Кофактором является не - белок , химическое соединение или металлический ион , который требуется для фермента «s активности в качестве катализатора (катализатор представляет собой вещество , которое увеличивает скорость в химической реакции ). Кофакторы можно рассматривать как «вспомогательные молекулы», которые помогают в биохимических преобразованиях. Скорость, с которой это происходит, охарактеризована в области исследований, называемой кинетикой ферментов . Кофакторы обычно отличаются от лигандов тем, что они часто получают свою функцию, оставаясь связанными.
Кофакторы можно разделить на два типа: неорганические ионы и сложные органические молекулы, называемые коферментами. [1] Коферменты в основном получены из витаминов и других необходимых органических питательных веществ в небольших количествах. (Обратите внимание, что некоторые ученые ограничивают использование термина «кофактор» неорганическими веществами; сюда включены оба типа [2] [3] ).
Коферменты делятся на два типа. Первая называется «простетической группой», которая состоит из кофермента, который прочно или даже ковалентно и постоянно связан с белком. [4] Второй тип коферментов называется «косубстратами» и временно связывается с белком. В какой-то момент косубстраты могут высвобождаться из белка, а затем снова связываться. И простетические группы, и косубстраты выполняют одну и ту же функцию, которая заключается в облегчении реакции ферментов и белков. Неактивный фермент без кофактора называется апоферментом , а полный фермент с кофактором называется холоэнзимом . [5] (Обратите внимание, что Международный союз теоретической и прикладной химии (IUPAC) определяет термин «кофермент» несколько иначе, а именно как низкомолекулярное небелковое органическое соединение, которое слабо связано, участвуя в ферментативных реакциях как диссоциируемый носитель химических групп или электронов; простетическая группа определяется как прочно связанная неполипептидная единица в белке, которая регенерируется при каждом ферментативном обороте.)
Для некоторых ферментов или ферментных комплексов требуется несколько кофакторов. Например, для мультиферментной комплексной пируватдегидрогеназы [6] на стыке гликолиза и цикла лимонной кислоты требуется пять органических кофакторов и один ион металла: слабосвязанный тиаминпирофосфат (TPP), ковалентно связанный липоамид и флавинадениндинуклеотид (FAD), косубстраты. никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) и кофермент A (CoA), а также ион металла (Mg 2+ ). [7]
Органические кофакторы часто представляют собой витамины или сделаны из витаминов. Многие из них содержат нуклеотид- аденозинмонофосфат (АМФ) как часть своей структуры, например, АТФ , кофермент A , FAD и NAD + . Эта общая структура может отражать общее эволюционное происхождение рибозимов в древнем мире РНК . Было высказано предположение, что часть молекулы АМФ можно рассматривать как своего рода «ручку», с помощью которой фермент может «захватывать» кофермент, чтобы переключать его между различными каталитическими центрами. [8]
Классификация
Кофакторы можно разделить на две основные группы: органические кофакторы , такие как флавин или гем ; и неорганические кофакторы , такие как ионы металлов Mg 2+ , Cu + , Mn 2+ и кластеры железо-сера .
Органические кофакторы иногда делят на коферменты и простетические группы . Термин «кофермент» относится конкретно к ферментам и, как таковой, к функциональным свойствам белка. С другой стороны, «простетическая группа» подчеркивает природу связывания кофактора с белком (плотное или ковалентное) и, таким образом, относится к структурному свойству. В разных источниках даются несколько разные определения коферментов, кофакторов и простетических групп. Некоторые рассматривают прочно связанные органические молекулы как простетические группы, а не как коферменты, в то время как другие определяют все небелковые органические молекулы, необходимые для активности фермента, как коферменты и классифицируют те, которые прочно связаны, как коферментные простетические группы. Эти термины часто используются нечетко.
