Цитохалазин B , название которого происходит от греческих слов cytos (клетка) и chalasis (расслабление) [1], представляет собой проницаемый для клеток микотоксин . Было обнаружено, что субстехиметрические концентрации цитохалазина B (CB) сильно ингибируют образование сети актиновыми филаментами. Благодаря этому его часто используют в цитологических исследованиях. Он подавляет деление цитоплазмы , блокируя образование сократительных микрофиламентов . Он подавляет движение клеток и вызывает экструзию ядер. Цитохалазин B укорачивает актиновые филаменты, блокируя добавление мономера на быстрорастущем конце полимера . [2]Цитохалазин B подавляет транспорт глюкозы [3] и агрегацию тромбоцитов . Он блокирует аденозиновое образование -индуцированного апоптического тела , не затрагивая активацию эндогенного ADP -ribosylation в лейкемии HL-60 клеток . [4] Он также используется при клонировании посредством переноса ядер . Здесь энуклеированные клетки-реципиенты обрабатывают цитохалазином B. Цитохалазин B делает цитоплазму ооцитов более жидкой и позволяет аспирировать ядерный геном ооцита внутри небольшого пузырька плазматической мембраны в микроиглу. Таким образом, геном ооцита удаляется из ооцита, предотвращая разрыв плазматической мембраны.
Имена | |
---|---|
Название ИЮПАК (1S, 4E, 6R, 10R, 12E, 14S, 15S, 17S, 18S, 19S) -19-бензил-6,15-дигидрокси-10,17-диметил-16-метилиден-2-окса-20-азатрицикло [ 12.7.0.01,18] геникоса-4,12-диен-3,21-дион | |
Другие названия Фомин | |
Идентификаторы | |
3D модель ( JSmol ) | |
3DMet | |
ЧЭБИ | |
ЧЭМБЛ | |
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.035.440 |
Номер ЕС |
|
КЕГГ | |
PubChem CID | |
Номер RTECS |
|
UNII | |
Панель управления CompTox ( EPA ) | |
| |
Улыбки
| |
Характеристики | |
Химическая формула | C 29 H 37 НЕТ 5 |
Молярная масса | 479,6 г / моль |
Появление | от белого до грязно-белого порошка |
Плотность | 1,21 г / см 3 (прогноз) |
Температура плавления | От 215 до 223 ° C (от 419 до 433 ° F, от 488 до 496 K) |
Точка кипения | 740,56 ° C (1365,01 ° F, 1013,71 K) при 760 мм рт. Ст. (Прогноз) |
Растворимость в воде | нерастворимый |
Растворимость в ДМСО и МеОН | растворимый |
Опасности | |
Основные опасности | острая токсичность, опасность для здоровья |
Паспорт безопасности | Паспорт безопасности материалов на цитохалазин B от Fermentek |
Пиктограммы GHS | |
Сигнальное слово GHS | Опасность |
Положения об опасности GHS | H300 , H310 , H330 , H361 |
Меры предосторожности GHS | Р201 , Р202 , Р260 , P262 , P264 , P270 , P271 , P280 , P281 , P284 , P301 + 310 , P302 + 350 , Р304 + 340 , P308 + 313 , P310 , P320 , P321 , P322 , P330 , P361 , P363 , P403 + 233 , P405 , P501 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить ( что есть ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Этот алкалоид выделяют из гриба , Helminthosporium dematioideum .
