Дегидроаланин ( Cα, β-дидегидроаланин , α, β-дигидроаланин , 2-аминоакрилат или 2,3-дидегидроаланин ) представляет собой дегидроаминокислоту . Она не существует в свободной форме, но это происходит естественным образом в виде остатка найден в пептидах из микробного происхождения. [1] Как аминокислотный остаток, он необычен, потому что имеет ненасыщенный скелет. [2]
Имена | |
---|---|
Предпочтительное название IUPAC 2-аминопроп-2-еновая кислота | |
Идентификаторы | |
3D модель ( JSmol ) | |
ЧЭБИ | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
КЕГГ | |
PubChem CID | |
UNII | |
Панель управления CompTox ( EPA ) | |
| |
| |
Характеристики | |
C 3 H 5 НЕТ 2 | |
Молярная масса | 87,08 г / моль |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить ( что есть ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Структура и реакционная способность
Как и большинство первичных енаминов , дегидроаланин нестабилен. Дегидроаланин гидролизуется до пирувата .
N- Ацилированные производные дегидроаланина, такие как пептиды и родственные соединения, стабильны. Например, метил 2-ацетамидоакрилат представляет собой N-ацетилированное производное сложного эфира. Как остаток в пептиде, он образуется в результате посттрансляционной модификации . Требуемые предшественники представляют собой остатки серина или цистеина , которые подвергаются ферментно-опосредованной потере воды и сероводорода соответственно.
Большинство аминокислотных остатков не реагируют с нуклеофилами , но те, которые содержат дегидроаланин или некоторые другие дегидроаминокислоты, являются исключением. Эти электрофильного из - за & alpha ; , & beta; ненасыщенными карбонильными , [2] и может, например, Алкилатные другие аминокислоты. Эта активность сделала DHA синтетически полезной для получения лантионина .
Вхождение
Остаток дегидроаланина был впервые обнаружен в низине , циклическом пептиде с антимикробной активностью. [2] Дегидроаланин также присутствует в некоторых лантибиотиках и микроцистинах .
DHA может быть образована из цистеина или серина путем простого основного катализа без необходимости использования фермента, что может происходить в процессе приготовления пищи и щелочных процессов приготовления пищи. Затем он может алкилировать другие аминокислотные остатки, такие как лизин , образуя лизиноаланиновые поперечные связи и рацемизируя исходный аланин. Получающиеся в результате белки имеют более низкую питательную ценность для некоторых видов, но более высокую питательную ценность для других. Некоторые лизиноаланины также могут вызывать увеличение почек у крыс. [3]
Многие пептиды, содержащие дегидроаланин, токсичны. [2]
Долгое время считалось, что остаток дегидроаланина является важным электрофильным каталитическим остатком в ферментах гистидин-аммиак-лиаза и фенилаланин-аммиак-лиаза , но позже было обнаружено, что активный остаток представляет собой другое ненасыщенное производное аланина - 3,5-дигидро-5-метилдиен -4 H -имидазол-4-он - еще более электрофильный. [4] [5]
Рекомендации
- ^ Даунс, DM; Эрнст, округ Колумбия (апрель 2015 г.). «От микробиологии до биологии рака: семейство белков Rid предотвращает повреждение клеток, вызванное эндогенно генерируемыми химически активными формами азота» . Молекулярная микробиология . 96 (2): 211–9. DOI : 10.1111 / mmi.12945 . PMC 4974816 . PMID 25620221 .
- ^ а б в г Сиодлак, Давид (2015). «α, β-дегидроаминокислоты в природных пептидах» . Аминокислоты . 47 (1): 1–17. DOI : 10.1007 / s00726-014-1846-4 . PMC 4282715 . PMID 25323736 .
- ^ Фридман, Мендель (1999). «Лизиноаланин в пище и в антимикробных белках». В Джексоне, Лорен С .; Knize, Mark G .; Морган, Джеффри Н. (ред.). Влияние переработки на безопасность пищевых продуктов . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 459 . Springer. С. 145–159. DOI : 10.1007 / 978-1-4615-4853-9_10 . ISBN 978-1-4615-4853-9. PMID 10335374 .
- ^ Рети, Янош (2003). «Открытие и роль метилиденимидазолона, высоко электрофильной простетической группы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1647 (1-2): 179–184. DOI : 10.1016 / S1570-9639 (03) 00091-8 . PMID 12686130 .
- ^ Calabrese JC, Jordan DB, Boodhoo A, Sariaslani S, Vannelli T (сентябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура фенилаланин аммиаклиазы: множественные спиральные диполи, участвующие в катализе». Биохимия . 43 (36): 11403–16. DOI : 10.1021 / bi049053 + . PMID 15350127 .