Аденозинмонофосфат ( АМФ ), также известный как 5'-адениловая кислота , является нуклеотидом . AMP состоит из фосфатной группы, сахарной рибозы и азотистого основания аденина ; это сложный эфир из фосфорной кислоты и нуклеозидов аденозина . [1] В качестве заместителя он принимает форму приставки аденилил- . [2]
Имена | |
---|---|
Название ИЮПАК Аденозин 5 '- (дигидрофосфат) | |
Предпочтительное название IUPAC [(2 R , 3 S , 4 R , 5 R ) -5- (6-амино-9 H -пурин-9-ил) -3,4-дигидроксиоксолан-2-ил] метил дигидрофосфат | |
Другие названия Аденозин 5'-монофосфат, 5'-адениловая кислота | |
Идентификаторы | |
3D модель ( JSmol ) | |
ЧЭБИ | |
ЧЭМБЛ | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
ECHA InfoCard | 100.000.455 |
КЕГГ | |
MeSH | Аденозин + монофосфат |
PubChem CID | |
UNII | |
Панель управления CompTox ( EPA ) | |
| |
| |
Характеристики | |
C 10 H 14 N 5 O 7 P | |
Молярная масса | 347,22 г / моль |
Появление | белый кристаллический порошок |
Плотность | 2,32 г / мл |
Температура плавления | От 178 до 185 ° C (от 352 до 365 ° F; от 451 до 458 K) |
Точка кипения | 798,5 ° С (1469,3 ° F, 1071,7 К) |
Кислотность (p K a ) | 0.9 [ необходима ссылка ] , 3.8, 6.1 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить ( что есть ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
АМФ играет важную роль во многих клеточных метаболических процессах, преобразуясь в АДФ и / или АТФ . АМФ также является компонентом синтеза РНК . [3] AMP присутствует во всех известных формах жизни. [4]
Производство и деградация
АМФ не имеет высокоэнергетической фосфоангидридной связи, связанной с АДФ и АТФ. AMP может быть произведен из ADP :
- 2 АДФ → АТФ + АМФ
Или АМФ может быть получен путем гидролиза одной высокоэнергетической фосфатной связи АДФ:
- АДФ + Н 2 О → АМФ + Р i
АМФ также может быть образован путем гидролиза АТФ до АМФ и пирофосфата :
- АТФ + Н 2 О → АМФ + PP i
Когда РНК расщепляется живыми системами, образуются монофосфаты нуклеозидов, в том числе аденозинмонофосфат.
АМФ можно регенерировать в АТФ следующим образом:
- АМФ + АТФ → 2 АДФ (аденилаткиназа в обратном направлении)
- АДФ + P i → АТФ (этот этап чаще всего выполняется у аэробов АТФ-синтазой во время окислительного фосфорилирования )
AMP может быть преобразован в ИМФЫ по ферменту myoadenylate Аденозиндеминазного , освобождая собой аммиак группы.
В катаболическом пути, аденозин монофосфат может быть преобразован в мочевую кислоту , которая выводится из организма у млекопитающих. [5]
Физиологическая роль в регуляции
АМФ-активированная регуляция киназы
Фермент 5'-аденозинмонофосфат-активируемая протеинкиназа эукариотических клеток , или AMPK, использует AMP для гомеостатических энергетических процессов во время высоких затрат клеточной энергии, таких как упражнения. [6] Поскольку расщепление АТФ и соответствующие реакции фосфорилирования используются в различных процессах в организме в качестве источника энергии, производство АТФ необходимо для дальнейшего создания энергии для этих клеток млекопитающих. AMPK, как сенсор клеточной энергии, активируется снижением уровня АТФ, что естественным образом сопровождается увеличением уровней АДФ и АМФ. [7]
Хотя фосфорилирование, по-видимому, является основным активатором AMPK, некоторые исследования показывают, что AMP является аллостерическим регулятором, а также прямым агонистом AMPK. [8] Кроме того, другие исследования предполагают, что высокое соотношение уровней AMP: ATP в клетках, а не только AMP, активирует AMPK. [9] Например, было обнаружено, что виды Caenorhabditis elegans и Drosophila melanogaster и их AMP-активированные киназы были активированы AMP, тогда как виды дрожжевых и растительных киназ не были аллостерически активированы AMP. [9]
AMP связывается с γ субъединицы АМКА, что приводит к активации киназы, а затем в конечном итоге в каскад других процессов , такие как активация катаболических путей и ингибирования от анаболических путей для регенерации АТФ. Катаболические механизмы, которые генерируют АТФ за счет высвобождения энергии при расщеплении молекул, активируются ферментом AMPK, в то время как анаболические механизмы, которые используют энергию АТФ для образования продуктов, ингибируются. [10] Хотя субъединица γ может связывать AMP / ADP / ATP, только связывание AMP / ADP приводит к конформационному сдвигу ферментного белка. Это различие в связывании АМФ / АДФ и АТФ приводит к сдвигу в состоянии дефосфорилирования фермента. [11] Дефосфорилирование AMPK через различные протеинфосфатазы полностью инактивирует каталитическую функцию. AMP / ADP защищает AMPK от инактивации путем связывания с γ- субъединицей и поддержания состояния дефосфорилирования. [12]
лагерь
AMP также может существовать как циклическая структура, известная как циклический AMP (или цАМФ). В некоторых клетках фермент аденилатциклаза производит цАМФ из АТФ, и обычно эта реакция регулируется такими гормонами, как адреналин или глюкагон . цАМФ играет важную роль во внутриклеточной передаче сигналов. [13]
Смотрите также
- ДНК
- Олигонуклеотид
- Фосфодиэстераза
- Глутаматный ароматизатор
- Кикунаэ Икеда
- Умами
- Аджиномото
- Тянь Чу Ве-Цинь
- Глютаминовая кислота
- Глутамат натрия
- Глутамат калия
- Динатрия инозинат
- Монофосфат гуанозина
- Инозиновая кислота
Рекомендации
- ^ "Аденозинмонофосфат (соединение)" . PubChem . NCBI . Проверено 30 апреля 2020 .
