разлагается | ||
Кислотность (p K a ) | 6.5 | ||
УФ-видимый (λ макс. ) | 259 нм [1] | ||
Абсорбция | ε 259 = 15,4 мМ -1 см -1 [1] | ||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |||
проверить ( что есть ?) | |||
Ссылки на инфобоксы | |||
С точки зрения биохимии АТФ классифицируется как нуклеозидтрифосфат , что указывает на то, что он состоит из трех компонентов: азотистого основания ( аденина ), сахарной рибозы и трифосфата .
Состав
АТФ состоит из аденина , придаваемом атомом азота 9-к '1 углерода атома из сахара ( рибоза ), который в свою очередь присоединен в 5' атомом углерода сахара к трифосфата группе. Во многих реакциях, связанных с метаболизмом, группы аденина и сахара остаются неизменными, но трифосфат превращается в ди- и монофосфат, давая соответственно производные АДФ и АМФ . Три фосфорильные группы обозначаются как альфа (α), бета (β) и, для терминального фосфата, гамма (γ).
В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном как АТФ 4– с небольшой долей АТФ 3– . [4]
Связывание катионов металлов с АТФ
Будучи полианионным и содержащим потенциально хелатирующую полифосфатную группу, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. Константа связывания для Mg2+это ( 9 554 ). [5] Связывание двухвалентного катиона , почти всегда магния , сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Благодаря силе взаимодействия АТФ-Mg 2+ , АТФ существует в клетке в основном в виде комплекса с Mg.2+
связаны с фосфатно-кислородными центрами. [4] [6]
Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене. [7] Присутствие Mg 2+ регулирует киназную активность. [8]
Химические свойства
Соли АТФ могут быть выделены в виде бесцветных твердых веществ. [9]
АТФ стабилен в водных растворах при pH от 6,8 до 7,4 в отсутствие катализаторов. При более экстремальных значениях pH он быстро гидролизуется до АДФ и фосфата. Живые клетки поддерживают соотношение АТФ к АДФ на уровне десяти порядков величины от равновесия, причем концентрации АТФ в пять раз превышают концентрацию АДФ. [10] [11] В контексте биохимических реакций связи POP часто называют высокоэнергетическими связями . [12]
Реактивные аспекты
Гидролиз АТФ в АДФ и неорганического фосфата выпусками 30,5 кДж / моль от энтальпии , с изменением свободной энергии 3,4 кДж / моль. [13] Энергия, выделяемая при отщеплении фосфатной (P i ) или пирофосфатной (PP i ) единицы от АТФ при стандартном состоянии 1 M, составляет: [14]
- АТФ + H
2O → ADP + P i Δ G ° = -30,5 кДж / моль (-7,3 ккал / моль) - АТФ + H
2O → AMP + PP i Δ G ° = -45,6 кДж / моль (-10,9 ккал / моль)
Эти сокращенные уравнения можно записать более явно (R = аденозил ):
- [RO-P (O) 2 -OP (O) 2 -O-PO 3 ] 4- + H
2O → [RO-P (O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [PO 4 ] 3− + 2 H + - [RO-P (O) 2 -OP (O) 2 -O-PO 3 ] 4- + H
2O → [RO-PO 3 ] 2− + [O 3 P-O-PO 3 ] 4− + 2 H +
Производство из AMP и ADP
Производство, аэробные условия
Типичную внутриклеточную концентрацию АТФ трудно определить, однако отчеты показали, что у различных эукариот она составляет 1–10 мкмоль на грамм ткани. [15] Дефосфорилирование АТФ и рефосфорилирование АДФ и АМФ повторяются в ходе аэробного метаболизма.