История
1960-е
Цитохалазин B был впервые описан в 1967 году, когда он был выделен из плесени доктором У. Б. Тернером. [5] Smith et al. обнаружили, что CB вызывает многоядерность в клетках и значительно влияет на подвижность клеток. Эти многоядерные клетки , вероятно , возникают из строя митотического контроля, что приводит к изменениям размера и формы интерфазных ядер. [6]
1970-е
В 1970-х годах были проведены исследования митоза полинуклеарных клеток. Оказалось, что эти клетки были созданы путем постепенного добавления ядер вместо деления ядра . [7] Процесс, при котором это происходит, называется псевдомитозом, который представляет собой синхронный митоз, приводящий к делению только одного ядра. [7] Отдельные ядра связаны ядерного моста и в двуядерных клеток в центриоли удваиваются. Кроме того, было обнаружено, что CB вызывает дезорганизацию 50 Å микрофиламентов эпителиальных клеток мыши, что приводит к потере формы этих клеток. [8] Это также влияет на появление молодых желез в клетках и образование новых желез [9] в других клетках. Другая группа обнаружила, что CB подавляет способность клеток HeLa подвергаться цитокинезу за счет разложения сократительного кольца . [10] Исследования 1971 года показали, что CB препятствует высвобождению йода, полученного из тиреоглобулина, и блокирует коллоидный эндоцитоз . [11] Кроме того, было обнаружено, что CB оказывает ингибирующее действие на поглощение сахарозы-3H клетками печени чанг-штамма человека, а в клетках, обработанных CB, наблюдались изменения внешнего вида и расположения микрофиламентов. [12] Кроме того, было обнаружено, что CB обратимо ингибирует движение гранул меланина в меланоцитах . [13] Год спустя было проведено исследование влияния цитохалазина B на хлоропласты . Было обнаружено, что ориентированное на свет движение хлоропластов обратимо ингибируется цитохалазином B. [14] В исследованиях 1973 года было обнаружено, что цитохалазин B является мощным неконкурентным ингибитором транспорта глюкозы. Одним из основных электрофоретически идентифицируемых мембранных белков эритроцитов может быть сайт связывания цитохалазина В эритроцитов . [15]
С 1980 г.
В последующие годы знания о цитохалазине B расширились. По мере того, как были выяснены более общие знания, был проведен более подробный анализ, например, механизма действия.
Производство
Цитохалазины можно выделить из грибов, в которых они встречаются в природе. Первоначально они были выделены из Helminthosporium dematioideum . Другие производители включают Phoma spp. , Hormiscium spp. и Curvularia lunata . [16] Кроме того, он может быть синтезирован в лаборатории. Для этого есть несколько подходов. Во-первых, возможно образование шестичленного кольца ядра изоиндолона и большего макроциклического кольца одновременно на поздней стадии внутримолекулярной циклизации Дильса-Альдера . Во-вторых, можно сначала сформировать изоиндолоновое ядро в межмолекулярной реакции Дильса-Альдера, а на второй стадии присоединить макроцикл поэтапно. [17]
Характеристики
Цитохалазин В содержат несколько сильно полярные кето - и гидроксильные группы и одну периферических липофильные бензилового блока.
Механизм
Предполагается, что преобладающим механизмом цитохалазина B является ингибирование полимеризации актиновых филаментов за счет связывания с быстрорастущим (зазубренным) концом F-актиновых филаментов. [18] [19] Альтернативой может быть кэппинг белков . Поступая так, CB не только ингибирует полимеризацию актина, но также и последовательные процессы, такие как наращивание сети филаментов. Это ингибирование может повлиять на все три основных этапа полимеризации актина.
- Зарождение ядра: формируется ядро из минимум 3 мономеров актина.
- Удлинение: ядро используется для удлинения путем добавления мономеров актина.
- Стабильное состояние / отжиг: достигается баланс между полимеризацией и деполимеризацией (стационарный). Нить F-актина перестает расти, и два зазубренных конца сливаются, образуя одну нить.
Зарождение ядра важно для наращивания филаментов. [20] олигомеризации представляет собой этап определения скорости, с учетом актина формирования нитей в целом. Так называемая лаг-фаза полимеризации актина происходит из этой стадии. До начала полимеризации требуется некоторое время, но как только она начнется, процесс будет автокаталитическим до тех пор, пока не будет достигнут физиологический максимум скорости полимеризации.
На зазубренном конце растущей нити желательно удлинение . [21] Здесь влияние цитохалазина B сильно зависит от общих условий для удлинения. При идеальных физиологических условиях ингибирующее влияние цитохалазина B незначительно. Если условия менее оптимальны, удлинение может быть замедлено до 90 процентов. [17]
Отжиг - последний этап полимеризации. Клетки, обработанные цитохалазином B, и клетки контрольной группы нельзя было различить. Это свидетельствует о том, что на данном этапе CB не оказывает существенного влияния.