В письме 1980 г. в Trends in Biochemistry Sciences отмечалось путаница в литературе и, по сути, произвольное различие между простетическими группами и группой коферментов, и была предложена следующая схема. Здесь кофакторы были определены как дополнительное вещество помимо белка и субстрата , которое требуется для активности фермента, и простетическая группа как вещество, которое проходит весь свой каталитический цикл, присоединяясь к одной молекуле фермента. Однако автор не смог прийти к единому всеобъемлющему определению «кофермента» и предложил исключить этот термин из использования в литературе. [9]
Неорганические кофакторы
Ионы металлов
Металлические ионы являются общими кофакторов. [10] Изучение этих кофакторов относится к области биоинорганической химии . В питании список основных микроэлементов отражает их роль в качестве кофакторов. У людей в этот список обычно входят железо , магний , марганец , кобальт , медь , цинк и молибден . [11] Хотя дефицит хрома вызывает нарушение толерантности к глюкозе , человеческий фермент, который использует этот металл в качестве кофактора, не обнаружен. [12] [13] Йод также является важным микроэлементом, но этот элемент используется как часть структуры гормонов щитовидной железы, а не как кофактор фермента. [14] Кальций - еще один особый случай, поскольку он необходим как компонент рациона человека, и он необходим для полной активности многих ферментов, таких как синтаза оксида азота , протеинфосфатазы и аденилаткиназа , но кальций активирует Эти ферменты участвуют в аллостерической регуляции , часто связываясь с этими ферментами в комплексе с кальмодулином . [15] Таким образом, кальций является сигнальной молекулой клетки и обычно не считается кофактором регулируемых им ферментов. [16]
Другие организмы требуют дополнительных металлов в качестве фермента кофакторов, таких , как ванадий в нитрогеназе из азотфиксирующих бактерий рода Azotobacter , [17] вольфрам в альдегиде ферредоксин оксидоредуктазе из термофильных Архейского Pyrococcus furiosus , [18] и даже кадмий в карбоангидраза морской диатомеи Thalassiosira weissflogii . [19] [20]
Во многих случаях кофактор включает как неорганический, так и органический компонент. Одним из разнообразных примеров являются гемовые белки, которые состоят из порфиринового кольца, координированного с железом . [21]
Ион | Примеры ферментов, содержащих этот ион |
---|---|
Медь | Цитохромоксидаза |
Железо или железо | Каталаза, цитохром (через гем ), нитрогеназа, гидрогеназа |
Магний | Глюкозо-6-фосфатаза Гексокиназа ДНК-полимераза |
Марганец | Аргиназа |
Молибден | Нитратредуктаза Нитрогеназа |
Никель | Уреаза |
Цинк | Алкогольдегидрогеназа Карбоангидраза ДНК-полимераза |
Кластеры железо-сера
Кластеры железо-сера представляют собой комплексы атомов железа и серы, удерживаемые в белках цистеинильными остатками. Они играют как структурные, так и функциональные роли, включая перенос электронов, окислительно-восстановительное зондирование, и как структурные модули. [22]
Органический
Органические кофакторы - это небольшие органические молекулы (обычно с молекулярной массой менее 1000 Да), которые могут быть либо слабо, либо прочно связаны с ферментом и непосредственно участвовать в реакции. [5] [23] [24] [25] В последнем случае, когда его трудно удалить без денатурирования фермента, его можно назвать простетической группой . Важно подчеркнуть, что нет четкого разделения между слабо и прочно связанными кофакторами. [5] Действительно, многие из них, такие как НАД +, могут быть прочно связаны с некоторыми ферментами, в то время как с другими - слабо. [5] Другой пример - тиаминпирофосфат (TPP), который прочно связан в транскетолазе или пируватдекарбоксилазе , тогда как он менее прочно связан в пируватдегидрогеназе . [26] Другие коферменты, например, флавинадениндинуклеотид (FAD), биотин и липоамид , тесно связаны. [27] Плотно связанные кофакторы, как правило, регенерируются в течение одного реакционного цикла, тогда как непрочно связанные кофакторы могут быть регенерированы в последующей реакции, катализируемой другим ферментом. В последнем случае кофактор также можно рассматривать как субстрат или косубстрат.
Витамины могут служить предшественниками многих органических кофакторов (например, витаминов B 1 , B 2 , B 6 , B 12 , ниацина , фолиевой кислоты ) или самих коферментов (например, витамина C ). Однако у витаминов есть и другие функции в организме. [28] Многие органические кофакторы также содержат нуклеотиды , такие как электронные переносчики НАД и ФАД , и кофермент А , который несет ацильные группы. Большинство этих кофакторов встречается у самых разных видов, а некоторые универсальны для всех форм жизни. Исключением из этого широкого распространения является группа уникальных кофакторов, которые эволюционировали в метаногенах , которые ограничены этой группой архей . [29]
Витамины и производные
Кофактор | Витамин | Дополнительный компонент | Переданы химические группы | Распределение |
Пирофосфат тиамина [30] | Тиамин (B 1 ) | пирофосфат | 2-углеродные группы, α-расщепление | Бактерии , археи и эукариоты |
НАД + и НАДФ + [31] | Ниацин (B 3 ) | ADP | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Пиридоксальфосфат [32] | Пиридоксин (B 6 ) | Никто | Амино и карбоксильные группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Метилкобаламин [33] | Витамин B 12 | Метильная группа | ацильные группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Кобаламин [5] | Кобаламин (B 12 ) | Никто | водород , алкильные группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Биотин [34] | Биотин (H) | Никто | CO 2 | Бактерии , археи и эукариоты |