АТФ может производиться рядом различных клеточных процессов; Три основных пути у эукариот - это (1) гликолиз , (2) цикл лимонной кислоты / окислительное фосфорилирование и (3) бета-окисление . Общий процесс окисления глюкозы до диоксида углерода , комбинация путей 1 и 2, известный как клеточное дыхание , производит около 30 эквивалентов АТФ из каждой молекулы глюкозы. [16]
Производство АТФ нефотосинтезирующими аэробными эукариотами происходит в основном в митохондриях , которые составляют почти 25% объема типичной клетки. [17]
Гликолиз
При гликолизе глюкоза и глицерин метаболизируются до пирувата . Гликолиз генерирует два эквивалента АТФ через фосфорилирование субстрата, катализируемое двумя ферментами, PGK и пируваткиназой . Также продуцируются два эквивалента НАДН , которые могут окисляться через цепь переноса электронов и приводить к образованию дополнительного АТФ с помощью АТФ-синтазы . Пируват, образующийся как конечный продукт гликолиза, является субстратом цикла Кребса . [18]
Гликолиз рассматривается как состоящий из двух фаз по пять этапов в каждой. В фазе 1, «подготовительной фазе», глюкоза превращается в 2-d-глицеральдегид-3-фосфат (g3p). Один АТФ вкладывается на этапе 1, а другой АТФ - на этапе 3. Этапы 1 и 3 гликолиза называются «этапами прайминга». На этапе 2 два эквивалента g3p превращаются в два пирувата. На этапе 7 производятся два АТФ. Кроме того, на этапе 10 производятся еще два эквивалента АТФ. На этапах 7 и 10 АТФ генерируется из АДФ. Сеть из двух АТФ образуется в цикле гликолиза. Путь гликолиза позже связывается с циклом лимонной кислоты, который производит дополнительные эквиваленты АТФ.
Регулирование
При гликолизе гексокиназа напрямую ингибируется своим продуктом, глюкозо-6-фосфатом, а пируваткиназа ингибируется самим АТФ. Основной контрольной точкой для гликолитического пути является фосфофруктокиназа (PFK), которая аллостерически ингибируется высокими концентрациями АТФ и активируется высокими концентрациями АМФ. Ингибирование PFK с помощью ATP необычно, поскольку ATP также является субстратом в реакции, катализируемой PFK; Активная форма фермента представляет собой тетрамер, который существует в двух конформациях, только одна из которых связывает второй субстрат фруктозо-6-фосфат (F6P). Белок имеет два сайта связывания для АТФ - активный сайт доступен в любой конформации белка, но связывание АТФ с сайтом ингибитора стабилизирует конформацию, которая плохо связывает F6P. [18] Ряд других небольших молекул могут компенсировать вызванный АТФ сдвиг в равновесной конформации и реактивировать ПФК, включая циклический АМФ , ионы аммония , неорганический фосфат и фруктозо-1,6- и -2,6-бифосфат. [18]
Цикл лимонной кислоты
В митохондрии пируват окисляется комплексом пируватдегидрогеназы до ацетильной группы, которая полностью окисляется до диоксида углерода с помощью цикла лимонной кислоты (также известного как цикл Кребса ). Каждый «поворот» цикла лимонной кислоты производит две молекулы диоксида углерода, один эквивалент гуанозинтрифосфата АТФ (ГТФ) посредством фосфорилирования на уровне субстрата, катализируемого сукцинил-КоА-синтетазой , поскольку сукцинил-КоА превращается в сукцинат, три эквивалента НАДН и один эквивалент FADH 2 . НАДН и ФАДН 2 рециклируются (в НАД + и ФАД , соответственно), генерируя дополнительный АТФ за счет окислительного фосфорилирования . Окисление НАДН приводит к синтезу 2–3 эквивалентов АТФ, а окисление одного ФАДН 2 дает 1-2 эквивалента АТФ. [16] Большая часть клеточного АТФ генерируется этим процессом. Хотя цикл лимонной кислоты сам по себе не включает молекулярный кислород , это обязательно аэробный процесс, потому что O 2 используется для рециркуляции NADH и FADH 2 и обеспечивает химическую энергию, управляющую процессом. [19] В отсутствие кислорода цикл лимонной кислоты прекращается. [17]
Генерация АТФ митохондрией из цитозольного НАДН зависит от малат-аспартатного челнока (и, в меньшей степени, глицерин-фосфатного челнока ), поскольку внутренняя митохондриальная мембрана непроницаема для НАДН и НАД + . Вместо переноса образовавшегося НАДН фермент малатдегидрогеназа превращает оксалоацетат в малат , который перемещается в митохондриальный матрикс. Другая реакция, катализируемая малатдегидрогеназой, происходит в противоположном направлении, производя оксалоацетат и НАДН из недавно перенесенного малата и внутреннего запаса НАД + в митохондриях . Трансаминазы преобразуют оксалоацетат в аспартату транспортных обратно через мембрану и в межмембранное пространство. [17]
При окислительном фосфорилировании прохождение электронов от NADH и FADH 2 через цепь переноса электронов высвобождает химическую энергию O 2 [19], чтобы выкачать протоны из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Эта накачка генерирует протонную движущую силу, которая является чистым эффектом градиента pH и градиента электрического потенциала на внутренней митохондриальной мембране. Поток протонов вниз по градиенту потенциала - то есть из межмембранного пространства в матрицу - дает АТФ за счет АТФ-синтазы . [20] За один ход производится три АТФ.
