Олигопептиды , часто просто называют пептид ( олиго- , «несколько»), состоит из двух до двадцати аминокислот , и могут включать в себя дипептиды , трипептиды , тетрапептиды и пентапептиды. Некоторые из основных классов естественных олигопептидов включают aeruginosins , cyanopeptolins , микроцистина , microviridins , microginins , anabaenopeptins и cyclamides . Микроцистины лучше всего изучены из-за их потенциального токсического воздействия на питьевую воду. [1]Обзор некоторых олигопептидов показал, что самый большой класс - это цианопептолины (40,1%), за которыми следуют микроцистины (13,4%). [2]
Производство
Классы олигопептидов продуцируются нерибосомными пептид- синтазами (NRPS), за исключением цикламидов и микровиридинов, которые синтезируются рибосомными путями. [3]
Примеры
Примеры олигопептидов включают: [4]
- Аманитины - циклические пептиды, полученные из карпофоров нескольких различных видов грибов. Они являются мощными ингибиторами РНК-полимераз у большинства видов эукариот, препятствуют выработке мРНК и синтезу белка. Эти пептиды важны при изучении транскрипции. Альфа-аманитин является основным токсином вида Amanita phalloides , ядовитым при попадании в организм человека или животных.
- Антипаин - олигопептид, продуцируемый различными бактериями, который действует как ингибитор протеазы .
- Церулетид - специфический декапептид, обнаруженный в коже Hyla caerulea , австралийской зеленой древесной лягушки . Церулетид имеет много общего по действию и составу с холецистокинином . Стимулирует секрецию желудка, желчных путей и поджелудочной железы; и определенные гладкие мышцы . Он используется для индукции панкреатита в экспериментальных моделях животных.
- Глутатион - трипептид, выполняющий множество функций в клетках. Он соединяется с лекарствами, чтобы сделать их более растворимыми для выведения, является кофактором некоторых ферментов, участвует в перегруппировке дисульфидных связей белка и снижает количество пероксидов.
- Лейпептины - группа ацилированных олигопептидов, продуцируемых актиномицетами, которые действуют как ингибиторы протеаз. Известно, что они в различной степени ингибируют трипсин , плазмин , калликреины , папаин и катепсины .
- Нетропсин - основной олигопептид, выделенный из Streptomyces netropsis . Он цитотоксичен, и его сильное специфическое связывание с участками АТ ДНК полезно для генетических исследований.
- Пепстатины - N- ацилированные олигопептиды, выделенные из фильтрата культур актиномицетов, которые специфически ингибируют кислотные протеазы, такие как пепсин и ренин.
- Пептид T - N - ( N - ( N (2) - ( N - ( N - ( N - ( N - D- аланил L -серил) - L- треонил) - L- треонил) L- треонил) - L - аспарагинил) -L- тирозил) L- треонин. Гомология последовательности октапептида с белком оболочки gp120 ВИЧ. Он может быть полезен в качестве противовирусного средства при терапии СПИДа. Пентапептидная последовательность ядра TTNYT, состоящая из аминокислот 4-8 в пептиде Т, представляет собой последовательность оболочки ВИЧ, необходимую для прикрепления к рецептору CD4.
- Фаллоидин - очень токсичный полипептид, выделенный в основном из Amanita phalloides (Agaricaceae) или смертельной шапочки; вызывает смертельное поражение печени, почек и ЦНС при отравлении грибами; используется при изучении поражения печени.
- Тепротид - искусственный нонапептид (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro), который точно такой же, как пептид из яда змеи, Bothrops jararaca. Он ингибирует кининазу II и АНГИОТЕНСИН I и был предложен в качестве гипотензивного средства.
- Туфцин - N (2) - ((1- ( N (2) - L- треонил) - L- лизил) - L -пролил) - L- аргинин. Тетрапептид, продуцируемый в селезенке ферментативным расщеплением лейкофильного гамма-глобулина. Стимулирует фагоцитарную активность полиморфно-ядерных лейкоцитов крови и, в частности, нейтрофилов. Пептид находится во фрагменте Fd молекулы гамма-глобулина.
Смотрите также
- Микропептид
- Олигоэстер
- Олигомер
- Олигопептидаза
- Синтез пептидов
- Протеаза
Рекомендации
- ^ Мартин Велкер и Ханс фон Дёрен (2006). «Цианобактериальные пептиды - комбинаторный биосинтез природы» . FEMS Microbiology Reviews . 30 (4): 530–563. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.2006.00022.x . PMID 16774586 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
- ^ Джордж Э. Члипала, Шуньян Мо и Джимми Орджала (2011). «Химическое разнообразие пресноводных и наземных цианобактерий - источник для открытия лекарств» . Curr Drug Targets . 12 (11): 1654–73. DOI : 10,2174 / 138945011798109455 . PMC 3244969 . PMID 21561419 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
- ^ Рамси Ага, Самуэль Сирес, Ларс Вёрмер и Антонио Кесада (2013). «Ограниченная стабильность микроцистинов в олигопептидных композициях Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): значение для определения хемотипов» . Токсины . 5 (6): 1089–1104. DOI : 10,3390 / toxins5061089 . PMC 3717771 . PMID 23744054 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
- ^ Аргос, Патрик. «Исследование связывающих доменов олигопептидов в третичных структурах белков и возможных кандидатов для общего слияния генов» (PDF) . Европейская лаборатория молекулярной биологии. Архивировано из оригинального (PDF) 28 июля 2014 года . Проверено 28 июля 2014 .
Внешние ссылки
- Структурная биохимия / Белки / Аминокислоты (Викиучебники)