Коэнзим А [35] | Пантотеновая кислота (B 5 ) | ADP | Ацетильная группа и другие ацильные группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Тетрагидрофолиевая кислота [36] | Фолиевая кислота (B 9 ) | Остатки глутамата | Метильная , формильная , метиленовая и формино-группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Менахинон [37] | Витамин К | Никто | Карбонильная группа и электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Аскорбиновая кислота [38] | Витамин C | Никто | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Флавинмононуклеотид [39] | Рибофлавин (B 2 ) | Никто | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Флавинадениндинуклеотид [39] | Рибофлавин (B 2 ) | ADP | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Коэнзим F420 [40] | Рибофлавин (B 2 ) | Аминокислоты | Электроны | Метаногены и некоторые бактерии |
Без витаминов
Кофактор | Переданы химические группы | Распределение |
Аденозинтрифосфат [41] | Фосфатная группа | Бактерии , археи и эукариоты |
S-аденозилметионин [42] | Метильная группа | Бактерии , археи и эукариоты |
Коэнзим B [43] | Электроны | Метаногены |
Коэнзим M [44] [45] | Метильная группа | Метаногены |
Коэнзим Q [46] | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Цитидинтрифосфат [47] | Диацилглицерины и головные группы липидов | Бактерии , археи и эукариоты |
Глутатион [48] [49] | Электроны | Некоторые бактерии и большинство эукариот |
Гем [50] | Электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Липоамид [5] | Электроны , ацильные группы | Бактерии , археи и эукариоты |
Метанофуран [51] | Формильная группа | Метаногены |
Молибдоптерин [52] [53] | Атомы кислорода | Бактерии , археи и эукариоты |
Нуклеотидные сахара [54] | Моносахариды | Бактерии , археи и эукариоты |
3'-Фосфоаденозин-5'-фосфосульфат [55] | Сульфатная группа | Бактерии , археи и эукариоты |
Пирролохинолинхинон [56] | Электроны | Бактерии |
Тетрагидробиоптерин [57] | Атом кислорода и электроны | Бактерии , археи и эукариоты |
Тетрагидрометаноптерин [58] | Метильная группа | Метаногены |
Кофакторы как промежуточные продукты метаболизма
Метаболизм включает в себя широкий спектр химических реакций, но большинство из них подпадают под несколько основных типов реакций, которые включают перенос функциональных групп . [59] Эта общая химия позволяет клеткам использовать небольшой набор промежуточных продуктов метаболизма для переноса химических групп между различными реакциями. [60] Эти промежуточные соединения с переносом группы представляют собой слабосвязанные органические кофакторы, часто называемые коферментами .
Каждый класс реакции передачи группы осуществляется определенным кофактором, который является субстратом для набора ферментов, которые его производят, и набора ферментов, которые его потребляют. Примером этого являются дегидрогеназы, которые используют никотинамидадениндинуклеотид (НАД + ) в качестве кофактора. Здесь сотни отдельных типов ферментов удаляют электроны со своих субстратов и восстанавливают НАД + до НАДН. Этот восстановленный кофактор затем является субстратом для любой из редуктаз в клетке, которой требуются электроны для восстановления своих субстратов. [31]
Следовательно, эти кофакторы постоянно рециркулируются в процессе метаболизма . Например, общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1 моль . Этот АТФ постоянно расщепляется на АДФ, а затем снова превращается в АТФ. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным. Энергия, используемая человеческими клетками, требует гидролиза от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет от 50 до 75 кг. В типичных ситуациях люди расходуют АТФ в течение дня. [61] Это означает, что каждая молекула АТФ перерабатывается от 1000 до 1500 раз в день.
Эволюция
Органические кофакторы, такие как АТФ и НАДН , присутствуют во всех известных формах жизни и составляют основную часть метаболизма . Такая универсальная консервация указывает на то, что эти молекулы эволюционировали очень рано в процессе развития живых существ. [62] Таким образом, по крайней мере, некоторые из нынешнего набора кофакторов могли присутствовать в последнем универсальном предке , который жил около 4 миллиардов лет назад. [63] [64]
Органические кофакторы могли присутствовать даже раньше в истории жизни на Земле. [65] Нуклеотид аденозин присутствует в кофакторах, которые катализируют многие основные метаболические реакции, такие как перенос метильных, ацильных и фосфорильных групп, а также окислительно-восстановительные реакции. Этот повсеместный химический каркас, следовательно, был предложен как остаток мира РНК , с ранними рибозимами, эволюционировавшими для связывания ограниченного набора нуклеотидов и родственных соединений. [66] [67] Кофакторы на основе аденозина, как полагают, действовали как взаимозаменяемые адаптеры, которые позволяли ферментам и рибозимам связывать новые кофакторы посредством небольших модификаций в существующих аденозин-связывающих доменах , которые изначально эволюционировали для связывания другого кофактора. [8] Этот процесс адаптации предварительно развитой структуры для нового использования известен как эксаптация .