Хотя потребление кислорода является фундаментальным для поддержания протонной движущей силы , в случае нехватки кислорода ( гипоксия ) внутриклеточный ацидоз (опосредованный повышенной скоростью гликолиза и гидролизом АТФ) способствует увеличению потенциала митохондриальной мембраны и непосредственно стимулирует синтез АТФ. [21]
Большая часть АТФ, синтезируемого в митохондриях, будет использоваться для клеточных процессов в цитозоле; таким образом, он должен экспортироваться из места своего синтеза в митохондриальном матриксе. Движению АТФ наружу способствует электрохимический потенциал мембраны, поскольку цитозоль имеет относительно положительный заряд по сравнению с относительно отрицательным матриксом. За каждый вывезенный АТФ он стоит 1 H + . Производство одного АТФ стоит около 3 H + . Следовательно, для производства и экспорта одного АТФ требуется 4H +. Внутренняя мембрана содержит антипортер , транслоказу АДФ / АТФ, которая представляет собой интегральный мембранный белок, используемый для обмена вновь синтезированного АТФ в матрице на АДФ в межмембранном пространстве. [22] Эта транслоказа управляется мембранным потенциалом, так как это приводит к перемещению примерно 4 отрицательных зарядов через митохондриальную мембрану в обмен на 3 отрицательных заряда, перемещенных внутрь. Однако также необходимо транспортировать фосфат в митохондрии; фосфатный носитель перемещает протон с каждым фосфатом, частично рассеивая протонный градиент. После завершения гликолиза, цикла лимонной кислоты, цепи переноса электронов и окислительного фосфорилирования на глюкозу вырабатывается примерно 30–38 молекул АТФ.
Регулирование
Цикл лимонной кислоты регулируется в основном доступностью ключевых субстратов, особенно соотношением НАД + к НАДН и концентрациями кальция , неорганического фосфата, АТФ, АДФ и АМФ. Цитрат - ион, давший название циклу - является ингибитором цитрат-синтазы с обратной связью, а также ингибирует PFK, обеспечивая прямую связь между регуляцией цикла лимонной кислоты и гликолизом. [18]
Бета-окисление
В присутствии воздуха и различных кофакторов и ферментов жирные кислоты превращаются в ацетил-КоА . Этот путь называется бета-окислением . Каждый цикл бета-окисления укорачивает цепь жирной кислоты на два атома углерода и производит по одному эквиваленту ацетил-КоА, НАДН и ФАДН 2 . Ацетил-КоА метаболизируется в цикле лимонной кислоты с образованием АТФ, в то время как НАДН и ФАДН 2 используются путем окислительного фосфорилирования для образования АТФ. Десятки эквивалентов АТФ образуются в результате бета-окисления одной длинной ацильной цепи. [23]
Регулирование
В окислительном фосфорилировании ключевой контрольной точкой является реакция, катализируемая цитохром с оксидазой , которая регулируется доступностью ее субстрата - восстановленной формы цитохрома с . Количество доступного восстановленного цитохрома c напрямую связано с количеством других субстратов:
из которого прямо следует это уравнение:
Таким образом, высокое отношение [НАДН] к [НАД + ] или высокое отношение [АДФ] [P i ] к [АТФ] подразумевают высокое количество восстановленного цитохрома с и высокий уровень активности цитохром с оксидазы. [18] Дополнительный уровень регуляции обеспечивается скоростью транспорта АТФ и НАДН между митохондриальным матриксом и цитоплазмой. [22]
Кетоз
Кетоновые тела могут использоваться в качестве топлива, давая 22 молекулы АТФ и 2 молекулы ГТФ на молекулу ацетоацетата при окислении в митохондриях. Кетоновые тела транспортируются из печени в другие ткани, где ацетоацетат и бета- гидроксибутират могут быть преобразованы в ацетил-КоА с образованием восстанавливающих эквивалентов (НАДН и ФАДН 2 ) через цикл лимонной кислоты . Кетоновые тела не могут использоваться печенью в качестве топлива, поскольку в печени отсутствует фермент β-кетоацил-КоА трансфераза, также называемая тиолазой . Ацетоацетат в низких концентрациях поглощается печенью и подвергается детоксикации через путь метилглиоксаля, который заканчивается лактатом. Ацетоацетат в высоких концентрациях абсорбируется клетками, отличными от клеток печени, и поступает другим путем через 1,2-пропандиол . Хотя этот путь следует другой серии шагов, требующих АТФ, 1,2-пропандиол можно превратить в пируват. [24]
Производство, анаэробные условия
Брожение - это метаболизм органических соединений в отсутствие воздуха. Он включает фосфорилирование на уровне субстрата в отсутствие дыхательной цепи переноса электронов . Уравнение реакции глюкозы с образованием молочной кислоты :
- C
6ЧАС
12O
6+ 2 ADP + 2 Pi → 2 канала
3СН (ОН) СООН + 2 АТФ + 2 Н
2O
Анаэробное дыхание - это дыхание в отсутствие O2. Прокариоты могут использовать различные акцепторы электронов. К ним относятся нитрат , сульфат и диоксид углерода.