CB содержит бета-ненасыщенный эфир, который может подвергаться конъюгации типа Михаэля с нуклеофилами. [22] Если это так, то вероятной реакцией впоследствии может быть аддукция ДНК. Более подходящей является реакция с тиоловыми группами нескольких биомолекул. [23] Тогда тиоловые группы больше не будут доступны для дисульфидных связей для дальнейшей полимеризации актина [24], и, таким образом, критическая стадия полимеризации актина ингибируется, поскольку зазубренные концы филаментов блокируются. Аналогичный принцип используется хорошо изученными белками кэппинга, которые ответственны за естественный лимитирующий фактор полимеризации актина. Первый шаг в полимеризации актина, после того, как полимеризация инициируется, является депротонированием из тиольной группы из G- актина . Это делает атом серы заряженным и делает его доступным для полимеризации актина. Если в клетке присутствует цитохалазин B, депротонирование тиола завершается. Реактивная бета-ненасыщенная сложноэфирная группа цитохалазина B реагирует с тиоловой группой актина посредством нуклеофильной атаки заряженной серы на бета-углеродный атом. Это заставляет π-связь смещаться на левом участке бета-углерода. Следовательно, возникает мезомерия , смещающая отрицательный заряд между альфа-углеродом и атомом кислорода. За этим этапом следует этап протонирования для противодействия отрицательному заряду. Гидроксония ионы необходимо , чтобы сделать это были произведены во время активации атома серы в более ранней стадии.
Метаболизм
Существует десять возможных сайтов для деградации цитохалазина B in vitro. Пока нет никаких доказательств того, что одни и те же сайты используются для деградации in vivo , но данные подтверждают наличие сайтов in vitro . [25] Разложение инициируется периодатным расщеплением соединения, [26] происходящим на атомах углерода 14 и 21. В результате образуется угольная кислота (A), формальдегид (B), 5-метилгексан-1,1,6- высвобождаются триол (C) и большая оставшаяся молекула (D). Затем молекулы C и D окисляются посредством реакции Куна-Рота, что приводит к образованию 7-гидроксигептаналя (F), кислой кислоты (G) и бензойной кислоты (I). И снова остается молекула большего размера (J). F, G и I могут подвергаться реакции Шмидта , если не разлагаются в результате кислотного разложения алкогольдегидрогеназой (ADH) до метиламина и диоксида углерода (H). 7-гидроксигептан окисляется до 3-метилгептандиовой кислоты (K). Дальнейший метаболизм приводит к образованию нескольких более мелких органических молекул, таких как амины (M), диоксид углерода (N) и кислая кислота (O). Последний снова метаболизируется АДГ до метиламина и диоксида углерода (Q). Молекула J расщепляется на ряд небольших соединений, таких как кислая кислота (L), метиламин и диоксид углерода (P), а также ряд небольших метилированных соединений. [26]
Эффективность и побочные эффекты
Взаимодействия
При добавлении цитохалазина B и бета-андренергического агониста (-) - изопротеренола, простагландина E1 или холерного токсина к клеткам лимфомы дикого типа S49 накапливается цАМФ . [27] Цитохалазин B неспособен трансформировать 3T3-подобные опухолевые клетки, но он действительно увеличивает частоту трансформации клеток вирусом полиомы в 8-40 раз. [28] Кроме того, CB может усиливать пиноцитоз , который индуцируется конканавалином А у амебы proteus . [29] Цитохалазин B может также взаимодействовать с ауксин- индол-3-уксусной кислотой, которая присутствует в сегментах колеоптилей пшеницы и корнях кукурузы. Это взаимодействие приводит к ингибированию транспорта везикул и секреции компонентов клеточной стенки и тем самым блокирует удлинение и рост. [30]
Эффективность
Исследования in vitro показали, что концентрация цитохалазина B в 30 мкМ значительно снижает относительную вязкость 20 мкМ раствора нормальных актиновых нитей, а также снижается в 20 мкМ раствора глутатионил-актиновых нитей. [31] In vivo эффективная концентрация еще ниже. Оказалось, что концентрации 2 мкМ в живых клетках достаточно для ощутимого влияния на полимеризацию актина. Фаза зародышеобразования длилась в 2-4 раза дольше, чем в контрольных группах. При удлинении эффекты были минимальными; на отжиге ничтожно мало. [18] Это может быть связано с реальной разницей в молекулярных взаимодействиях цитохалазина B во время этих трех этапов или просто с тем фактом, что лаг-фаза является этапом, определяющим скорость в общей полимеризации.