Вычислительный метод IPRO недавно предсказал мутации, которые экспериментально переключали кофакторную специфичность ксилозоредуктазы Candida boidinii с НАДФН на НАДН. [68]
История
Первым органическим кофактором, который был обнаружен, был НАД + , который был идентифицирован Артуром Харденом и Уильямом Янгом 1906. [69] Они заметили, что добавление вареного и фильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряет спиртовое брожение в некипяченых дрожжевых экстрактах. Они назвали неустановленный фактор, ответственный за этот эффект, коферментом . В результате долгой и сложной очистки от дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован Гансом фон Эйлер-Челпином как нуклеотидный фосфат сахара . [70] Другие кофакторы были идентифицированы в начале 20 века: АТФ был выделен в 1929 году Карлом Ломаном [71], а кофермент А был открыт в 1945 году Фрицем Альбертом Липманном . [72]
Функции этих молекул сначала были загадочными, но в 1936 году Отто Генрих Варбург определил функцию НАД + в переносе гидрида. [73] За этим открытием в начале 1940-х годов последовала работа Германа Калькара , который установил связь между окислением сахаров и образованием АТФ. [74] Это подтвердило центральную роль АТФ в передаче энергии, которая была предложена Фрицем Альбертом Липманном в 1941 году. [75] Позже, в 1949 году, Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказали, что НАД + связаны метаболическими путями, такими как лимонная кислота. кислотный цикл и синтез АТФ. [76]
Кофакторы на основе белков
В ряде ферментов фрагмент, который действует как кофактор, образуется в результате посттрансляционной модификации части последовательности белка. Это часто заменяет потребность во внешнем связывающем факторе, таком как ион металла, для функции белка. Возможные модификации могут включать окисление ароматических остатков, связывание между остатками, расщепление или образование кольца. [77] Эти изменения отличаются от других посттрансляционных модификаций белков, таких как фосфорилирование , метилирование или гликозилирование, тем, что аминокислоты обычно приобретают новые функции. Это увеличивает функциональность белка; немодифицированные аминокислоты обычно ограничиваются кислотно-основными реакциями, и изменение остатков может дать белку электрофильные участки или способность стабилизировать свободные радикалы. [77] Примеры получения кофактора включают триптофан триптофилхинон (TTQ), полученный из двух боковых цепей триптофана, [78] и 4-метилиден-имидазол-5-он (MIO), полученный из мотива Ala-Ser-Gly. [79] Характеристика кофакторов, полученных из белков, проводится с помощью рентгеновской кристаллографии и масс-спектроскопии ; структурные данные необходимы, потому что секвенирование не позволяет легко идентифицировать измененные сайты.
Неферментные кофакторы
Этот термин используется в других областях биологии для более широкого обозначения небелковых (или даже белковых) молекул, которые либо активируют, либо ингибируют, либо необходимы для функционирования белка. Например, лиганды, такие как гормоны, которые связываются с белками рецепторов и активируют их, называются кофакторами или коактиваторами, тогда как молекулы, которые ингибируют белки рецепторов, называются корепрессорами. Одним из таких примеров является семейство рецепторов, связанных с G-белком, которые часто встречаются в сенсорных нейронах. Связывание лиганда с рецепторами активирует G-белок, который затем активирует фермент для активации эффектора. [80] Во избежание путаницы было предложено называть такие белки, которые имеют активацию или репрессию, опосредованную связыванием лиганда, корегуляторами. [81]
Смотрите также
- Ферментный катализ
- Неорганическая химия
- Металлоорганическая химия
- Биоорганометаллическая химия
- Кофактор инженерия
Рекомендации
- ^ Хасим, Онн (2010). Коэнзим, кофактор и протезная группа - неоднозначный биохимический жаргон . Куала-Лумпур: Биохимическое образование. С. 93–94.
- ^ «коферменты и кофакторы» . Архивировано из оригинала на 1999-08-26 . Проверено 17 ноября 2007 .
- ^ «Кофакторы ферментов» . Архивировано из оригинала на 2003-05-05 . Проверено 17 ноября 2007 .
- ^ Нельсон Д. (2008). Принципы биохимии Ленингера . Нью-Йорк: WH Freeman and Company. п. 184.
- ^ а б в г д е Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Биохимия: химические реакции живых клеток (2-е изд.). Сан-Диего: Harcourt / Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
- ^ Джордан Ф., Патель М.С. (2004). Тиамин: каталитические механизмы при нормальных и болезненных состояниях . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Марсель Деккер. п. 588. ISBN. 978-0-8247-4062-7.