Восполнение АТФ нуклеозиддифосфаткиназами
АТФ также может быть синтезирован посредством нескольких так называемых реакций «пополнения», катализируемых семейством ферментов нуклеозиддифосфаткиназ (NDK), которые используют другие нуклеозидтрифосфаты в качестве высокоэнергетического донора фосфата, и семейства АТФ: гуанидофосфатрансферазы .
Производство АТФ во время фотосинтеза
В растениях АТФ синтезируется в тилакоидных мембранах в хлоропластах . Этот процесс называется фотофосфорилированием. «Механизм» аналогичен митохондриям, за исключением того, что энергия света используется для перекачки протонов через мембрану для создания протонодвижущей силы. Затем происходит АТФ-синтаза, точно так же, как при окислительном фосфорилировании. [25] Часть АТФ, производимого в хлоропластах, потребляется в цикле Кальвина , который производит триозные сахара.
Переработка АТФ
Общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,2 моля . Большая часть АТФ рециркулируется из АДФ вышеупомянутыми процессами. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным.
Энергия, используемая человеческими клетками у взрослого человека, требует гидролиза от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет примерно от 50 до 75 кг. Человек обычно израсходует АТФ в течение дня. Каждый эквивалент АТФ перерабатывается 1000–1500 раз в течение одного дня ( 100 / 0,2 = 500 ). [26]
Биохимические функции
Внутриклеточная передача сигналов
АТФ участвует в передаче сигналов , выступая в качестве субстрата для киназ, ферментов, переносящих фосфатные группы. Киназы являются наиболее распространенными АТФ-связывающими белками. У них есть небольшое количество общих складок. [27] Фосфорилирование протеина киназой может активировать каскад, такой как каскад митоген-активируемых протеинкиназ . [28]
АТФ также является субстратом аденилатциклазы , чаще всего в путях передачи сигналов рецепторов, связанных с G-белками, и трансформируется во вторичный мессенджер , циклический АМФ, который участвует в запуске кальциевых сигналов путем высвобождения кальция из внутриклеточных хранилищ. [29] Эта форма передачи сигналов особенно важна для работы мозга, хотя она участвует в регуляции множества других клеточных процессов. [30]
Синтез ДНК и РНК
АТФ - один из четырех мономеров, необходимых для синтеза РНК . Этому процессу способствуют РНК-полимеразы . [31] Аналогичный процесс происходит при образовании ДНК, за исключением того, что сначала АТФ превращается в дезоксирибонуклеотид дАТФ. Как и многие реакции конденсации в природе, репликация ДНК и транскрипция ДНК также потребляют АТФ.
Активация аминокислот в синтезе белка
Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы потребляют АТФ при присоединении тРНК к аминокислотам, образуя комплексы аминоацил-тРНК. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. Реакция сочетания протекает в два этапа:
- аа + АТФ ⟶ аа-АМФ + PP i
- аа-АМФ + тРНК ⟶ аа-тРНК + АМФ
Аминокислота связана с предпоследним нуклеотидом на 3'-конце тРНК (A в последовательности CCA) через сложноэфирную связь (на иллюстрации перевернутый).
