Идентификаторы | |
---|---|
3D модель ( JSmol ) | |
ЧЭБИ | |
ЧЭМБЛ | |
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.014.370 |
Номер E | E234 (консерванты) |
PubChem CID | |
UNII | |
CompTox Dashboard ( EPA ) | |
| |
| |
Характеристики | |
C 143 H 230 N 42 O 37 S 7 | |
Молярная масса | 3354,07 г / моль |
Внешность | пудра |
Плотность | 1,402 г / мл |
Точка кипения | 2966 ° С (5,371 ° F, 3239 К) |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить ( что есть ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Низин - это полициклический антибактериальный пептид, продуцируемый бактерией Lactococcus lactis, который используется в качестве пищевого консерванта . Он имеет 34 аминокислотных остатков, в том числе редко аминокислоты лантионина (LAN), метиллантионина (Melan), didehydroalanine (DHA) и didehydroaminobutyric кислоты (Dhb). Эти необычные аминокислоты вводятся путем посттрансляционной модификации пептида-предшественника. В этих реакциях синтезированный рибосомами 57-мер превращается в конечный пептид. Ненасыщенные аминокислоты происходят из серина.и треонин , и катализируемое ферментом присоединение остатков цистеина к дидегидроаминокислотам приводит к образованию множественных (5) тиоэфирных мостиков.
Субтилин и эпидермин относятся к низину. Все они являются членами класса молекул, известных как лантибиотики .
В пищевой промышленности низин получают в результате культивирования L. lactis на природных субстратах, таких как молоко или декстроза , и он не синтезируется химическим путем.
Первоначально он был выделен в конце 1930-х годов и производился с 1950-х годов как Нисаплин из природных источников Аплином и Барреттом в лабораториях в Биминстере в Дорсете (ныне принадлежит DuPont ) и одобрен в качестве добавки для пищевых продуктов в США в США. конец 1960-х гг. [1]
Свойства [ править ]
В то время как в целом большинство бактериоцинов подавляют только близкородственные виды, низин является редким примером бактериоцина «широкого спектра действия», эффективного против многих грамположительных организмов, включая молочнокислые бактерии (обычно ассоциированные с целью предотвращения порчи пищи), Listeria monocytogenes (известный возбудителя), Staphylococcus aureus , Bacillus cereus , Clostridium botulinum и т. д. Он также особенно эффективен против спор. Грамотрицательные бактерии защищены своей внешней мембраной, но могут стать восприимчивыми к действию низина после теплового шока или в сочетании с хелатором ЭДТА. . Низин растворим в воде и может быть эффективным при уровнях, близких к диапазону частей на миллиард. Концентрация низина может быть измерена с использованием различных методов, таких как хроматография или простой биоанализ диффузии в агаре. [2]
Приложения [ править ]
Производство продуктов питания [ править ]
Низин используется в плавленом сыре , мясе, напитках и т. Д. Во время производства, чтобы продлить срок хранения за счет подавления грамположительной порчи и патогенных бактерий. [ необходима цитата ] В продуктах питания низин обычно используется в диапазоне от ~ 1-25 частей на миллион, в зависимости от типа пищи и разрешения регулирующих органов. В качестве пищевой добавки низин имеет E-число E234.
Другое [ править ]
Благодаря своему естественному избирательному спектру активности, он также используется в качестве селективного агента в микробиологических средах для изоляции грамотрицательных бактерий, дрожжей и плесени.
Низин также использовался при упаковке пищевых продуктов и может служить в качестве консерванта за счет контролируемого высвобождения на поверхность пищевых продуктов из полимерной упаковки. [3]
В сочетании с миконазолом он изучался как возможное средство лечения инфекций Clostridium difficile .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Фукасе, Коичи; Китадзава, Манабу; Сано, Акихико; Симбо, Куниаки; Фудзита, Хироши; Хоримото, Синго; Вакамия, Татеаки; Шиба, Тецуо (1988). «Полный синтез пептидного антибиотика низина». Буквы тетраэдра . 29 (7): 795–798. DOI : 10.1016 / s0040-4039 (00) 80212-9 .( Полный синтез )
- Бухман, GW; Банерджи, S; Хансен, Дж. Н. (1988). «Структура, экспрессия и эволюция гена, кодирующего предшественника низина, небольшого белкового антибиотика». J Biol Chem . 263 (31): 16260–6. PMID 3141403 .( Биосинтез )
- http://medicalxpress.com/news/2012-10-common-food-tumor-growth.html
- Энциклопедия пищевой микробиологии - стр. 187 books.google.ae/books? ISBN 0123847338
Ссылки [ править ]
- ^ ageconsearch .umn .edu / bitstream / 90779/2 / CP% 2001% 2005% 20Nisin% 20Report .pdf
- Перейти ↑ Chandrasekar, Vaishnavi (2015). «Моделирование развития зон ингибирования в диффузионном биотесте в агаре» . Пищевая наука и питание . 3 (5): 394–403. DOI : 10.1002 / fsn3.232 . PMC 4576963 . PMID 26405525 .
- ^ Чандрасекар, Вайшнави (2017). "Кинетика высвобождения низина из пленок хитозан-альгинатного комплекса". Журнал пищевой науки . 81 (10): E2503 – E2510. DOI : 10.1111 / 1750-3841.13443 . PMID 27635864 .
Внешние ссылки [ править ]
- Нисин А
- Нисин З
- Nisin Q
- Нисин Ф
- Нисин У