- ^ «Комплекс пируватдегидрогеназы» . Химия LibreTexts . 2013-10-02 . Проверено 10 мая 2017 .
- ^ а б Денессиук К.А., Рантанен В.В., Джонсон М.С. (август 2001 г.). «Распознавание аденина: мотив, присутствующий в ATP-, CoA-, NAD-, NADP- и FAD-зависимых белках». Белки . 44 (3): 282–91. DOI : 10.1002 / prot.1093 . PMID 11455601 .
- ^ Брайс (март 1979 г.). «SAM - семантика и непонимание». Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62 – N63. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-X .
- ^ «Биохимия: ферменты: классификация и катализ (кофакторы)» . vle.du.ac.in . Проверено 7 февраля 2018 .[ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ Аггетт П.Дж. (август 1985 г.). «Физиология и метаболизм основных микроэлементов: очерк». Клиники эндокринологии и обмена веществ . 14 (3): 513–43. DOI : 10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0 . PMID 3905079 .
- ^ Стернс Д.М. (2000). "Является ли хром незаменимым металлом?". БиоФакторы . 11 (3): 149–62. DOI : 10.1002 / biof.5520110301 . PMID 10875302 .
- ^ Винсент Дж. Б. (апрель 2000 г.). «Биохимия хрома» . Журнал питания . 130 (4): 715–8. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.715 . PMID 10736319 .
- ^ Cavalieri RR (апрель 1997 г.). «Метаболизм йода и физиология щитовидной железы: современные концепции». Щитовидная железа . 7 (2): 177–81. DOI : 10.1089 / thy.1997.7.177 . PMID 9133680 .
- ^ Clapham DE (2007). «Кальциевая сигнализация». Cell . 131 (6): 1047–58. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096 . S2CID 15087548 .
- ^ Ники И., Йококура Х, Судо Т., Като М., Хидака Х. (октябрь 1996 г.). «Са2 + сигнальные и внутриклеточные Са2 + связывающие белки». Журнал биохимии . 120 (4): 685–98. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466 . PMID 8947828 .
- ^ Иди Р.Р. (июль 1988 г.). «Ванадийсодержащая нитрогеназа Azotobacter». БиоФакторы . 1 (2): 111–6. PMID 3076437 .
- ^ Чан М.К., Мукунд С., Клецин А., Адамс М.В., Рис, округ Колумбия (март 1995 г.). «Структура гипертермофильного фермента вольфстоптерина, альдегид ферредоксин оксидоредуктазы». Наука . 267 (5203): 1463–9. Bibcode : 1995Sci ... 267.1463C . DOI : 10.1126 / science.7878465 . PMID 7878465 . S2CID 20868012 .
- ^ Lane TW, Morel FM (апрель 2000 г.). «Биологическая функция кадмия в морских диатомовых водорослях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (9): 4627–31. Bibcode : 2000PNAS ... 97.4627L . DOI : 10.1073 / pnas.090091397 . PMC 18283 . PMID 10781068 .
- ^ Лейн Т.В., Сайто Массачусетс, Джордж Г.Н., Пикеринг И.Дж., Принц Р.К., Морел FM (2005). «Биохимия: фермент кадмий из морских диатомовых водорослей» . Природа . 435 (7038): 42. Bibcode : 2005Natur.435 ... 42L . DOI : 10.1038 / 435042a . PMID 15875011 . S2CID 52819760 .
- ^ Ли Т., Бонковски Х.Л., Гуо Дж. Т. (март 2011 г.). «Структурный анализ гемовых белков: значение для дизайна и прогнозирования» . BMC Структурная биология . 11 : 13. DOI : 10,1186 / 1472-6807-11-13 . PMC 3059290 . PMID 21371326 .
- ^ Мейер Дж (февраль 2008 г.). «Железо-серные белковые складки, химия железо-сера и эволюция». J. Biol. Неорг. Chem . 13 (2): 157–70. DOI : 10.1007 / s00775-007-0318-7 . PMID 17992543 . S2CID 21961142 .
- ^ Палмер Т. (1981). Понимание ферментов . Нью-Йорк: Хорвуд. ISBN 978-0-85312-307-1.
- ^ Кокс М., Ленингер А.Л., Нельсон Д.Р. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN 978-1-57259-153-0.
- ^ Фаррелл С.О., Кэмпбелл МК (2009). Биохимия (6-е изд.). Тихоокеанская роща: Брукс Коул. ISBN 978-0-495-39041-1.