- ^ «Номенклатура углеводов: (Рекомендации 1996 г.)». Журнал химии углеводов . 16 (8): 1191–1280. 1997. DOI : 10,1080 / 07328309708005748 .
- ^ Jauker M, Griesser H, Richert C (ноябрь 2015 г.). «Спонтанное образование цепей РНК, пептидил РНК и кофакторов» . Angewandte Chemie . 54 (48): 14564–9. DOI : 10.1002 / anie.201506593 . PMC 4678511 . PMID 26435376 .
- ^ «Аденозинмонофосфат» . База данных метаболома человека . Дата обращения 3 июля 2020 .
- ^ Maiuolo J, Oppedisano F, Gratteri S, Muscoli C, Mollace V (июнь 2016 г.). «Регулирование обмена и выведения мочевой кислоты» . Международный журнал кардиологии . 213 : 8–14. DOI : 10.1016 / j.ijcard.2015.08.109 . PMID 26316329 .
- ^ Рихтер Э.А., Рудерман Н.Б. (март 2009 г.). «AMPK и биохимия упражнений: последствия для здоровья и болезней человека» . Биохимический журнал . 418 (2): 261–75. DOI : 10.1042 / BJ20082055 . PMC 2779044 . PMID 19196246 .
- ^ Карлинг Д., Майер Ф.В., Сандерс М.Дж., Гамблин С.Дж. (июль 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа: датчик энергии природы». Природа Химическая биология . 7 (8): 512–8. DOI : 10.1038 / nchembio.610 . PMID 21769098 .
- ^ Фобер Б., Винсент Э., Поффенбергер М.С., Джонс Р.Г. (январь 2015 г.). «AMP-активированная протеинкиназа (AMPK) и рак: многие аспекты метаболического регулятора». Письма о раке . 356 (2 балла A): 165–70. DOI : 10.1016 / j.canlet.2014.01.018 . PMID 24486219 .
- ^ а б Харди Д.Г. (15 сентября 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа - датчик энергии, регулирующий все аспекты функции клетки» . Гены и развитие . 25 (18): 1895–1908. DOI : 10,1101 / gad.17420111 . ISSN 0890-9369 . PMC 3185962 . PMID 21937710 .
- ^ Харди Д.Г. (февраль 2011 г.). «Чувство энергии с помощью AMP-активированной протеинкиназы и ее влияние на метаболизм мышц» . Труды общества питания . 70 (1): 92–9. DOI : 10.1017 / S0029665110003915 . PMID 21067629 .
- ^ Кришан С., Ричардсон Д. Р., Сахни С. (март 2015 г.). «Аденозинмонофосфат-активированная киназа и ее ключевая роль в катаболизме: структура, регуляция, биологическая активность и фармакологическая активация» . Молекулярная фармакология . 87 (3): 363–77. DOI : 10,1124 / mol.114.095810 . PMID 25422142 .
- ^ Сяо Б., Сандерс М.Дж., Андервуд Е., Хит Р., Майер Ф.В., Кармена Д., Цзин С., Уокер П.А., Экклстон Дж.Ф., Хайре Л.Ф., Сайу П., Хауэлл С.А., Осланд Р., Мартин С.Р., Карлинг Д., Гамблин С.Дж. (апрель 2011 г. ). «Структура AMPK млекопитающих и ее регуляция с помощью АДФ» . Природа . 472 (7342): 230–3. Bibcode : 2011Natur.472..230X . DOI : 10,1038 / природа09932 . PMC 3078618 . PMID 21399626 .
- ^ Ravnskjaer K, Madiraju A, Montminy M (2015). Метаболический контроль . Справочник по экспериментальной фармакологии. 233 . Спрингер, Чам. С. 29–49. DOI : 10.1007 / 164_2015_32 . ISBN 9783319298047. PMID 26721678 .
дальнейшее чтение
- Мин Д., Ниномия Й., Маргольски РФ (август 1999 г.). «Блокирование активации вкусовых рецепторов густдуцина подавляет вкусовые реакции на горькие соединения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9903–8. Bibcode : 1999PNAS ... 96.9903M . DOI : 10.1073 / pnas.96.17.9903 . PMC 22308 . PMID 10449792 .
Внешние ссылки
- GMD MS Spectrum