Приложения
Исследования полимеризации актина
Поскольку цитохалазин B ингибирует полимеризацию актиновых филаментов, затрагиваются многие клеточные процессы, зависящие от функций актиновых филаментов. Цитокинез подавляется, однако митоз не затрагивается. Из-за воздействия на несколько клеточных функций, но отсутствия общей токсичности, цитохалазин B применяется в исследованиях полимеризации актина, методах визуализации клеток, исследованиях клеточного цикла и, возможно, может использоваться в качестве противоракового препарата. [1] [32]
Подавляет деление клеток
Цитохалазин B используется для тестирования генотоксичности веществ. Для этого применяется анализ микроядер с блокировкой цитокинеза (анализ CBMN) с лимфоцитами человека. [33] Это работает in vitro . Во время анафазы митоза мейоза можно обнаружить микроядра . [34] Это небольшие ядра, содержащие одну хромосому или часть хромосомы, которые не попали на один из полюсов клетки во время деления клетки. [35] Тест CBMN основан на том факте, что только делящиеся клетки могут экспрессировать микроядра, а это означает, что только в этих клетках может быть обнаружено повреждение хромосом. [33] Поскольку генотоксичность вызывает аномалии клеточного деления, микроядра могут быть обнаружены в двухъядерных клетках. Цитокинез, который является следующей стадией, ингибируется цитохалазином B. Ключевым преимуществом этого метода является то, что он позволяет одновременно обнаруживать несколько молекулярных событий, ведущих к повреждению хромосом и хромосомной нестабильности. [35] CBMN-анализ был успешно применен к нормальным лимфоцитам человека, лимфоцитам селезенки мыши, фибробластам мыши и фибробластам китайского хомячка. [36]
Подавляет движение клеток
Цитохалазин B может уменьшить количество подвижных клеток при добавлении к клеткам саркомы Йошида. Он также может снижать подвижность клеток и в зависимости от дозы подавлять их рост. [37] Так как цитохалазин B проникает в клетки неравномерно, он способствует локальному сокращению разорванной сети актиновых нитей коры миозином . Это вызывает суперпреципитацию, которая требует активных сокращений и, следовательно, активного энергетического обмена. Дезорганизованные сокращения коры нарушают сборку псевдоподий, которые участвуют в движении клеток. [38]
Вызывает ядерную экструзию
Экструзия ядра, индуцированная цитохалазином B, начинается с перемещения ядра к плазматической мембране, за которым следует образование выпуклости в мембране. Затем ядро перемещается за пределы мембраны, но остается связанным с клеткой нитевидным цитоплазматическим мостиком. Если клетки выдерживают в среде, содержащей цитохалазин B, в течение нескольких часов, процесс становится необратимым. Экструзии может способствовать вызванное CB ослабление плазматической мембраны. [39]
Подавляет транспорт глюкозы
Было показано, что цитохалазин B ковалентно связывается с белками-переносчиками глюкозы млекопитающих при облучении УФ-светом. [40] Он крепче связан с AraE и GalP, чем их обычные субстраты. [41] Было показано, что цитохалазин B ингибирует GLUT1, 2, 3 и 4. [42] Связывание с GLUT1 происходит внутри, поскольку цитохалазин B действует как конкурентный ингибитор выхода глюкозы. [43] Дополнительные доказательства получены из исследований фотомаркировки, в которых Trp388 и Trp412 в TM10 и TM11 очищенного белка помечены под воздействием меченого цитохалазина B. Поскольку мутации Trp388 и Trp412 не полностью снижают ингибирование GLUT1, предполагается, что другие сайты также участвуют в связывании CB. [44]
