В молекулярной биологии , катаболизм белка является распадом белков на более мелкие пептиды , и в конечном счете во аминокислоты . Катаболизм белков - ключевая функция процесса пищеварения . Катаболизм белков часто начинается с пепсина , который превращает белки в полипептиды. Затем эти полипептиды подвергаются дальнейшей деградации. У человека протеазы поджелудочной железы включают трипсин , химотрипсин и другие ферменты. В кишечнике маленькие пептиды расщепляются на аминокислоты, которые могут всасываться в кровоток. Эти абсорбированные аминокислоты могут затем подвергнуться катаболизму аминокислот., где они используются в качестве источника энергии или в качестве предшественников новых белков. [1]
Аминокислоты, образующиеся в результате катаболизма, могут быть напрямую переработаны с образованием новых белков, преобразованы в другие аминокислоты или могут подвергнуться катаболизму аминокислот, чтобы преобразоваться в другие соединения через цикл Кребса . [2]
Интерфейс с другими циклами
Катаболизм белков производит аминокислоты, которые используются для образования бактериальных белков или окисляются для удовлетворения энергетических потребностей клетки. Среди нескольких процессов разложения аминокислот - дезаминирование (удаление аминогруппы), трансаминирование (перенос аминогруппы), декарбоксилирование (удаление карбоксильной группы) и дегидрирование (удаление водорода). Разложившаяся аминокислота, которую они могут использовать в качестве топлива для цикла Кребса / лимонной кислоты (TCA) . [2]
Деградация белков
Расщепление белков отличается от катаболизма белков. Белки производятся и разрушаются в обычном порядке как часть нормальной работы клетки. Факторы транскрипции , белки, которые помогают регулировать синтез белка, являются мишенями такой деградации. Их деградация не вносит значительного вклада в энергетические потребности клетки. [3] Добавление убиквитина (убиквитилирование) означает, что белок подвергается деградации через протеасомы . [4]
Аминокислотная деградация
Окислительное дезаминирование - это первый шаг к расщеплению аминокислот, чтобы они могли быть преобразованы в сахара. Процесс начинается с удаления аминогруппы аминокислот. Аминогруппа превращается в аммоний, когда он теряется, а затем проходит цикл мочевины, чтобы стать мочевиной в печени. Затем он попадает в кровоток, где попадает в почки, которые выделяют мочевину в виде мочи. [5] [6] Оставшаяся часть аминокислоты окисляется, в результате образуется альфа- кетокислота . Затем альфа-кетокислота перейдет в цикл TCA, чтобы производить энергию. Кислота также может вступать в гликолиз , где она в конечном итоге превращается в пируват . Затем пируват превращается в ацетил-КоА, чтобы он мог войти в цикл TCA и преобразовать исходные молекулы пирувата в АТФ или полезную энергию для организма. [7]
Трансаминирование приводит к тому же конечному результату, что и дезаминирование: оставшаяся кислота подвергается либо гликолизу, либо циклу TCA для производства энергии, которую организм будет использовать для различных целей. Этот процесс переносит аминогруппу вместо потери аминогруппы, которая превращается в аммоний. Аминогруппа переводится в альфа-кетоглутарат , так что он может быть преобразован в глутамат . Затем глутамат переводит аминогруппу в оксалоацетат . Этот перенос таков, что оксалоацетат может быть преобразован в аспартат или другие аминокислоты. В конце концов, этот продукт также подвергнется окислительному дезаминированию, чтобы снова произвести альфа-кетоглутарат, альфа-кетокислоту, которая будет проходить цикл TCA, и аммоний, который в конечном итоге подвергнется циклу мочевины. [8]
Трансаминазы - это ферменты, которые помогают катализировать реакции, происходящие при трансаминировании. Они помогают катализировать реакцию в момент, когда аминогруппа переносится с исходной аминокислоты, такой как глутамат, на альфа-кетоглутарат, и удерживают ее, чтобы передать ее другой альфа-кетокислоты. [8]
Факторы, определяющие период полужизни белка
Некоторые ключевые факторы, определяющие общую скорость, включают период полувыведения белка, pH и температуру.
Период полувыведения белка помогает определить общую скорость, поскольку он обозначает первый шаг в катаболизме белка. В зависимости от того, короткий или длинный этот шаг, повлияет на остальной метаболический процесс. Один из ключевых компонентов в определении периода полужизни белка основан на правиле N-конца . Это означает, что аминокислота, присутствующая на N-конце белка, помогает определить период полужизни белка. [9]
дальнейшее чтение
- Бойковска, Каролина; Сантони де Сио, Франческа; Барде, Изабель; Оффнер, Сандра; Верп, Соня; Хейнис, Кристиан; Джонссон, Кай; Троно, Дидье (2011-06-24). «Измерение периода полужизни белка in vivo» . Химия и биология . 18 (6): 805–815. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2011.03.014 . PMID 21700215 .
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Гурина, Татьяна С .; Мохиуддин, Шамим С. "Биохимия, катаболизм белков" .
- ^ а б Бауман, Роберт В .; Мачунис-Масуока, Элизабет; Тизард, Ян Р. (2004-01-01). Микробиология . Пирсон / Бенджамин Каммингс. ISBN 9780805376524.
- ^ Купер, GM; Сандерленд, Массачусетс, "Распад белка" .
- ^ Кимура Ю., Танака К. (июнь 2010 г.). «Регуляторные механизмы, участвующие в контроле гомеостаза убиквитина» . Журнал биохимии . 147 (6): 793–8. DOI : 10.1093 / Jb / mvq044 . PMID 20418328 .
- ^ «26.9: Катаболизм белков» . Химия LibreTexts . 2014-06-19 . Проверено 25 октября 2016 .
- ^ «Окислительное дезаминирование» . chemistry.elmhurst.edu . Проверено 25 октября 2016 .
- ^ «ГЛИКОЛИЗ И ЦИКЛ КРЕБСА» . homepage.smc.edu . Проверено 8 ноября 2016 .
- ^ а б Майлз, Брайант (9 апреля 2003 г.). «Белковый катаболизм» (PDF) . Архивировано из оригинального (PDF) 12 августа 2014 года.
- ^ Тасаки, Такафуми; Sriram, Shashikanth M .; Пак, Кён Су; Квон, Ён Тэ (2012-06-04). «Путь правила N-конца» . Ежегодный обзор биохимии . 81 (1): 261–289. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-051710-093308 . ISSN 0066-4154 . PMC 3610525 . PMID 22524314 .