- ^ Мори А.В., Джуни Э. (июнь 1968 г.). «Исследования природы связывания пирофосфата тиамина с ферментами» . Журнал биологической химии . 243 (11): 3009–19. PMID 4968184 .
- ^ Ханукоглу I (декабрь 2017 г.). «Сохранение интерфейсов фермент-кофермент в FAD и NADP-связывающем адренодоксинредуктазе-А повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5–6): 205–218. Bibcode : 2017JMolE..85..205H . DOI : 10.1007 / s00239-017-9821-9 . PMID 29177972 . S2CID 7120148 .
- ^ Боландер Ф.Ф. (2006). «Витамины: не только для ферментов». Curr Opin исследует наркотики . 7 (10): 912–5. PMID 17086936 .
- ^ Rouvière PE, Wolfe RS (июнь 1988 г.). «Новая биохимия метаногенеза» . Журнал биологической химии . 263 (17): 7913–6. PMID 3131330 .
- ^ Франк Р.А., Липер FJ, Луизи Б.Ф. (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиаминзависимых ферментов». Клетка. Мол. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. DOI : 10.1007 / s00018-007-6423-5 . PMID 17429582 . S2CID 20415735 .
- ^ а б Поллак Н., Дёлле С., Циглер М. (2007). «Способность восстанавливать: пиридиновые нуклеотиды - небольшие молекулы с множеством функций» . Биохим. Дж . 402 (2): 205–18. DOI : 10.1042 / BJ20061638 . PMC 1798440 . PMID 17295611 .
- ^ Элиот AC, Кирш JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Анну. Rev. Biochem. 73 : 383–415. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021 . PMID 15189147 .
- ^ Банерджи Р., Рэгсдейл С.В. (2003). «Многоликость витамина B 12 : катализ кобаламин-зависимыми ферментами» . Анну. Rev. Biochem. 72 : 209–47. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161828 . PMID 14527323 .
- ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. С. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки домена». Curr. Protein Pept. Sci . 4 (3): 217–29. DOI : 10.2174 / 1389203033487199 . PMID 12769720 .
- ^ Леонарди Р., Чжан Ю.М., Rock CO, Jackowski S (2005). «Коэнзим А: снова в действии». Прог. Lipid Res . 44 (2–3): 125–53. DOI : 10.1016 / j.plipres.2005.04.001 . PMID 15893380 .
- ^ Доннелли Дж. Г. (июнь 2001 г.). "Фолиевая кислота". Критические обзоры в клинических лабораторных науках . 38 (3): 183–223. DOI : 10.1080 / 20014091084209 . PMID 11451208 . S2CID 218866247 .
- ^ Søballe B, Пул РК (август 1999 г.). «Микробные убихиноны: множественные роли в дыхании, регуляции генов и управлении окислительным стрессом» (PDF) . Микробиология . 145 (8): 1817–30. DOI : 10.1099 / 13500872-145-8-1817 . PMID 10463148 .
- ^ Линстер CL, Ван Шафтинген E (2007). «Витамин С. Биосинтез, переработка и разложение у млекопитающих» . FEBS Дж . 274 (1): 1-22. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2006.05607.x . PMID 17222174 .
- ^ а б Йостен V, ван Беркель WJ (2007). «Флавоэнзимы». Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2007.01.010 . PMID 17275397 .
- ^ Мак М, Гриль С (2006). «Аналоги рибофлавина и ингибиторы биосинтеза рибофлавина». Прил. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265–75. DOI : 10.1007 / s00253-006-0421-7 . PMID 16607521 . S2CID 12634062 .
- ^ Багг Т. (1997). Введение в химию ферментов и коферментов . Оксфорд: Blackwell Science. С. 95 . ISBN 978-0-86542-793-8.
- ^ Чианг П.К., Гордон Р.К., Тал Дж., Цзэн Г.К., доктор Б.П., Пардхасаради К., Макканн П.П. (март 1996 г.). «S-аденозилметионин и метилирование». Журнал FASEB . 10 (4): 471–80. DOI : 10.1096 / fasebj.10.4.8647346 . PMID 8647346 .
- ^ Нолл К.М., Райнхарт К.Л., Таннер Р.С., Вулф Р.С. (июнь 1986 г.). «Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонинфосфат) метилкоферментной M метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotrophicum» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (12): 4238–42. Полномочный код : 1986PNAS ... 83.4238N . DOI : 10.1073 / pnas.83.12.4238 . PMC 323707 . PMID 3086878 .
- ^ Taylor CD, Wolfe RS (август 1974 г.). «Строение и метилирование кофермента М (HSCH2CH2SO3)» . Журнал биологической химии . 249 (15): 4879–85. PMID 4367810 .