Переносчик кассет, связывающих АТФ
Транспортировка химических веществ из клетки против градиента часто связана с гидролизом АТФ. Транспорт опосредуется переносчиками кассет, связывающих АТФ . Геном человека кодирует 48 транспортеров ABC, которые используются для экспорта лекарств, липидов и других соединений. [32]
Внеклеточная передача сигналов и нейротрансмиссия
Клетки секретируют АТФ для связи с другими клетками в процессе, называемом пуринергической передачей сигналов . АТФ служит нейротрансмиттером во многих частях нервной системы, модулирует биение ресничек, влияет на снабжение сосудов кислородом и т. Д. АТФ либо секретируется непосредственно через клеточную мембрану через белки каналов [33] [34], либо перекачивается в пузырьки [35], которые затем слейте с мембраной. Клетки обнаруживают АТФ с помощью белков пуринергических рецепторов P2X и P2Y.
Растворимость белка
Недавно было предложено, что АТФ действует как биологический гидротроп [36], и было показано, что он влияет на растворимость протеома в целом. [37]
Аналоги АТФ
Биохимические лаборатории часто используют исследования in vitro для изучения АТФ-зависимых молекулярных процессов. Аналоги АТФ также используются в рентгеновской кристаллографии для определения структуры белка в комплексе с АТФ, часто вместе с другими субстратами.
Ингибиторы ферментов АТФ-зависимых ферментов, таких как киназы , необходимы для исследования сайтов связывания и переходных состояний, участвующих в АТФ-зависимых реакциях.
Большинство полезных аналогов АТФ не могут быть гидролизованы, как АТФ; вместо этого они улавливают фермент в структуре, тесно связанной с АТФ-связанным состоянием. Аденозин 5 '- (γ-тиотрифосфат) является чрезвычайно распространенным аналогом АТФ, в котором один из атомов кислорода гамма-фосфата заменен атомом серы ; этот анион гидролизуется значительно медленнее, чем сам АТФ, и действует как ингибитор АТФ-зависимых процессов. В кристаллографических исследованиях переходные состояния гидролиза моделируются связанным ионом ванадата .
Следует проявлять осторожность при интерпретации результатов экспериментов с использованием аналогов АТФ, поскольку некоторые ферменты могут гидролизовать их с заметной скоростью при высокой концентрации. [38]
Медицинское использование
АТФ используется внутривенно при некоторых сердечных заболеваниях. [39]
История
АТФ был обнаружен в 1929 году Карл Lohmann [40] и Jendrassik [41] и, независимо друг от друга, Киром Фиске и Yellapragada Субба Рао из Harvard Medical School , [42] обе команды конкурируют друг против друга , чтобы найти анализ на фосфор.
Фриц Альберт Липманн в 1941 году предложил использовать его в качестве посредника между реакциями выделения энергии и потреблением энергии в клетках [43].
Впервые он был синтезирован в лаборатории Александром Тоддом в 1948 году [44].
Нобелевская премия по химии 1997 года была разделена, одна половина совместно Пол Бойер и John E. Walker « для их выяснения ферментативного механизма , лежащего в основе синтеза аденозинтрифосфата (АТФ) » , а другая половина к Jens C. Skou " за первое открытие ион-транспортирующего фермента Na +, K + -АТФазы ». [45]
Смотрите также
- Аденозиндифосфат (АДФ)
- Аденозинмонофосфат (АМФ)
- Аденозин-тетрафосфатаза
- Аденозин метилен трифосфат
- АТФазы
- АТФ тест
- Гидролиз АТФ
- Цикл лимонной кислоты (также называемый циклом Кребса или циклом TCA)
- Креатин
- Циклический аденозинмонофосфат (цАМФ)
- Фактор обмена нуклеотидов
- Фосфаген
- Фотофосфорилирование
Рекомендации
- ^ a b «Информация о продукте динатриевой соли аденозин-5'-трифосфата» (PDF) . Сигма. Архивировано (PDF) из оригинала 23.03.2019 . Проверено 22 марта 2019 .
- ^ Ноулз, Дж. Р. (1980). «Катализируемые ферментами реакции переноса фосфорила». Анну. Rev. Biochem . 49 : 877–919. DOI : 10.1146 / annurev.bi.49.070180.004305 . PMID 6250450 .
- ^ Törnroth-Horsefield, S .; Нойце, Р. (декабрь 2008 г.). «Открытие и закрытие ворот метаболита» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 105 (50): 19565–19566. Bibcode : 2008PNAS..10519565T . DOI : 10.1073 / pnas.0810654106 . PMC 2604989 . PMID 19073922 .
- ^ а б Storer, A .; Корниш-Боуден, А. (1976). «Концентрация MgATP 2- и других ионов в растворе. Расчет истинных концентраций веществ, присутствующих в смесях ассоциирующих ионов» . Biochem. Дж . 159 (1): 1–5. DOI : 10.1042 / bj1590001 . PMC 1164030 . PMID 11772 .