Терапевтическое использование
В терапевтических целях проводятся исследования цитохалазина B. Для этого исследовали влияние цитохалазина B на опухолевые клетки макрофагами, активированными БЦЖ (Bacillus Calmette-Guerin) . Было показано, что цитохалазин B усиливает лизис и застой опухолевых клеток из-за активированных макрофагов в концентрации 10-7 М. Цитохалазин B не действует на сам макрофаг, но оказывает свое действие преимущественно на опухолевую клетку. Причиной этого может быть то, что образование актиновых филаментов, которые могут быть важны для разрушения опухолевых клеток активированными макрофагами, ингибируется цитохалазином B. [45]
Дальнейшие эффекты
Цитохалазин оказывает влияние на гормон щитовидной железы и гормона роста секреции. [1] фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин биосинтеза подавляется цитохалазином, как показано на Джорджа и др. [46] Это достигается путем ингибирования превращения фосфоэтаноламина в цитидиндифосфат-этаноламин . Было высказано предположение, что механизм связан с изменениями внутриклеточных ионов кальция. Цитохалазин B также действует на бактерии. Например, подавляется рост и дифференцировка E. histolytica . [56] Кроме того, было показано, что цитохалазин B оказывает ингибирующее действие на рост опухолевых клеток, не вызывая продолжительных и / или глубоких иммуносупрессивных эффектов. [47]
Естественный контекст
В природе цитохалазин B участвует в вирулентности грибов, порче пищи и поддержании симбиоза между хозяином и симбионтом. [37]
Рекомендации
- ^ a b c Шерлах, К; и другие. (2010). «Химия и биология цитохалазанов». Отчеты о натуральных продуктах . 27 (6): 869–86. DOI : 10.1039 / b903913a . PMID 20411198 .
- ^ Теодоропулос, Пенсильвания; Граванис, А; Цапара, А; Маргиорис, АН; Пападогиоргаки, Е; Галанопулос, V; Стоурнарас, С. (1994). «Цитохалазин B может укорачивать актиновые филаменты по механизму, не зависящему от зазубрины на концах». Биохимическая фармакология . 47 (10): 1875–81. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (94) 90318-2 . PMID 8204105 .
- ^ Юнг, CY; Рампал, А.Л. (1977). «Сайты связывания цитохалазина B и переносчик глюкозы в призраках эритроцитов человека». Журнал биологической химии . 252 (15): 5456–5463. PMID 885863 .
- ^ Tanaka, Y .; Yoshihara, K .; Цуюки, М .; Камия, Т. (1994). «Апоптоз, индуцированный аденозином в клетках HL-60 лейкемии человека». Экспериментальные исследования клеток . 213 (1): 242–559. DOI : 10.1006 / excr.1994.1196 . PMID 8020596 .
- ^ Smith, GF; Ридлер, Массачусетс; Faunch, JA (16 декабря 1967 г.). «Действие цитохалазина B на культивируемые лимфоциты человека». Природа . 216 (5120): 1134–1135. Bibcode : 1967Natur.216.1134S . DOI : 10.1038 / 2161134a0 . PMID 6075266 .
- ^ Ридлер, Массачусетс; Смит, Г. А. (1968). «Ответ культивируемых лимфоцитов человека на цитохалазин B». Клеточная наука . 3 (4): 595–602. PMID 5751143 .
- ^ а б Смит, G; О'Хара, П; Ридлер, М (1970). «Производство многоядерных лимфоцитов цитохалазином B. Исследование под электронным микроскопом» . Педиатрические исследования . 4 (5): 441. DOI : 10,1203 / 00006450-197009000-00032 .
- ^ Spooner, BS; Wessells, NK (июнь 1970 г.). «Влияние цитохалазина B на микрофиламенты, участвующие в морфогенезе слюнного эпителия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 66 (2): 360–364. Bibcode : 1970PNAS ... 66..360S . DOI : 10.1073 / pnas.66.2.360 . PMC 283052 . PMID 5271169 .
