Полярное тельце веретена ( СПБ ) является центр организации микротрубочек в клетках дрожжей, функционально эквивалентен центросоме . В отличие от центросомы SPB не содержит центриолей. SPB организует цитоскелет микротрубочек, который играет в клетке множество ролей. Это важно для организации веретена и, следовательно, для деления клеток.
Структура SPB у Saccharomyces cerevisiae [ править ]
Молекулярная масса из диплоидных СПБ, в том числе микротрубочек и микротрубочек белков , ассоциированных с , по оценкам, 1-1,5 GDA , тогда как ядро СПБ составляет 0,3-0,5 GDA. СПБ представляет собой цилиндрическую многослойную органеллу.. Эти слои представляют собой: внешнюю бляшку (OP), которая соединяется с цитоплазматическими микротрубочками (cMT); первый промежуточный слой (IL1) и второй электронно-плотный промежуточный слой (IL2); электронно-плотная центральная бляшка (ЦП), которая находится на уровне ядерной оболочки и связана с ней крючковидными структурами, нечеткая внутренняя бляшка (IP); и слой внутренней бляшки, который содержит закрытые концы ядерных микротрубочек (nMT). Центральная бляшка и IL2 выглядели как отдельные, но высоко упорядоченные слои. На других уровнях (концы MT, IP, IL1 и OP) упорядоченная упаковка не отображается. Расположение внутренних и внешних бляшек по отношению к ядерным мембранам сохраняется в течение всего клеточного цикла.. Одна сторона центральной бляшки связана с электронно-плотной областью ядерной оболочки, называемой полумостом. SPB имеет постоянный размер по высоте (расстояние от внутренней бляшки до внешней бляшки) около 150 нм, но его диаметр изменяется во время клеточного цикла, например, в гаплоидных клетках SPB увеличивается в диаметре от 80 нм в G1 до 110 нм в митозе . Диаметр СПБ зависит от содержания ДНК . Больший диаметр SPB увеличивает способность SPB к зарождению микротрубочек, что важно для сегрегации хромосом.
Все белки SPB можно разделить на три группы: компоненты ядра, компоненты полумоста и компоненты, необходимые для соединения с NE. Не существует известного мотива или структуры, которые делают белок принадлежащим к SPB, но анализ известных белков SPB и их генов показывает несколько общих черт. Ядро содержит в основном белки с мотивами спиральной спирали , которые позволяют образовывать димеры либо сами с собой, либо с другими белками и поддерживать регулярные структуры (например, CP, IL2). Многие гены SPB содержат боксы клеточного цикла Mlu I в своих промоторных элементах, которые приводят к транскрипции специфического гена G1. Первичная последовательность компонентов SPB должна содержать консенсусные сайты фосфорилирования для митотических киназ , поскольку SPB сильно фосфорилирован.
Основным центральным компонентом бляшки является белок спиральной спирали Spc42p (для компонента тела полюса веретена), который также является частью сателлита, который формирует центральный кристалл SPB. Белок Spc42p участвует в инициации сборки SPB и его дупликации. [1]Spc42p ассоциирует с Spc110p и Spc29p, двумя другими важными белками спиральной спирали, которые локализуются на ядерной стороне SPB. Spc110 локализуется в центральной бляшке и, как полагают, связывается с Spc29p и кальмодулином (Cmd1p). Роль Spc110p - это спейсерная молекула между центральной и внутренней бляшкой и белком, связывающим комплекс γ-тубилина. Основная функция кальмодулина заключается в SPB, где было предложено регулировать связывание Spc110p с Spc29p. Spc29 образует в центральной бляшке повторяющуюся структуру. Spc98p и Spc97p представляют собой два сходных дрожжевых γ-тубулин (Tub4p) связывающих белка, необходимых для зарождения микротрубочек. Spc98p, Spc97p и Tub4p обнаруживаются на внутренних и внешних бляшках SPB и участвуют в организации микротрубочек. Spc42 обращен к цитоплазме и связывается со спиральной спиралью Cnm67p (хаотическая миграция ядер).Cnm67p образует димеры и функционирует как спейсер между IL2 и IL1. Cnm67 связывается с белком внешней бляшки Nud1p, белком SPB, необходимым для выхода из митоза. Другой белок спиральной спирали, Spc72p, также обнаружен во внешней бляшке. Spc72p ассоциирует с Nud1p и с компонентами комплекса γ-тубулина.
Полумост является местом сборки нового SPB, и он также играет роль в зарождении цитоплазматических микротрубочек во время G1 и кариогамии. Обе стороны полумоста не эквивалентны. Два однопроходных мембранных белка, Kar1p и Mps3p, локализуются в полумосту и необходимы для формирования и / или поддержания структуры. Оба белка связываются с Cdc31p, гомологом центрина дрожжей, который также располагается в полумосту и необходим для целостности полумоста. Дополнительный компонент полумоста, Sf1 p, демонстрирует способность связываться с Cdc31p через множество консервативных сайтов связывания Cdc31 по всей своей длине. Kar1p также участвует в подключении полумоста к основному SPB через взаимодействие с Bbp1p. Кроме того, Kar1p играет роль в реорганизации SPB во время G1.
Путь дупликации SPB у Saccharomyces cerevisiae [ править ]
Дупликация SPB один и только один раз в течение каждого клеточного цикла необходима для формирования биполярного митотического веретена и точной сегрегации хромосом. Дупликацию SPB у S. cerevisiae можно разделить на несколько этапов. Первый шаг происходит в начале G1 , когда сателлитный материал формируется на цитоплазматической вершине полумоста. На втором этапе полумост удлиняется и завершает слияние ядерной и цитоплазматической граней. В то же время сателлит образует бляшку дупликации, слоистую структуру, похожую на цитоплазматическую половину зрелого SPB. Последним этапом дупликации SPB является введение бляшки дупликации в ядерную оболочку.и сборка компонентов ядерных СПБ. В конце дрожжевые клетки G1 содержат два дублированных бок о бок SPB, соединенных полным мостиком. Затем мостик отделяется, и SPB зарождается биполярным веретеном. SPB продолжает расти до митоза , поэтому белковые компоненты могут встраиваться в оба SPB на протяжении клеточного цикла.
Ссылки [ править ]
- ^ Кастильо, Андреа Р .; и другие. «Дрожжевая протеинкиназа Mps1p необходима для сборки интегрального тела полюса веретена для компонента Spc42p» (PDF) . Архивировано из оригинального (PDF) 13 июля 2011 года . Проверено 21 июля 2009 .
Внешние ссылки [ править ]