- ^ Балч В.Е., Вулф Р.С. (январь 1979 г.). «Специфичность и биологическое распределение кофермента М (2-меркаптоэтансульфоновая кислота)» . Журнал бактериологии . 137 (1): 256–63. DOI : 10.1128 / JB.137.1.256-263.1979 . PMC 218444 . PMID 104960 .
- ^ Кран FL (декабрь 2001 г.). «Биохимические функции кофермента Q10» . Журнал Американского колледжа питания . 20 (6): 591–8. DOI : 10.1080 / 07315724.2001.10719063 . PMID 11771674 . S2CID 28013583 . Архивировано из оригинала 16 декабря 2008 года.
- ^ Бьюкенен BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений. ISBN 978-0-943088-39-6.
- ^ Гриль D, Tausz T, Де Кок LJ (2001). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде . Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
- ^ Мейстер А., Андерсон М.Э. (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 : 711–60. DOI : 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431 . PMID 6137189 .
- ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem . 11 (8): 981–6. DOI : 10.2174 / 0929867043455521 . PMID 15078160 .
- ^ Vorholt JA , Thauer RK (сентябрь 1997 г.). «Активные виды CO2, используемые формилметанофурандегидрогеназой из метаногенных архей» . Европейский журнал биохимии . 248 (3): 919–24. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1997.00919.x . PMID 9342247 .
- ^ Мендель Р. Р., Хэнш Р. (август 2002 г.). «Молибдоэнзимы и кофактор молибдена в растениях» . Журнал экспериментальной ботаники . 53 (375): 1689–98. DOI : 10.1093 / JXB / erf038 . PMID 12147719 .
- ^ Мендель Р. Р., Биттнер Ф (2006). «Клеточная биология молибдена». Биохим. Биофиз. Acta . 1763 (7): 621–35. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013 . PMID 16784786 .
- ^ Гинзбург V (1978). «Сравнительная биохимия сахаров, связанных с нуклеотидами». Прогресс в клинических и биологических исследованиях . 23 : 595–600. PMID 351635 .
- ^ Негиши М., Педерсен Л.Г., Петроченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л.С. (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архивы биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. DOI : 10,1006 / abbi.2001.2368 . PMID 11396917 .
- ^ Солсбери С.А., Форрест Х.С., Круз В.Б., Кеннард О. (август 1979 г.). «Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ». Природа . 280 (5725): 843–4. Bibcode : 1979Natur.280..843S . DOI : 10.1038 / 280843a0 . PMID 471057 . S2CID 3094647 .
- ^ Тёни Б., Ауэрбах Г., Блау Н. (апрель 2000 г.). «Биосинтез, регенерация и функции тетрагидробиоптерина» . Биохимический журнал . 347 (1): 1–16. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3470001 . PMC 1220924 . PMID 10727395 .
- ^ ДиМарко А.А., Бобик Т.А., Вулф Р.С. (1990). «Необычные коферменты метаногенеза». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 355–94. DOI : 10.1146 / annurev.bi.59.070190.002035 . PMID 2115763 .
- ^ Митчелл П. (март 1979 г.). «Девятая лекция сэра Ганса Кребса. Компартментация и коммуникация в живых системах. Лигандная проводимость: общий каталитический принцип в химических, осмотических и хемиосмотических реакционных системах» . Европейский журнал биохимии . 95 (1): 1–20. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12934.x . PMID 378655 .
- ^ Виммер М.Дж., Роуз И.А. (1978). «Механизмы ферментативно-катализируемых реакций передачи группы». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 1031–78. DOI : 10.1146 / annurev.bi.47.070178.005123 . PMID 354490 .
- ^ Ди Карло С.Е., Коллинз Х.Л. (2001). «Оценка ресинтеза АТФ во время марафонского бега: метод введения метаболизма» . Адван. Physiol. Эду . 25 (2): 70–1.
- ^ Чен X, Ли Н, Эллингтон А.Д. (2007). «Рибозимный катализ метаболизма в мире РНК». Химия и биоразнообразие . 4 (4): 633–55. DOI : 10.1002 / cbdv.200790055 . PMID 17443876 .
- ^ Кох А.Л. (1998). Как появились бактерии? . Успехи микробной физиологии. 40 . С. 353–99. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (08) 60135-6 . ISBN 9780120277407. PMID 9889982 .
- ^ Узунис К., Кирпидес Н. (июль 1996 г.). «Возникновение основных клеточных процессов в эволюции». Письма FEBS . 390 (2): 119–23. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (96) 00631-X . PMID 8706840 .
- ^ Белый HB (март 1976 г.). «Коферменты как окаменелости более раннего метаболического состояния». Журнал молекулярной эволюции . 7 (2): 101–4. Bibcode : 1976JMolE ... 7..101W . DOI : 10.1007 / BF01732468 . PMID 1263263 . S2CID 22282629 .