- ^ Wrenn, JT; Wessells, NK (1 июля 1970 г.). «Цитохалазин B: Воздействие на микрофиламенты, участвующие в морфогенезе эстроген-индуцированных желез яйцевода» . PNAS . 66 (3): 904–908. Bibcode : 1970PNAS ... 66..904W . DOI : 10.1073 / pnas.66.3.904 . PMC 283136 . PMID 5269252 .
- ^ Шредер Т.Э. (1970). «Сократительное кольцо 1. Тонкая структура делящихся клеток млекопитающих (HeLa) и эффекты цитохалазина B» . Zeitschrift für Zellforschung und Mikroskopische Anatomie . 109 (4): 431–449. DOI : 10.1007 / bf00343960 . PMC 2108733 .
- ^ Уильямс, Дж; Wollf, J (1971). «Цитохалазин B ингибирует секрецию щитовидной железы». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 44 (2): 422–5. DOI : 10.1016 / 0006-291x (71) 90617-6 . PMID 4334139 .
- ^ Вагнер, Р; Розенбер, М; Эстенсен, Р. (1971). «Эндоцитоз в клетках печени Chang. Количественное определение по захвату сахарозы-3H и ингибированию цитохалазином B» . Журнал клеточной биологии . 50 (3): 804–17. DOI : 10,1083 / jcb.50.3.804 . PMC 2108291 . PMID 4329157 .
- ^ Малавист, S (1971). «Цитохалазин B обратимо ингибирует движение гранул меланина в меланоцитах». Природа . 234 (5328): 354–5. Bibcode : 1971Natur.234..354M . DOI : 10.1038 / 234354a0 . PMID 4944488 .
- ^ Вагнер, Г; Хаупт, Вт; Laux, A (1972). «Обратимое ингибирование движения хлоропластов цитохалазином B в зеленых водорослях Maugeofia». Наука . 176 (4036): 808–9. Bibcode : 1972Sci ... 176..808W . DOI : 10.1126 / science.176.4036.808 . PMID 17795409 .
- ^ Taverna, RD; Лэнгдон, Р.Г. (1973). «Обратимая ассоциация цитохалазина B с мембраной эритроцитов человека. Ингибирование транспорта глюкозы и стехиометрия связывания цитохалазина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 323 (2): 207–219. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (73) 90145-4 . PMID 4752283 .
- ^ Уэллс, JM; и другие. (1981). "Curvularia-Lunata: новый источник цитохалазина B" . Прикладная и экологическая микробиология . 41 (4): 967–971. DOI : 10,1128 / AEM.41.4.967-971.1981 . PMC 243842 . PMID 16345760 .
- ^ а б Хайдл, AM; Майерс, AG (2004). «Энантиоселективный, модульный и общий путь к цитохалазинам: синтез L-696,474 и цитохалазина B» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (33): 12048–12053. Bibcode : 2004PNAS..10112048H . DOI : 10.1073 / pnas.0402111101 . PMC 514432 . PMID 15208404 .
- ^ а б Маклин-Флетчер, S; Поллард, Т.Д. (1980). «Механизм действия цитохалазина B на актин». Cell . 20 (2): 329–341. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (80) 90619-4 . PMID 6893016 .
- ^ А, П; Граванис, Ахилл; Цапара, Анна; Маргиорис, Эндрю Н .; Пападогиоргаки, Ева; Галанопулос, Василис; Стоурнарас, Христос (1994). «Цитохалазин B может укорачивать филаменты с помощью механизма, не зависящего от колючих концов». Биохимическая фармакология . 47 (10): 1875–1881. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (94) 90318-2 . PMID 8204105 .
- ^ Хаусман, Р. Э. (2007). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: Sinauer Associates.
- ^ Woodrum, DT; Rich, SA; Поллард, Т.Д. (1975). «Доказательства предвзятой двунаправленной полимеризации актина с использованием тяжелого мекромиозина, полученного улучшенным методом» . Журнал клеточной биологии . 67 (1): 231–237. DOI : 10,1083 / jcb.67.1.231 . PMC 2109590 . PMID 240859 .