- ^ Wilson, J .; Чин, А. (1991). «Хелатирование двухвалентных катионов АТФ, изученное методом титровальной калориметрии». Анальный. Biochem . 193 (1): 16–19. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (91) 90036-S . PMID 1645933 .
- ^ Гарфинкель, Л .; Altschuld, R .; Гарфинкель, Д. (1986). «Магний в сердечном энергетическом обмене». J. Mol. Клетка. Кардиол . 18 (10): 1003–1013. DOI : 10.1016 / S0022-2828 (86) 80289-9 . PMID 3537318 .
- ^ Saylor, P .; Wang, C .; Hirai, T .; Адамс, Дж. (1998). «Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене онкобелка v-Fps». Биохимия . 37 (36): 12624–12630. DOI : 10.1021 / bi9812672 . PMID 9730835 .
- ^ Lin, X .; Айрапетов, М; Солнце, Г. (2005). «Характеристика взаимодействий между активным центром протеинтирозинкиназы и двухвалентным металлическим активатором» . BMC Biochem . 6 : 25. DOI : 10,1186 / 1471-2091-6-25 . PMC 1316873 . PMID 16305747 .
- ^ Budavari, Susan, ed. (2001), Индекс Мерка: Энциклопедия химикатов, лекарств и биологических препаратов (13-е изд.), Мерк, ISBN 0911910131
- ^ Ferguson, S.J .; Николлс, Дэвид; Фергюсон, Стюарт (2002). Биоэнергетика 3 (3-е изд.). Сан-Диего, Калифорния: академический. ISBN 978-0-12-518121-1.
- ^ Berg, J.M .; Tymoczko, J. L .; Страйер, Л. (2003). Биохимия . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: В. Х. Фриман. п. 376 . ISBN 978-0-7167-4684-3.
- ^ Chance, B .; Lees, H .; Постгейт, Дж. Г. (1972). «Значение« обращенного потока электронов »и« электронов высоких энергий »в биохимии». Природа . 238 (5363): 330–331. Bibcode : 1972Natur.238..330C . DOI : 10.1038 / 238330a0 . PMID 4561837 . S2CID 4298762 .
- ^ Gajewski, E .; Steckler, D .; Гольдберг, Р. (1986). «Термодинамика гидролиза аденозин-5'-трифосфата до аденозин-5'-дифосфата» (PDF) . J. Biol. Chem . 261 (27): 12733–12737. PMID 3528161 . Архивировано 27 сентября 2007 года (PDF) . Проверено 27 декабря 2006 .
- ^ Берг, Джереми М .; Тимочко, Джон Л .; Страйер, Люберт (2007). Биохимия (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: В. Х. Фриман. п. 413. ISBN 978-0-7167-8724-2.
- ^ Beis, I .; Ньюсхолм, Э. А. (1 октября 1975 г.). «Содержание адениновых нуклеотидов, фосфагенов и некоторых гликолитических промежуточных продуктов в мышцах покоя позвоночных и беспозвоночных» . Biochem. Дж . 152 (1): 23–32. DOI : 10.1042 / bj1520023 . PMC 1172435 . PMID 1212224 .
- ^ а б Рич, П. Р. (2003). «Молекулярный аппарат дыхательной цепи Кейлина». Biochem. Soc. Пер . 31 (6): 1095–1105. DOI : 10.1042 / BST0311095 . PMID 14641005 .
- ^ а б в Lodish, H .; Берк, А .; Matsudaira, P .; Kaiser, C.A .; Krieger, M .; Scott, M.P .; Зипурский, С.Л .; Дарнелл, Дж. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN 978-0-7167-4366-8.
- ^ а б в г д Voet, D .; Воет, Дж. Г. (2004). Биохимия . 1 (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ^ а б Шмидт-Рор, К. (2020). «Кислород - это высокоэнергетическая молекула, питающая сложную многоклеточную жизнь: фундаментальные поправки к традиционной биоэнергетике» . САУ Омега . 5 (5): 2221–2233. DOI : 10.1021 / acsomega.9b03352 . PMC 7016920 . PMID 32064383 .