- ^ Саран Д., Фрэнк Дж., Берк Д.Х. (2003). «Тирания распознавания аденозина среди аптамеров РНК к коферменту А» . BMC Evol. Биол . 3 : 26. DOI : 10.1186 / 1471-2148-3-26 . PMC 317284 . PMID 14687414 .
- ^ Джадхав В.Р., Ярус М. (2002). «Коферменты как корибозимы». Биохимия . 84 (9): 877–88. DOI : 10.1016 / S0300-9084 (02) 01404-9 . PMID 12458080 .
- ^ Хури Г.А., Фазелиния Х., Чин Дж. В., Пантазес Р.Дж., Чирино П.С., Маранас CD (октябрь 2009 г.). «Вычислительный дизайн ксилозоредуктазы Candida boidinii для измененной специфичности кофактора» . Белковая наука . 18 (10): 2125–38. DOI : 10.1002 / pro.227 . PMC 2786976 . PMID 19693930 .
- ^ Харден А., Молодой У. Дж. (24 октября 1906 г.). «Алкогольная закваска дрожжевого сока» . Труды Королевского общества B: биологические науки . 78 (526): 369–75. DOI : 10,1098 / rspb.1906.0070 .
- ^ «Ферментация сахаров и ферментативных ферментов: Нобелевская лекция, 23 мая 1930 г.» (PDF) . Нобелевский фонд . Проверено 30 сентября 2007 .
- ^ Ломанн К. (август 1929 г.). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften . 17 (31): 624–5. Bibcode : 1929NW ..... 17..624. . DOI : 10.1007 / BF01506215 . S2CID 20328411 .
- ^ Липманн Ф. (1 сентября 1945 г.). «Ацетилирование сульфаниламида гомогенатами и экстрактами печени» . J. Biol. Chem . 160 (1): 173–90.
- ^ Варбург О., Кристиан В. (1936). «Пиридин, переносящий водород компонент ферментов ферментации (пиридиновый нуклеотид)». Biochemische Zeitschrift . 287 : E79 – E88. DOI : 10.1002 / hlca.193601901199 .
- ^ Kalckar HM (ноябрь 1974 г.). «Истоки концепции окислительного фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биохимия . 5 (1–2): 55–63. DOI : 10.1007 / BF01874172 . PMID 4279328 . S2CID 26999163 .
- ^ Липманн Ф (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Справочник по химии, 1900-1950 гг . Adv Enzymol . 1 . С. 99–162. DOI : 10.4159 / harvard.9780674366701.c141 . ISBN 9780674366701.
- ^ Фридкин М., Ленингер А.Л. (1949). «Этерификация неорганического фосфата, связанного с переносом электронов между дигидродифосфопиридиновым нуклеотидом и кислородом» . J. Biol. Chem . 178 (2): 611–23. PMID 18116985 .
- ^ а б Дэвидсон В.Л. (2007). "Кофакторы, производные от белков. Расширение объема посттрансляционных модификаций †". Биохимия . 46 (18): 5283–5292. DOI : 10.1021 / bi700468t . PMID 17439161 .
- ^ Дэвидсон В.Л., Уилмот К.М. (2013). «Посттрансляционный биосинтез белкового кофактора триптофана триптофилхинона» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 531–50. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-051110-133601 . PMC 4082410 . PMID 23746262 .
- ^ Хуанг С.Х., Ломан-младший, Хуанг Т., Шен Б. (май 2013 г.). «Новый член семейства аминомутаз, содержащего 4-метилиденимидазол-5-он, из пути биосинтеза ендиин-кедарцидина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (20): 8069–74. Bibcode : 2013PNAS..110.8069H . DOI : 10.1073 / pnas.1304733110 . PMC 3657804 . PMID 23633564 .
- ^ Лодиш Х, Берк А., Зипурски С.Л., Мацудаира П., Балтимор Д., Дарнелл Дж. (2001-01-01). «G-белки - рецепторы и их эффекторы» . Цитировать журнал требует
|journal=
( помощь ) - ^ О'Мэлли Б.В., Маккенна, штат Нью-Джерси (октябрь 2008 г.). «Коактиваторы и корепрессоры: что в названии?» . Молекулярная эндокринология . 22 (10): 2213–4. DOI : 10.1210 / me.2008-0201 . PMC 2582534 . PMID 18701638 .
дальнейшее чтение
- Багг Т. (1997). Введение в химию ферментов и коферментов . Оксфорд: Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.
Внешние ссылки
- Лекция по кофакторам (файл Powerpoint)
- Фермент + кофакторы в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
- База данных CoFactor