- ^ Литтл, RD (2004). «Внутримолекулярная реакция Михаэля». Органические реакции : 315–552. DOI : 10.1002 / 0471264180.or047.02 . ISBN 0471264180.
- ^ Дерек, Н. «Цитохалазин B работает у всех видов и на всех конечных точках: Alert 361». Дерек Нексус. Отсутствует или пусто
|url=
( справка ) [ где? ] - ^ Тан, JX; Janmey, Paul A .; Stossel, Thomas P .; Ито, Таданао (1999). «Окисление актина тиолами приводит к образованию димеров, которые повышают эластичность сети F-актина» . Биофизический журнал . 76 (4): 2208–2215. Bibcode : 1999BpJ .... 76.2208T . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (99) 77376-5 . PMC 1300193 . PMID 10096915 .
- ^ Брюс, ПЮ (2011). Органическая химия . Прентис Холл.
- ^ а б Связующее, М; Тамм, С (1973). "Cytochalasans: новый класс биологически активных микробных метаболитов". Angewandte Chemie International Edition . 12 (5): 370–380. DOI : 10.1002 / anie.197303701 . PMID 4200278 .
- ^ Insel, PA; Коачман AM (1982). «Цитохалазин B увеличивает стимулированное гормонами и холерным токсином накопление циклического АМФ в клетках лимфомы S49». Журнал биологической химии . 257 (16): 9717–23. PMID 6286631 .
- ^ Сейф, Р. (1980). «Факторы, которые дезорганизуют микротрубочки или микрофиламенты, увеличивают частоту трансформации клеток вирусом полиомы» . Журнал вирусологии . 36 (2): 421–8. DOI : 10,1128 / JVI.36.2.421-428.1980 . PMC 353658 . PMID 6253667 .
- ^ Пруш, RD (1981). «Влияние конканавалина А и цитохалазина В на пиноцитотическую активность в Amoeba Proteus». Протоблазма . 106 (3–4): 223–230. DOI : 10.1007 / bf01275554 .
- ^ Папа, Д.Г. и другие. (1979). «Влияние цитохалазина B на скорость роста и ультраструктуру колеоптиля пшеницы и корней кукурузы». Planta . 144 (4): 373–383. DOI : 10.1007 / bf00391581 . PMID 24407327 .
- ^ Панайотис (1994). «Цитохалазин B может укорачивать актиновые нити с помощью механизмов, независимых от колючих концов». Биохимическая фармакология . 47 (10): 1875–1881. DOI : 10.1016 / 0006-2952 (94) 90318-2 . PMID 8204105 .
- ^ Картер, С.Б. (1967). «Эффекты цитохалазина B на клетки млекопитающих». Природа . 213 (5073): 261–264. Bibcode : 1967Natur.213..261C . DOI : 10.1038 / 213261a0 . PMID 6067685 .
- ^ а б Speit, G; Linsenmeyer, R; Schutz, P; Кюнер, С (2012). «Нечувствительность анализа микроядер с блокировкой цитокинеза in vitro с человеческими лимфоцитами для обнаружения повреждений ДНК, присутствующих в начале культивирования клеток» . Мутагенез . 27 (6): 743–747. DOI : 10,1093 / mutage / ges041 . PMID 22869611 .
- ^ «Генотоксичность: Микроядерный тест» . Криос. Архивировано из оригинального 28 августа 2012 года . Проверено 19 марта 2013 года . CS1 maint: обескураженный параметр ( ссылка )
- ^ а б Фенек, М; Кирш-Волдерс, М; Nararajan, AT; и другие. (2010). «Молекулярные механизмы микронуклеуса, нуклеоплазматического мостика и образования ядерных зачатков в клетках млекопитающих и человека» . Мутагенез . 26 (1): 125–132. DOI : 10,1093 / mutage / geq052 . PMID 21164193 .