- ^ Abrahams, J .; Лесли, А .; Lutter, R .; Уокер, Дж. (1994). «Структура при разрешении 2,8 Å F1-АТФазы из митохондрий сердца крупного рогатого скота». Природа . 370 (6491): 621–628. Bibcode : 1994Natur.370..621A . DOI : 10.1038 / 370621a0 . PMID 8065448 . S2CID 4275221 .
- ^ Дево, JBL; Живые изгороди, CP; Хики, AJR (январь 2019 г.). «Ацидоз поддерживает функцию митохондрий мозга у толерантных к гипоксии трехлеперых рыб: стратегия выживания при остром воздействии гипоксии?» . Front Physiol . 9, 1914: 1941. DOI : 10,3389 / fphys.2018.01941 . PMC 6346031 . PMID 30713504 .
- ^ а б Dahout-Gonzalez, C .; Nury, H .; Трезеге, В .; Lauquin, G .; Pebay-Peyroula, E .; Брандолин, Г. (2006). «Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального носителя АДФ / АТФ». Физиология . 21 (4): 242–249. DOI : 10.1152 / physiol.00005.2006 . PMID 16868313 .
- ^ Ronnett, G .; Kim, E .; Landree, L .; Ту, Ю. (2005). «Метаболизм жирных кислот как мишень для лечения ожирения». Physiol. Behav . 85 (1): 25–35. DOI : 10.1016 / j.physbeh.2005.04.014 . PMID 15878185 . S2CID 24865576 .
- ^ «Интегрированная система информации о рисках» (PDF) . 2013-03-15. Архивировано (PDF) из оригинала на 2015-09-24 . Проверено 1 февраля 2019 .
- ^ Аллен, Дж. (2002). «Фотосинтез АТФ-электронов, протонные насосы, роторы и уравновешенность». Cell . 110 (3): 273–276. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00870-X . PMID 12176312 . S2CID 1754660 .
- ^ Fuhrman, Bradley P .; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Педиатрическая реанимация . Эльзевир. С. 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Дата обращения 16 мая 2020 .
- ^ Scheeff, E .; Борн, П. (2005). «Структурная эволюция суперсемейства, подобного протеинкиназе» . PLOS Comput. Биол . 1 (5): e49. Bibcode : 2005PLSCB ... 1 ... 49S . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0010049 . PMC 1261164 . PMID 16244704 .
- ^ Mishra, N .; Tuteja, R .; Тутея, Н. (2006). «Передача сигналов через сети киназ MAP в растениях». Arch. Biochem. Биофиз . 452 (1): 55–68. DOI : 10.1016 / j.abb.2006.05.001 . PMID 16806044 .
- ^ Каменецкий, М .; Middelhaufe, S .; Банк, E .; Левин, Л .; Бак, Дж .; Стигборн, К. (2006). «Молекулярные детали генерации цАМФ в клетках млекопитающих: рассказ о двух системах» . J. Mol. Биол . 362 (4): 623–639. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.07.045 . PMC 3662476 . PMID 16934836 .
- ^ Hanoune, J .; Дефер, Н. (2001). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Анну. Rev. Pharmacol. Toxicol . 41 : 145–174. DOI : 10.1146 / annurev.pharmtox.41.1.145 . PMID 11264454 .
- ^ Joyce, C.M .; Стейтц, Т. А. (1995). «Полимеразные структуры и функции: вариации на тему?» . J. Bacteriol . 177 (22): 6321–6329. DOI : 10.1128 / jb.177.22.6321-6329.1995 . PMC 177480 . PMID 7592405 .
- ^ Borst, P .; Эльферинк, Р. Ауд (2002). «Переносчики ABC млекопитающих в состоянии здоровья и болезней» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 71 : 537–592. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.71.102301.093055 . PMID 12045106 . Архивировано (PDF) из оригинала 21.04.2018 . Проверено 20 апреля 2018 .
- ^ Романов, Роман А .; Лашер, Роберт С .; Высокий, Бригитта; Сэвидж, Логан Э .; Лоусон, Адам; Рогачевская, Ольга А .; Чжао, гаитянский; Рогачевский, Вадим В .; Быстрова, Марина Ф .; Чурбанов, Глеб Д .; Адамейко, Игорь; Харкани, Тибор; Ян, Жуйбяо; Кидд, Грэм Дж .; Марамбо, Филипп; Kinnamon, John C .; Колесников, Станислав С .; Палец, Томас Э. (2018). «Химические синапсы без синаптических пузырьков: пуринергическая нейротрансмиссия через сигнальный комплекс митохондриальный канал CALHM1» . Научная сигнализация . 11 (529): eaao1815. DOI : 10.1126 / scisignal.aao1815 . ISSN 1945-0877 . PMC 5966022 . PMID 29739879 .