- ^ Умегаки, К. Фенек, М. (2000). «Анализ микроядер с блокировкой цитокинеза в клетках WIL2-NS: чувствительная система для обнаружения хромосомных повреждений, вызванных реактивными видами кислорода и активированными нейтрофилами человека». Мутагенез . 15 (3): 261–269. DOI : 10.1093 / mutage / 15.3.261 . PMID 10792021 . S2CID 14990527 .
- ^ а б Хосака, S; и другие. (1980). «Влияние цитохалазина B и колхицина на подвижность и рост клеток саркомы Йошида in vitro». Научный представитель Res Inst Tohoku Univ Ser C : 27.
- ^ Стоссель, Т.П. (1981). «Актиновые нити и секреция - модель макрофагов» . Методы клеточной биологии . Методы клеточной биологии. 23 : 215–230 . DOI : 10.1016 / s0091-679x (08) 61500-9 . ISBN 9780125641234. PMID 7035803 .
- ^ Коупленд, М. (1974). «Клеточный ответ на цитохалазин B - критический обзор» . Cytologia . 39 (4): 709–727. DOI : 10,1508 / cytologia.39.709 . PMID 4448103 .
- ^ Балы, ДЛ; Хорук, Р. (1988). «Биология и биохимия переносчика глюкозы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры биомембран . 947 (3): 571–590. DOI : 10.1016 / 0304-4157 (88) 90008-1 . PMID 3048404 .
- ^ Хендерсон, PJF (1992). «Симпортные системы сахаров и катионов в бактериях». Международный обзор цитологии - обзор клеточной биологии . Международный обзор цитологии. 137 : 149–208. DOI : 10.1016 / s0074-7696 (08) 62676-5 . ISBN 9780123645371. PMID 1428670 .
- ^ Бернхардт, я (2003). Транспорт через мембрану красных клеток в здоровье и болезнях . Springer.
- ^ Баскеттер, Д.А. Виддас, У. Ф. (1978). «Асимметрия системы переноса гексозы в человеческих эритроцитах - Сравнение эффектов цитохалазина B, флоретина и мальтозы как конкурентных ингибиторов» . Журнал физиологии . 278 (1): 389–401. DOI : 10.1113 / jphysiol.1978.sp012311 . PMC 1282356 . PMID 671319 .
- ^ Inukai, K; и другие. (1994). «Замена остатков триптофана в ваннах на 388 и 412 полностью устраняет фотомечение цитохалазином B транспортера глюкозы GLUT1» . Биохимический журнал . 302 (2): 355–361. DOI : 10.1042 / bj3020355 . PMC 1137236 . PMID 8092986 .
- ^ Мартин, Ф; и другие. (1981). «Влияние четырех агентов, которые модифицируют микротрубочки и микрофиламенты (винбластин, колхицин, лидокаин и цитохалазин B) на цитотоксичность, опосредованную макрофагами, на опухолевые клетки». Иммунология рака, иммунотерапия . 10-10 (2-3): 113. DOI : 10.1007 / bf00205882 .
- ^ Георгий, Т.П .; и другие. (1991). «Ингибирование биосинтеза фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноамина цитохалазином B в культивируемых клетках глиомы: потенциальное регулирование биосинтеза Ca2 + -зависимыми механизмами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Липиды и липидный метаболизм . 1084 (2): 185–193. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (91) 90219-8 . PMID 1854804 .
- ^ Bogyo, D; и другие. (1990). «Цитохалазин-B-индуцированная иммуносупрессия аллогенного противоопухолевого ответа на муреин и эффект рекомбинантного человеческого интерлейкина-2». Иммунология рака, иммунотерапия . 32 (6): 400–405. DOI : 10.1007 / bf01741335 . PMID 1901032 .
- Индекс Мерк 13, 2819.
- Беня, П .; Падилла, С. (1993). «Дигидроцитохалазин B усиливает индуцированную трансформирующим фактором роста β-индуцированную реэкспрессию фенотипа дифференцированных хондроцитов без стимуляции синтеза коллагена». Экспериментальные исследования клеток . 204 (2): 268–277. DOI : 10.1006 / excr.1993.1033 . PMID 8440324 .