- ^ Даль, Герхард (2015). «Высвобождение АТФ через каналы паннексона» . Философские труды Королевского общества B: биологические науки . 370 (1672): 20140191. DOI : 10.1098 / rstb.2014.0191 . ISSN 0962-8436 . PMC 4455760 . PMID 26009770 .
- ^ Ларссон, Макс; Савада, Кейсуке; Морланд, Сесили; Хиаса, Мики; Ормель, Лассе; Морияма, Ёсинори; Гундерсен, Видар (2012). «Функциональная и анатомическая идентификация везикулярного транспортера, опосредующего высвобождение нейронального АТФ» . Кора головного мозга . 22 (5): 1203–1214. DOI : 10.1093 / cercor / bhr203 . ISSN 1460-2199 . PMID 21810784 .
- ^ Хайман, Энтони А .; Кришнан, Ямуна; Альберти, Саймон; Ван, Цзе; Саха, Шамбадитья; Малиновская, Лилиана; Патель, Авинаш (19.05.2017). «АТФ как биологический гидротроп». Наука . 356 (6339): 753–756. Bibcode : 2017Sci ... 356..753P . DOI : 10.1126 / science.aaf6846 . ISSN 0036-8075 . PMID 28522535 . S2CID 24622983 .
- ^ Савицкий, Михаил М .; Банчефф, Маркус; Хубер, Вольфганг; Доминик Хелм; Гюнтнер, Ина; Вернер, Тило; Курзава, Нильс; Шридхаран, Синдхуджа (11.03.2019). «Профили растворимости и термостабильности протеома выявляют различные регуляторные роли АТФ» . Nature Communications . 10 (1): 1155. Bibcode : 2019NatCo..10.1155S . DOI : 10.1038 / s41467-019-09107-у . ISSN 2041-1723 . PMC 6411743 . PMID 30858367 .
- ^ Resetar, A. M .; Чалович, Дж. М. (1995). «Аденозин 5 '- (гамма-тиотрифосфат): аналог АТФ, который следует использовать с осторожностью в исследованиях сокращения мышц». Биохимия . 34 (49): 16039–16045. DOI : 10.1021 / bi00049a018 . PMID 8519760 .
- ^ Пеллег, Амир; Куталек, Стивен П .; Фламманг, Дэниел; Бендитт, Дэвид (февраль 2012 г.). «ATPace ™: аденозин-5'-трифосфат для инъекций» . Пуринергическая сигнализация . 8 (Дополнение 1): 57–60. DOI : 10.1007 / s11302-011-9268-1 . ISSN 1573-9538 . PMC 3265710 . PMID 22057692 .
- ^ Ломанн, К. (август 1929 г.). "Uber die Pyrophosphatfraktion im Muskel" [О фракции пирофосфата в мышцах]. Naturwissenschaften (на немецком языке). 17 (31): 624–625. Bibcode : 1929NW ..... 17..624. . DOI : 10.1007 / BF01506215 . S2CID 20328411 .
- ^ Воан, Марта; Хилл, Роберт Л .; Симони, Роберт Д. (2002). «Определение фосфора и открытие фосфокреатина и АТФ: работа Фиске и СуббаРоу» . Журнал биологической химии . 277 (32): e21. PMID 12161449 . Архивировано 8 августа 2017 года . Проверено 24 октября 2017 .
- ^ Маруяма, К. (март 1991 г.). «Открытие аденозинтрифосфата и установление его структуры». J. Hist. Биол . 24 (1): 145–154. DOI : 10.1007 / BF00130477 . S2CID 87425890 .
- ^ Липманн, Ф. (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Adv. Энзимол . 1 : 99–162. ISSN 0196-7398 .
- ^ «История: АТФ впервые обнаружен в 1929 году» . Нобелевская премия по химии 1997 года . Нобелевский фонд . Архивировано 23 января 2010 года . Проверено 26 мая 2010 .
- ^ «Нобелевская премия по химии 1997 года» . www.nobelprize.org . Архивировано 24 октября 2017 года . Проверено 21 января 2018 .
Внешние ссылки
- АТФ, связанный с белками в PDB
- ScienceAid: Энергетический АТФ и упражнения
- Запись в PubChem для аденозинтрифосфата
- Запись KEGG для аденозинтрифосфата